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- PDB-3muu: Crystal structure of the Sindbis virus E2-E1 heterodimer at low pH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3muu
タイトルCrystal structure of the Sindbis virus E2-E1 heterodimer at low pH
要素Structural polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Beta barrels / Ig-like folds
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein, A domain / Immunoglobulin-like - #350 / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein, A domain / Immunoglobulin-like - #350 / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sindbis virus (シンドビスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Li, L. / Jose, J. / Xiang, Y. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nature / : 2010
タイトル: Structural changes of envelope proteins during alphavirus fusion.
著者: Long Li / Joyce Jose / Ye Xiang / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Alphaviruses are enveloped RNA viruses that have a diameter of about 700 Å and can be lethal human pathogens. Entry of virus into host cells by endocytosis is controlled by two envelope ...Alphaviruses are enveloped RNA viruses that have a diameter of about 700 Å and can be lethal human pathogens. Entry of virus into host cells by endocytosis is controlled by two envelope glycoproteins, E1 and E2. The E2-E1 heterodimers form 80 trimeric spikes on the icosahedral virus surface, 60 with quasi-three-fold symmetry and 20 coincident with the icosahedral three-fold axes arranged with T = 4 quasi-symmetry. The E1 glycoprotein has a hydrophobic fusion loop at one end and is responsible for membrane fusion. The E2 protein is responsible for receptor binding and protects the fusion loop at neutral pH. The lower pH in the endosome induces the virions to undergo an irreversible conformational change in which E2 and E1 dissociate and E1 forms homotrimers, triggering fusion of the viral membrane with the endosomal membrane and then releasing the viral genome into the cytoplasm. Here we report the structure of an alphavirus spike, crystallized at low pH, representing an intermediate in the fusion process and clarifying the maturation process. The trimer of E2-E1 in the crystal structure is similar to the spikes in the neutral pH virus except that the E2 middle region is disordered, exposing the fusion loop. The amino- and carboxy-terminal domains of E2 each form immunoglobulin-like folds, consistent with the receptor attachment properties of E2.
履歴
登録2010年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural polyprotein
B: Structural polyprotein
C: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)505,01518
ポリマ-495,7066
非ポリマー9,30812
0
1
A: Structural polyprotein
B: Structural polyprotein
C: Structural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,5079
ポリマ-247,8533
非ポリマー4,6546
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,5079
ポリマ-247,8533
非ポリマー4,6546
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.482, 158.430, 160.676
Angle α, β, γ (deg.)60.42, 89.80, 89.65
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F
13A
23B
33C
43D
53E
63F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain 'A' and (resseq 259:445 or resseq 456: 653) and (not element H) and (not element D)A0
211chain 'B' and (resseq 259:445 or resseq 456: 653) and (not element H) and (not element D)B0
311chain 'C' and (resseq 259:445 or resseq 456: 653 ) and (not element H) and (not element D)C0
411chain 'D' and (resseq 259:445 or resseq 456: 653 ) and (not element H) and (not element D)D0
511chain 'E' and (resseq 259:445 or resseq 456: 653 ) and (not element H) and (not element D)E0
611chain 'F' and (resseq 259:445 or resseq 456: 653 ) and (not element H) and (not element D)F0
112chain 'A' and (resseq 6:157 or resseq 255:340 ) and (not element H) and (not element D)A0
212chain 'B' and (resseq 6:157 or resseq 255:340 ) and (not element H) and (not element D)B0
312chain 'C' and (resseq 6:157 or resseq 255:340 ) and (not element H) and (not element D)C0
412chain 'D' and (resseq 6:157 or resseq 255:340 ) and (not element H) and (not element D)D0
512chain 'E' and (resseq 6:157 or resseq 255:340 ) and (not element H) and (not element D)E0
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113chain 'A' and (resseq 294:380 ) and (not element H) and (not element D)A0
