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- PDB-3w0l: The crystal structure of Xenopus Glucokinase and Glucokinase Regu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w0l
タイトルThe crystal structure of Xenopus Glucokinase and Glucokinase Regulatory Protein complex
要素
  • Glucokinase regulatory proteinグルコキナーゼ調節タンパク質
  • Glucokinaseグルコキナーゼ
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / aba sandwich / typical hexokanse fold / kinase (キナーゼ) / sugar binding (砂糖) / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of glucose / hexose metabolic process / negative regulation of glucokinase activity / fructose-6-phosphate binding / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / carbohydrate derivative metabolic process / glucokinase activity / glucose binding / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process ...detection of glucose / hexose metabolic process / negative regulation of glucokinase activity / fructose-6-phosphate binding / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / carbohydrate derivative metabolic process / glucokinase activity / glucose binding / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / glucose homeostasis / carbohydrate metabolic process / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12620 / Hexokinase-4, chordate / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1080 / Glucokinase regulatory protein, conserved site / N-acetylmuramic acid 6-phosphate etherase/glucokinase regulatory protein / Glucokinase regulatory protein family signature. / Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site ...Rossmann fold - #12620 / Hexokinase-4, chordate / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1080 / Glucokinase regulatory protein, conserved site / N-acetylmuramic acid 6-phosphate etherase/glucokinase regulatory protein / Glucokinase regulatory protein family signature. / Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / SIS domain / SIS domain profile. / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / Phosphotransferase / グルコキナーゼ調節タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Choi, J.M. / Seo, M.H. / Kyeong, H.H. / Kim, E. / Kim, H.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Molecular basis for the role of glucokinase regulatory protein as the allosteric switch for glucokinase
著者: Choi, J.M. / Seo, M.H. / Kyeong, H.H. / Kim, E. / Kim, H.S.
履歴
登録2012年10月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucokinase
B: Glucokinase regulatory protein
C: Glucokinase
D: Glucokinase regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,86612
ポリマ－239,9154
非ポリマー9518
水1,53185
1
A: Glucokinase
B: Glucokinase regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,5297
ポリマ－119,9582
非ポリマー5715
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area40440 Å2
手法PISA
2
C: Glucokinase
D: Glucokinase regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,3375
ポリマ－119,9582
非ポリマー3793
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area39190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.318, 130.030, 175.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Glucokinase / グルコキナーゼ / Hexokinase IV


分子量: 51144.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: gck / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91753, グルコキナーゼ
#2: タンパク質 Glucokinase regulatory protein / グルコキナーゼ調節タンパク質 / Hexokinase IV inhibitor / Glucokinase regulator


分子量: 68813.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: gckr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91754

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非ポリマー , 4種, 93分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-F6R / FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / フルクト-ス6-りん酸 / フルクトース-6-リン酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS SEUQENCE IS ACCORDING TO REFERENCE SEQUENCE NM_001089807.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.58 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.005M MgSO4, 0.05M MES, 5% PEG4000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 54529 / Num. obs: 54157 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 50.23 Å2
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1V4T, 1NRI

1v4t

1nri


解像度: 2.92→28.478 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2772 2662 4.99 %random
Rwork0.242 ---
all0.247 53375 --
obs0.2438 53354 97.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 15.667 Å2 / ksol: 0.299 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 139.34 Å2 / Biso mean: 54.8746 Å2 / Biso min: 15.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.2106 Å20 Å20 Å2
2--18.1073 Å20 Å2
3---2.1033 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.92→28.478 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15661 0 54 85 15800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315963
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53121537
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0372466
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022755
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4595947
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9203-2.97330.54361110.48852207231881
2.9733-3.03040.57911370.45112599273696
3.0304-3.09220.46471360.39032590272696
3.0922-3.15940.44291390.33812629276898
3.1594-3.23280.34511420.27562690283299
3.2328-3.31350.31631430.260627122855100
3.3135-3.40290.2851420.273327042846100
3.4029-3.50290.29451430.272227162859100
3.5029-3.61580.28211440.272327202864100
3.6158-3.74470.31761420.260727072849100
3.7447-3.89430.25841430.21222705284899
3.8943-4.0710.2451410.21682645278696
4.071-4.2850.25181340.21292601273595
4.285-4.55250.22771420.19062715285799
4.5525-4.90230.26361370.19882669280697
4.9023-5.39270.22821460.21442722286899
5.3927-6.16610.27591460.245827672913100
6.1661-7.74270.22921480.207128172965100
7.7427-28.4790.18191460.18382777292395

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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