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- PDB-3nty: Crystal structure of AKR1C1 in complex with NADP and 5-Phenyl,3-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nty
タイトルCrystal structure of AKR1C1 in complex with NADP and 5-Phenyl,3-chlorosalicylic acid
要素Aldo-keto reductase family 1 member C1
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Aldo-keto reductase / 20 alpha hydroxysteroid dehydrogenase / AKR1C1 / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3beta-hydroxy-5beta-steroid dehydrogenase activity / 20α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / 17-alpha,20-alpha-dihydroxypregn-4-en-3-one dehydrogenase activity / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / androsterone dehydrogenase (B-specific) activity / インダノールデヒドロゲナーゼ / Trans-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ / 3(or 17)α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase ...3beta-hydroxy-5beta-steroid dehydrogenase activity / 20α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / 17-alpha,20-alpha-dihydroxypregn-4-en-3-one dehydrogenase activity / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / androsterone dehydrogenase (B-specific) activity / インダノールデヒドロゲナーゼ / Trans-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ / 3(or 17)α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase / indanol dehydrogenase activity / testosterone dehydrogenase [NAD(P)] activity / 3β(or 20α)-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / 5alpha-androstane-3beta,17beta-diol dehydrogenase activity / 3alpha-hydroxysteroid 3-dehydrogenase / response to organophosphorus / phenanthrene 9,10-monooxygenase activity / cellular response to jasmonic acid stimulus / 3α(or20β)-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity / dihydrotestosterone 17-beta-dehydrogenase activity / androsterone dehydrogenase activity / intestinal cholesterol absorption / ketosteroid monooxygenase activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / retinal metabolic process / testosterone 17-beta-dehydrogenase (NADP+) activity / progesterone metabolic process / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / carboxylic acid binding / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)] activity / aldo-keto reductase (NADPH) activity / bile acid metabolic process / bile acid and bile salt transport / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / bile acid binding / aldose reductase (NADPH) activity / Prednisone ADME / retinoid metabolic process / prostaglandin metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Retinoid metabolism and transport / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / 消化 / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / cholesterol homeostasis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-chloro-4-hydroxybiphenyl-3-carboxylic acid / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member C1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Dhagat, U. / El-Kabbani, O.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Probing the inhibitor selectivity pocket of human 20 alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (AKR1C1) with X-ray crystallography and site-directed mutagenesis
著者: El-Kabbani, O. / Dhagat, U. / Soda, M. / Endo, S. / Matsunaga, T. / Hara, A.
履歴
登録2010年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1 member C1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8974
ポリマ－36,8391
非ポリマー1,0573
水6,828379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.607, 84.052, 49.051
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member C1 / AKR1C1 / 20-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 20-alpha-HSD / Trans-1 / 2-dihydrobenzene-1 / 2- ...AKR1C1 / 20-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 20-alpha-HSD / Trans-1 / 2-dihydrobenzene-1 / 2-diol dehydrogenase / Indanol dehydrogenase / Dihydrodiol dehydrogenase 1/2 / DD1/DD2 / Chlordecone reductase homolog HAKRC / High-affinity hepatic bile acid-binding protein / HBAB


分子量: 36839.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pKK223-3, pKKDD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q04828, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる, 20α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ, Trans-1,2- ...参照: UniProt: Q04828, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる, 20α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ, Trans-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ, インダノールデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-5P3 / 5-chloro-4-hydroxybiphenyl-3-carboxylic acid / 5-Phenyl,3-chlorosalicylic acid


分子量: 248.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H9ClO3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.48 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES, 20%v/v Polyethylene glycol monomethyl ether 550, 0.01M Zinc sulphate heptahydrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年5月20日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→30 Å / Num. all: 24636 / Num. obs: 22148 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.37 % / Rmerge(I) obs: 0.0918 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 1.87→1.93 Å / 冗長度: 3.23 % / Rmerge(I) obs: 0.3522 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 1852 / % possible all: 81.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å28.82 Å
Translation3.5 Å28.82 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C3U

3c3u


解像度: 1.87→28.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / WRfactor Rfree: 0.2564 / WRfactor Rwork: 0.1879 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8109 / SU B: 4.169 / SU ML: 0.123 / SU R Cruickshank DPI: 0.1938 / SU Rfree: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2531 1107 4.9 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all0.22 24636 --
obs0.1884 22148 89.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.32 Å2 / Biso mean: 25.3882 Å2 / Biso min: 9.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å2-0.83 Å2
2--1.44 Å20 Å2
3----0.49 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→28.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2549 0 66 379 2994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222701
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8592.0053678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0245327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.15724.228123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72615469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2171517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212046
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9681.51609
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57122611
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.73831092
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9974.51062
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.93 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 92 -
Rwork0.389 1551 -
all-1627 -
obs-1852 81.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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