213chain 'B' and (resseq 294:380 ) and (not element H) and (not element D)B0
313chain 'C' and (resseq 294:380 ) and (not element H) and (not element D)C0
413chain 'D' and (resseq 294:380 ) and (not element H) and (not element D)D0
513chain 'E' and (resseq 294:380 ) and (not element H) and (not element D)E0
613chain 'F' and (resseq 294:380 ) and (not element H) and (not element D)F0

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質
Structural polyprotein / p130 / Capsid protein / Coat protein / C / p62 / E3/E2 / E3 protein / Spike glycoprotein E3 / E2 ...p130 / Capsid protein / Coat protein / C / p62 / E3/E2 / E3 protein / Spike glycoprotein E3 / E2 envelope glycoprotein / Spike glycoprotein E2 / 6K protein / E1 envelope glycoprotein / Spike glycoprotein E1


分子量: 82617.719 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Toto64 / プラスミド: pMT/BiP/V5-His / 発現宿主: Drosophila (ハエ) / 株 (発現宿主): S2 cells
参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.16 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.6
詳細: PEG8000 10%, Sodium/Potassium Tartrate 325 mM, Sodium/Potassium Phosphate 100 mM pH5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97934,0.97951,0.94934
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月31日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979341
20.979511
30.949341
反射解像度: 3.3→70 Å / Num. obs: 162989 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.658 / % possible all: 82.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.29→60.72 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.28 / 立体化学のターゲット値: ML_SAD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 8227 5.05 %
Rwork0.239 --
obs0.24 162989 92.4 %
all-176472 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 69.49 Å2 / ksol: 0.27 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-40.8597 Å2-2.2902 Å2-0.2614 Å2
2---15.5516 Å25.1022 Å2
3----25.3081 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→60.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28537 0 622 0 29159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00729988
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23540957
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.49211016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055142
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2149X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
12B2149X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
13C2145X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
14D2149X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
15E2149X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
16F2145X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
21A1874X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
22B1874X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
23C1874X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.022
24D1866X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
25E1874X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.018
26F1848X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
31A640X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
32B640X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
33C640X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
34D640X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
35E640X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.011
36F640X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2852-3.40260.39614520.37188877X-RAY DIFFRACTION53
3.4026-3.53880.34937580.331514684X-RAY DIFFRACTION87
3.5388-3.69990.34148560.325816110X-RAY DIFFRACTION96
3.6999-3.89490.29028460.285816443X-RAY DIFFRACTION98
3.8949-4.13890.25789570.254116415X-RAY DIFFRACTION98
4.1389-4.45840.25219560.21716487X-RAY DIFFRACTION98
4.4584-4.90680.18498700.180216301X-RAY DIFFRACTION98
4.9068-5.61640.1918660.186216572X-RAY DIFFRACTION98
5.6164-7.07440.21258540.199516454X-RAY DIFFRACTION99
7.0744-60.73350.25258120.236916419X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.5355-1.2157-1.76481.82251.50171.34320.03730.24780.18960.59620.0808-0.09070.39570.6696-0.00030.4703-0.09180.03770.1075-0.01270.369437.212141.972155.1748
2-0.19820.02150.44940.43450.31621.70580.02410.1176-0.0687-0.0877-0.095-0.2583-0.49730.2398-0.00280.43450.09590.03210.3672-0.06590.333437.6389103.374961.5421
