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- PDB-3set: Ni-mediated Dimer of Maltose-binding Protein A216H/K220H by Synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3set
タイトルNi-mediated Dimer of Maltose-binding Protein A216H/K220H by Synthetic Symmetrization (Form I)
要素Maltose-binding periplasmic protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / metal-mediated synthetic symmetrization / synthetic symmetrization
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / DNA damage response / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / NICKEL (II) ION / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhao, M. / Soriaga, A.B. / Laganowsky, A. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: An approach to crystallizing proteins by metal-mediated synthetic symmetrization.
著者: Laganowsky, A. / Zhao, M. / Soriaga, A.B. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Yeates, T.O.
履歴
登録2011年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月2日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
C: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,1986
ポリマ－81,3962
非ポリマー8024
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0993
ポリマ－40,6981
非ポリマー4012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0993
ポリマ－40,6981
非ポリマー4012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.940, 62.270, 89.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 40698.020 Da / 分子数: 2 / 変異: A216H, K220H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b4034, JW3994, malE / プラスミド: pMal-a1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.02 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M TRIS, 25% (W/V) PEG 3350, pH 8.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→42.896 Å / Num. obs: 60000 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.413 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 7.11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.9-1.950.5012.6715150441699.3
1.95-20.4093.3314850427599.4
2-2.060.3583.8214617415799.5
2.06-2.120.3084.4614382407699.7
2.12-2.190.2794.9114030391999.7
2.19-2.270.2445.5213728383699.8
2.27-2.360.2216.0513300369299.6
2.36-2.450.2026.6412803354799.9
2.45-2.560.1827.0812131339299.8
2.56-2.690.1627.911647326599.9
2.69-2.830.1498.2711084311999.7
2.83-30.1299.16103252959100
3-3.210.11510.159414274899.7
3.21-3.470.10410.768518256999.3
3.47-3.80.09411.297568235799.2
3.8-4.250.08911.957156215199.7
4.25-4.910.08312.626622191399.7
4.91-6.010.08212.345768164299.8
6.01-8.50.06812.634459124999.8
8.50.04813.17248671897

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å50.19 Å
Translation2 Å50.19 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→42.896 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / FOM work R set: 0.7995 / SU ML: 0.3 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 27.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2822 3000 5 %
Rwork0.2315 --
obs0.234 59979 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 15.91 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 56.65 Å2 / Biso mean: 17.2812 Å2 / Biso min: 1.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.9046 Å2-0 Å2-0.8519 Å2
2---0.0528 Å20 Å2
3---4.9573 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5654 0 48 286 5988
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8057974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031032
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0892098
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.93120.33431400.27852668280899
1.9312-1.96450.3191430.262527232866100
1.9645-2.00020.34721410.25312683282499
2.0002-2.03870.32991420.247726892831100
2.0387-2.08030.28551410.251126782819100
2.0803-2.12550.34081420.234827042846100
2.1255-2.17490.28781420.245126932835100
2.1749-2.22930.32941440.236727372881100
2.2293-2.28960.24681420.235526902832100
2.2896-2.3570.30571420.24326912833100
2.357-2.4330.3221420.249527092851100
2.433-2.520.32971430.248827152858100
2.52-2.62090.29931420.239227042846100
2.6209-2.74010.26911440.24727202864100
2.7401-2.88460.30821430.232227292872100
2.8846-3.06530.27391430.243627132856100
3.0653-3.30180.25041430.253227212864100
3.3018-3.6340.30711430.23372718286199
3.634-4.15940.24941440.21952722286699
4.1594-5.2390.25611460.186227682914100
5.239-42.90660.19631480.17822804295299
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.1681 Å / Origin y: 8.8814 Å / Origin z: -21.2224 Å
111213212223313233
T0.0229 Å20.0076 Å2-0.0019 Å2--0.0012 Å2-0.009 Å2---0.0071 Å2
L0.6936 °20.0371 °2-0.0614 °2-0.1118 °20.0134 °2--0.1747 °2
S-0.0097 Å °0.1029 Å °0.0618 Å °-0.0029 Å °0.0101 Å °0.0139 Å °0.0079 Å °-0.0257 Å °0.0012 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA2 - 371
3X-RAY DIFFRACTION1ALLC3 - 371

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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