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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3qic | ||||||
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タイトル | The structure of human glucokinase E339K mutation | ||||||
要素 | Glucokinaseグルコキナーゼ | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Glycolysis (解糖系) / Kinase (キナーゼ) / Sugar Binding (砂糖) / Phosphorylation (リン酸化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / mannokinase activity / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / glucose catabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process ...Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / mannokinase activity / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / glucose catabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / NADP metabolic process / glucose binding / cellular response to leptin stimulus / calcium ion import / canonical glycolysis / 解糖系 / regulation of glycolytic process / intracellular glucose homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / regulation of insulin secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / response to glucose / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Liu, Q. / Liu, S. / Liu, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2011 タイトル: Crystal structure of E339K mutated human glucokinase reveals changes in the ATP binding site. 著者: Liu, Q. / Shen, Y. / Liu, S. / Weng, J. / Liu, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3qic.cif.gz | 104.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3qic.ent.gz | 79.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3qic.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/3qic ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/3qic | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1v4sS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53076.230 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 12-465 / 変異: E339K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCK / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P35557, グルコキナーゼ | ||
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#2: 糖 | ChemComp-GLC / | ||
#3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 詳細: 25% (w/v) PEG3350, 0.1M HEPES pH 7.3, 0.2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U | |||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD | |||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||
放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.2→41.19 Å / Num. obs: 30831 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 | |||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1V4S 解像度: 2.2→39.375 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.626 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.375 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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