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- PDB-3uyk: Spinosyn Rhamnosyltransferase SpnG complexed with spinosyn aglycone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uyk
タイトルSpinosyn Rhamnosyltransferase SpnG complexed with spinosyn aglycone
要素NDP-rhamnosyltransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glycosyltransferase activity / hexosyltransferase activity / antibiotic biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
: / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, N-terminal domain / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, central / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, C-terminal domain / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0CX / グルコース / Probable NDP-rhamnosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharopolyspora spinosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Isiorho, E.A. / Liu, H.-W. / Keatinge-Clay, A.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structural Studies of the Spinosyn Rhamnosyltransferase, SpnG.
著者: Isiorho, E.A. / Liu, H.W. / Keatinge-Clay, A.T.
履歴
登録2011年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NDP-rhamnosyltransferase
B: NDP-rhamnosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4945
ポリマ－81,8872
非ポリマー6073
水9,188510
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area27800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.021, 57.076, 68.100
Angle α, β, γ (deg.)81.98, 74.10, 86.07
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 NDP-rhamnosyltransferase / SpnG


分子量: 40943.582 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-386 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharopolyspora spinosa (バクテリア)
遺伝子: spnG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9ALM8, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-0CX / (2R,3aS,5aR,5bS,9S,13S,14R,16aS,16bR)-9-ethyl-2,13-dihydroxy-14-methyl-2,3,3a,5a,5b,6,9,10,11,12,13,14,16a,16b-tetradecahydro-1H-as-indaceno[3,2-d]oxacyclododecine-7,15-dione / スピノシンAアグリコン


分子量: 402.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H34O5
#4: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス / グルコース


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 510 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT RESIDUE ALA 360 IS CORRECT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 18% w/v PEG3350, 12.5-13.5% w/v glucose, 1% v/v glycerol, 0.1 M magnesium formate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月10日
放射モノクロメーター: Asymmetric cut single crystal Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→29.83 Å / Num. all: 84558 / Num. obs: 78024 / % possible obs: 96.92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / % possible all: 91.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASERMR位相決定
REFMACversion: 5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3TSA

3tsa


解像度: 1.7→29.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 2.175 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23431 4101 5 %RANDOM
Rwork0.18887 ---
all0.19113 84558 --
obs0.19113 78024 96.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.326 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20.01 Å2-0.01 Å2
2---0.01 Å20.01 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5527 0 42 510 6079
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0195710
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2561.9867840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.282382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5125738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4823.348224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.20415811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2461543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1610.2921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0224402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.026
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.747 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 259 -
Rwork0.283 5481 -
obs--91.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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