[日本語] English
- PDB-3n96: Crystal structure of human CRFR2 alpha extracellular domain in co... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n96
タイトルCrystal structure of human CRFR2 alpha extracellular domain in complex with Urocortin 1
要素
  • Maltose binding protein-CRFR2 alpha
  • Urocortin
キーワードMembrane protein (膜タンパク質) / Hormone (ホルモン) / Class B-GPCR / Extracellular domain / CRFR2 alpha extracellular domain / Neuropeptide / Selectivity
機能・相同性
機能・相同性情報


histone deacetylase inhibitor activity / corticotropin-releasing hormone receptor 2 binding / positive regulation of corticotropin secretion / positive regulation of behavioral fear response / negative regulation of hormone secretion / varicosity / response to auditory stimulus / 急性アルコール中毒 / negative regulation of appetite / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding ...histone deacetylase inhibitor activity / corticotropin-releasing hormone receptor 2 binding / positive regulation of corticotropin secretion / positive regulation of behavioral fear response / negative regulation of hormone secretion / varicosity / response to auditory stimulus / 急性アルコール中毒 / negative regulation of appetite / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / neuropeptide hormone activity / positive regulation of vascular permeability / negative regulation of cell size / Class B/2 (Secretin family receptors) / response to pain / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of feeding behavior / startle response / positive regulation of calcium ion import / social behavior / 学習 / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of DNA replication / positive regulation of cAMP-mediated signaling / 細胞呼吸 / axon terminus / response to glucocorticoid / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of blood pressure / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / positive regulation of translation / female pregnancy / sensory perception of sound / positive regulation of interleukin-6 production / vasodilation / neuron projection development / response to estradiol / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / perikaryon / positive regulation of cell growth / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / ペリプラズム / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / 樹状突起 / DNA damage response / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Urocortin/corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor conserved site / Corticotropin-releasing factor family signature. / corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor family / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Hormone receptor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein ...Urocortin/corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor conserved site / Corticotropin-releasing factor family signature. / corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor family / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Hormone receptor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Few Secondary Structures / イレギュラー / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Urocortin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Homo Sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Pal, K. / Swaminathan, K. / Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis of ligand selectivity in human CRFR1 and CRFR2 alpha extracellular domain
著者: Pal, K. / Swaminathan, K. / Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
C: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
D: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
E: Urocortin
F: Urocortin
G: Urocortin
H: Urocortin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,75312
ポリマ-220,3848
非ポリマー1,3694
1,856103
1
A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
D: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
F: Urocortin
G: Urocortin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,8766
ポリマ-110,1924
非ポリマー6852
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7640 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area42820 Å2
手法PISA
2
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
C: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
E: Urocortin
H: Urocortin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,8766
ポリマ-110,1924
非ポリマー6852
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7240 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area42530 Å2
手法PISA
3
A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4892
ポリマ-53,1471
非ポリマー3421
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4892
ポリマ-53,1471
非ポリマー3421
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
5
C: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4892
ポリマ-53,1471
非ポリマー3421
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
6
D: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4892
ポリマ-53,1471
非ポリマー3421
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
7
E: Urocortin


  • 登録者が定義した集合体
  • 1.95 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,9491
ポリマ-1,9491
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
8
F: Urocortin


  • 登録者が定義した集合体
  • 1.95 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,9491
ポリマ-1,9491
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
9
G: Urocortin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,9491
ポリマ-1,9491
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
10
H: Urocortin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,9491
ポリマ-1,9491
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.063, 211.551, 107.839
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12B
22C
13C
23D
14A
24B
15B
25C
16C
26D
17B
27C
18C
28D
19E
29F
110F
210G
111G
211H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSALAALA1AA-369 - -63 - 366
21LYSLYSALAALA1BB-369 - -63 - 366
12LYSLYSALAALA1BB-369 - -63 - 366
22LYSLYSALAALA1CC-369 - -63 - 366
13LYSLYSALAALA1CC-369 - -63 - 366
23LYSLYSALAALA1DD-369 - -63 - 366
14ALAALAILEILE2AA4 - 101376 - 473
24ALAALAILEILE2BB4 - 101376 - 473
15ALAALAPROPRO2BB4 - 30376 - 402
25ALAALAPROPRO2CC4 - 30376 - 402
16ALAALAPROPRO2CC4 - 30376 - 402
26ALAALAPROPRO2DD4 - 30376 - 402
17PROPROILEILE2BB36 - 101408 - 473
27PROPROILEILE2CC36 - 101408 - 473
18PROPROILEILE2CC36 - 101408 - 473
28PROPROILEILE2DD36 - 101408 - 473
19ALAALAVALVAL2EE31 - 416 - 16
29ALAALAVALVAL2FF31 - 416 - 16
110ALAALAVALVAL2FF31 - 416 - 16
210ALAALAVALVAL2GG31 - 416 - 16
111GLNGLNVALVAL2GG33 - 418 - 16
211GLNGLNVALVAL2HH33 - 418 - 16

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11

-
要素

#1: タンパク質
Maltose binding protein-CRFR2 alpha


分子量: 53146.746 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRFR2 alpha / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Urocortin /


