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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3qi2 | ||||||
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タイトル | A Galpha P-loop mutation prevents transition to the activated state: G42R bound to RGS14 GoLoco | ||||||
要素 |
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キーワード | SIGNALING PROTEIN / RGS14 GoLoco / Ras-like domain / all-helical domain / GoLoco motif / arginine finger / lipoprotein (リポタンパク質) / transducer (トランスデューサー) / guanine nucleotide dissociation inhibitor / GTP binding / nucleotide binding (ヌクレオチド) / ADP-ribosylation (ADPリボース化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / : / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GDP-dissociation inhibitor activity / GTPase activating protein binding / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of neurogenesis / spindle organization ...zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / : / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GDP-dissociation inhibitor activity / GTPase activating protein binding / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of neurogenesis / spindle organization / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / G-protein alpha-subunit binding / regulation of cAMP-mediated signaling / long-term memory / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activator activity / negative regulation of MAP kinase activity / 学習 / long-term synaptic potentiation / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / chromosome segregation / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / visual learning / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / PML body / spindle / response to peptide hormone / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / 紡錘体 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / signaling receptor complex adaptor activity / mitotic cell cycle / 細胞皮質 / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / microtubule binding / response to oxidative stress / 微小管 / 樹状突起スパイン / Extra-nuclear estrogen signaling / postsynaptic density / nuclear body / 細胞周期 / G protein-coupled receptor signaling pathway / 細胞分裂 / lysosomal membrane / GTPase activity / 中心体 / 樹状突起 / glutamatergic synapse / GTP binding / 核小体 / protein kinase binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.797 Å | ||||||
データ登録者 | Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Miley, M.J. / Siderovski, D.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2012 タイトル: A P-loop Mutation in Galpha Subunits Prevents Transition to the Active State: Implications for G-protein Signaling in Fungal Pathogenesis 著者: Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Ramanujam, R. / Kimple, A.J. / Willard, M.D. / Naqvi, N.I. / Siderovski, D.P. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007 タイトル: Structure-based protocol for identifying mutations that enhance protein-protein binding affinities. 著者: Sammond, D.W. / Eletr, Z.M. / Purbeck, C. / Kimple, R.J. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B. #2: ジャーナル: Nature / 年: 2002 タイトル: Structural determinants for GoLoco-induced inhibition of nucleotide release by Galpha subunits. 著者: Kimple, R.J. / Kimple, M.E. / Betts, L. / Sondek, J. / Siderovski, D.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3qi2.cif.gz | 283.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3qi2.ent.gz | 230.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3qi2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/3qi2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/3qi2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 37531.750 Da / 分子数: 2 / 断片: alpha-i1 subunit, residues 31-354 / 変異: G42R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1 / プラスミド: pLIC-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4093.621 Da / 分子数: 2 / 断片: GoLoco motif peptide, residues 497-532 / 由来タイプ: 合成 詳細: synthetic GoLoco motif peptide identical to human RGS14 497-532 参照: UniProt: O43566 |
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-非ポリマー , 4種, 42分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-GOL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (10 mM Tris pH 7.5, 1 mM magnesium chloride, 5% (w/v) glycerol, 5 mM DTT) and well solution (1.7 M ammonium sulfate, 100 ...詳細: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (10 mM Tris pH 7.5, 1 mM magnesium chloride, 5% (w/v) glycerol, 5 mM DTT) and well solution (1.7 M ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate pH 5.0, 200 mM magnesium chloride, 10% (w/v) glycerol), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月1日 / 詳細: custom |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.797→29.705 Å / Num. all: 23542 / Num. obs: 18462 / % possible obs: 78.42 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 51.89 Å2 / Net I/σ(I): 2 |
反射 シェル | 解像度: 2.797→2.944 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 31 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2om2 解像度: 2.797→29.705 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0.71 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.758 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.797→29.705 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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