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万見
- PDB-3uy5: crystal structure of Eis from Mycobacterium tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uy5
タイトルcrystal structure of Eis from Mycobacterium tuberculosis
要素Enhanced intracellular survival protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GNAT fold / acetyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


effector-mediated defense to host-produced reactive oxygen species / symbiont-mediated perturbation of host programmed cell death / symbiont-mediated perturbation of host inflammatory response / symbiont-mediated suppression of host defense-related programmed cell death / aminoglycoside antibiotic catabolic process / aminoglycoside N-acetyltransferase activity / symbiont-mediated perturbation of host innate immune response / Suppression of autophagy / bacterial extracellular vesicle / biological process involved in interaction with host ...effector-mediated defense to host-produced reactive oxygen species / symbiont-mediated perturbation of host programmed cell death / symbiont-mediated perturbation of host inflammatory response / symbiont-mediated suppression of host defense-related programmed cell death / aminoglycoside antibiotic catabolic process / aminoglycoside N-acetyltransferase activity / symbiont-mediated perturbation of host innate immune response / Suppression of autophagy / bacterial extracellular vesicle / biological process involved in interaction with host / host cell cytoplasmic vesicle / N-acetyltransferase activity / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / host extracellular space / response to antibiotic / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase Eis / Enhanced intracellular survival protein domain / Eis-like, acetyltransferase domain / Sterol carrier protein domain / Acetyltransferase (GNAT) domain / Acetyltransferase (GNAT) domain / SCP2 sterol-binding domain / Nonspecific Lipid-transfer Protein; Chain A / SCP2 sterol-binding domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) ...N-acetyltransferase Eis / Enhanced intracellular survival protein domain / Eis-like, acetyltransferase domain / Sterol carrier protein domain / Acetyltransferase (GNAT) domain / Acetyltransferase (GNAT) domain / SCP2 sterol-binding domain / Nonspecific Lipid-transfer Protein; Chain A / SCP2 sterol-binding domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyltransferase Eis / N-acetyltransferase Eis
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kim, K.H. / Suh, S.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Mycobacterium tuberculosis Eis protein initiates suppression of host immune responses by acetylation of DUSP16/MKP-7
著者: Kim, K.H. / An, D.R. / Song, J. / Yoon, J.Y. / Kim, H.S. / Yoon, H.J. / Im, H.N. / Kim, J. / Kim, D.J. / Lee, S.J. / Kim, K.H. / Lee, H.M. / Kim, H.J. / Jo, E.K. / Lee, J.Y. / Suh, S.W.
履歴
登録2011年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enhanced intracellular survival protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6451
ポリマ－46,6451
非ポリマー00
水2,432135
1
A: Enhanced intracellular survival protein
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)279,8696
ポリマ－279,8696
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_554y,x,-z-11
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-11
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-11
Buried area21400 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area90330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.574, 174.574, 122.827
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-536-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Enhanced intracellular survival protein


分子量: 46644.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: eis, MT2489, MTCY253.04, Rv2416c / プラスミド: pET-28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 pLysS(DE3) / 参照: UniProt: P71727, UniProt: P9WFK7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 300mM ammonium citrate, 12% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→20 Å / Num. obs: 26334

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→19.841 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.3 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2157 1215 5.06 %
Rwork0.1828 --
obs0.1845 24011 96.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40 Å2 / ksol: 0.409 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 110.82 Å2 / Biso mean: 32.7382 Å2 / Biso min: 12.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.2439 Å2-0 Å20 Å2
2---6.2439 Å2-0 Å2
3---12.4877 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.841 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3053 0 0 135 3188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083122
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1144247
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9571133
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004557
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5001-2.59990.27661230.2162233390
2.5999-2.7180.22991260.193240892
2.718-2.86090.23411220.1981246895
2.8609-3.03950.22931320.1836250096
3.0395-3.27330.23311530.1885252598
3.2733-3.60090.1881320.1703260799
3.6009-4.11790.20541570.1656259999
4.1179-5.17290.17731290.15862655100
5.1729-19.84190.24521410.21312701100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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