分子量: 1949.134 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 107-122 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55089
#3: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10% PEG 6000 0.1M Sodium acetate(pH 4.6) 0.1M MgCl2 14% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 1.07818 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07818 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 59140 / % possible obs: 95.52 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3N93
解像度: 2.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 34.316 / SU ML: 0.317 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.408 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 2922 5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.237 58007 95.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 157.23 Å2 / Biso mean: 62.237 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.52 Å20 Å2-3.9 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15054 0 92 103 15249
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02215530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6181.96821122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.38551925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.45625.581697
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.725152528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5951546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.22306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02111846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2091.59641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.323215441
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.51635885
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7934.55681
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A2826TIGHT POSITIONAL0.040.05
1A2826TIGHT THERMAL0.110.5
2B2826TIGHT POSITIONAL0.080.05
2B2826TIGHT THERMAL0.120.5
3C2826TIGHT POSITIONAL0.040.05
3C2826TIGHT THERMAL0.080.5
4A392TIGHT POSITIONAL0.050.05
4A369MEDIUM POSITIONAL0.060.5
4A392TIGHT THERMAL0.080.5
4A369MEDIUM THERMAL0.12
5B108TIGHT POSITIONAL0.10.05
5B91MEDIUM POSITIONAL0.140.5
5B108TIGHT THERMAL0.130.5
5B91MEDIUM THERMAL0.152
6C108TIGHT POSITIONAL0.050.05
6C91MEDIUM POSITIONAL0.080.5
6C108TIGHT THERMAL0.090.5
6C91MEDIUM THERMAL0.132
7B264TIGHT POSITIONAL0.080.05
7B262MEDIUM POSITIONAL0.120.5
7B264TIGHT THERMAL0.10.5
7B262MEDIUM THERMAL0.132
8C264TIGHT POSITIONAL0.040.05
8C262MEDIUM POSITIONAL0.060.5
8C264TIGHT THERMAL0.10.5
8C262MEDIUM THERMAL0.132
9E44TIGHT POSITIONAL0.030.05
9E46MEDIUM POSITIONAL0.040.5
9E44TIGHT THERMAL0.060.5
9E46MEDIUM THERMAL0.062
10F44TIGHT POSITIONAL0.040.05
10F46MEDIUM POSITIONAL0.070.5
10F44TIGHT THERMAL0.070.5
10F46MEDIUM THERMAL0.082
11G36TIGHT POSITIONAL0.030.05
11G40MEDIUM POSITIONAL0.040.5
11G36TIGHT THERMAL0.030.5
11G40MEDIUM THERMAL0.032
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 213 -
Rwork0.305 4161 -
all-4374 -
obs--98.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0239-0.0677-0.53271.6021.01333.010.1199-0.06950.0582-0.0167-0.0601-0.1138-0.0862-0.0501-0.05980.0142-0.00770.00790.0129-0.00980.03192.998232.098731.0533
21.07950.09620.53161.72711.02342.88960.12750.0495-0.04580.0478-0.0323-0.06040.0916-0.031-0.09530.0306-0.00290.01490.0084-0.01150.0363-23.938971.739773.4496
31.44420.5265-0.39722.47420.50522.58690.0353-0.2831-0.21770.4215-0.0370.15490.5036-0.05780.00180.1990.00080.05140.12790.02960.1231-27.799475.833515.209
41.4398-0.44790.38242.37320.63392.76460.01390.2690.2073-0.5059-0.01990.1453-0.5122-0.05710.0060.2032-0.00680.00980.12730.01890.1068-0.461228.038289.2535
55.86452.1063-1.0693.7047-1.08680.68140.0179-0.14350.11210.056-0.0203-0.1164-0.11580.28080.00240.0848-0.0399-0.00630.2583-0.0460.104814.46428.126754.7621
65.0704-2.17570.91493.0040.09371.51930.06470.2311-0.19890.02790.004-0.1470.12510.226-0.06870.0912-0.02040.0860.2024-0.03090.1483-12.767695.686549.1547
74.62510.8893-0.76382.6287-2.96223.4046-0.04670.00050.09260.06460.11850.1313-0.1157-0.1324-0.07180.07290.0273-0.01470.1188-0.02420.138-40.433695.179450.7971
84.5625-0.56470.80913.2163-2.39952.3416-0.065-0.0166-0.1260.0170.08390.0620.1327-0.153-0.01890.0586-0.0420.04560.1262-0.02160.09-13.43398.640754.0161
91.1389-1.18743.60911.2469-3.799411.78280.42840.028-0.121-0.26560.10820.20950.68540.5336-0.53670.84520.04190.13261.10050.05340.861917.728916.527136.4345
105.0012.5389-15.07631.29-7.658945.51390.5736-0.42530.1050.2551-0.13640.0799-1.32331.3434-0.43711.0975-0.0907-0.26940.8888-0.03670.8042-9.110486.115965.0128
119.3121-2.0621-10.495413.9048-12.698928.81340.24731.12170.1064-1.58410.0494-0.03881.2552-1.1993-0.29670.3973-0.29280.08511.0107-0.340.2756-43.565488.784432.0187
125.72846.73250.10412.5675-9.848923.44620.3817-0.6454-0.09091.4515-0.1753-0.2498-1.082-0.358-0.20640.7470.4545-0.11080.7021-0.34620.3079-16.624215.235172.4985
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-369 - 2
2X-RAY DIFFRACTION2B-369 - 2
3X-RAY DIFFRACTION3C-369 - 2
4X-RAY DIFFRACTION4D-369 - 2
5X-RAY DIFFRACTION5A3 - 103
6X-RAY DIFFRACTION6B3 - 101
7X-RAY DIFFRACTION7C3 - 102
8X-RAY DIFFRACTION8D3 - 103
9X-RAY DIFFRACTION9G28 - 41
10X-RAY DIFFRACTION10H32 - 41
11X-RAY DIFFRACTION11E26 - 41
12X-RAY DIFFRACTION12F26 - 41

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る