3-1.00052.0048-0.07731.3541-1.15650.74050.2475-0.31380.2521-0.5089-0.0351-0.50240.32110.21190.08150.30570.0361-0.03990.25320.09820.221937.276378.05864.5403
4-0.73040.4552-0.99421.2799-0.59360.5764-0.0366-0.08690.1884-0.77290.20630.21760.5383-0.6760.01320.43520.08130.03490.18350.020.37741.8644120.889772.417
50.15940.00791.04190.30840.00332.35070.0127-0.1551-0.03990.0053-0.06540.1939-0.7014-0.202-0.00030.4125-0.10670.01010.32790.04560.289841.9898182.46965.9988
6-0.2063-1.1877-0.37761.98321.32391.30040.05060.0992-0.03710.48970.09020.28630.3816-0.13340.02040.33320.0276-0.08310.2983-0.05740.268742.0484157.3294122.8845
70.37-0.33120.19380.275-0.16760.09070.63510.08440.2719-0.3175-0.585-0.6143-0.04310.1854-0.00012.229-0.09030.60051.56250.00451.323859.836319.212614.0082
80.09220.21230.00530.492-0.06830.14790.61220.80210.10860.2824-0.1337-1.63830.50220.266-0.00111.74320.5474-0.07771.26740.11851.126160.355378.8213101.5324
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230.3488-0.29150.34830.2392-0.28230.3468-0.12330.62790.09390.14140.01580.4178-0.27560.7991-0.00170.5032-0.31870.11760.9824-0.00780.64562.5722169.864366.5112
240.1187-0.047-0.02080.0503-0.01120.00120.2816-0.35210.460.4110.4475-0.60910.2721-0.14140.00110.31440.1319-0.24740.6284-0.13810.87261.6751165.3545110.4699
251.0726-0.66471.19131.2134-0.23421.61860.36430.152-0.2374-0.2774-0.2204-0.0838-0.17510.103-0.00050.3204-0.06190.14140.53270.14850.451444.22551.681827.5484
261.20911.2975-0.14331.4067-0.48721.45530.3538-0.50290.0512-0.2607-0.1638-0.05520.30330.0837-0.00010.48320.1597-0.01330.3769-0.04670.670444.03574.787566.3885
270.4845-0.5998-0.22541.2163-0.18190.51570.1680.29920.10090.3851-0.2211-0.06720.1948-0.03310.00020.3015-0.107-0.12070.5024-0.08730.283544.214296.63826.9387
280.98860.38390.45451.4157-0.80451.85720.2246-0.1758-0.2502-0.1534-0.06790.1023-0.40410.045-0.00020.140.11710.19010.4514-0.16530.310635.2129131.132699.8783
291.1095-1.06030.0341.15350.50391.50970.120.2712-0.04120.5596-0.10630.03930.1658-0.0780.00050.2883-0.1986-0.00720.21970.01660.562135.3494154.048961.2387
300.97520.6263-0.86851.3425-0.11340.92250.1694-0.23620.2358-0.1413-0.0518-0.11160.2664-0.04190.00020.24010.0497-0.15280.550.12810.29835.2718175.8809100.6286
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 358:653 OR RESSEQ 761:765)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESSEQ 358:653 OR RESSEQ 761:765)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND (RESSEQ 358:653 OR RESSEQ 761:765)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND (RESSEQ 358:653 OR RESSEQ 761:765)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E AND (RESSEQ 358:653 OR RESSEQ 761:765)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F AND (RESSEQ 358:653 OR RESSEQ 761:765)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 654:740)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 654:740)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESSEQ 654:740)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND (RESSEQ 654:740)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN E AND (RESSEQ 654:740)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN F AND (RESSEQ 654:740)
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN A AND (RESSEQ 4:143)
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN B AND (RESSEQ 4:143)
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN C AND (RESSEQ 4:143)
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN D AND (RESSEQ 4:143)
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN E AND (RESSEQ 4:143)
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN F AND (RESSEQ 4:143)
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN A AND (RESSEQ 144:268)
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN B AND (RESSEQ 144:268)
21X-RAY DIFFRACTION21CHAIN C AND (RESSEQ 144:268)
22X-RAY DIFFRACTION22CHAIN D AND (RESSEQ 144:268)
23X-RAY DIFFRACTION23CHAIN E AND (RESSEQ 144:268)
24X-RAY DIFFRACTION24CHAIN F AND (RESSEQ 144:268)
25X-RAY DIFFRACTION25CHAIN A AND (RESSEQ 269:343 OR RESSEQ 751:754)
26X-RAY DIFFRACTION26CHAIN B AND (RESSEQ 269:343 OR RESSEQ 751:754)
27X-RAY DIFFRACTION27CHAIN C AND (RESSEQ 269:342 OR RESSEQ 751:754)
28X-RAY DIFFRACTION28CHAIN D AND (RESSEQ 269:344 OR RESSEQ 751:754)
29X-RAY DIFFRACTION29CHAIN E AND (RESSEQ 269:342 OR RESSEQ 751:754)
30X-RAY DIFFRACTION30CHAIN F AND (RESSEQ 269:344 OR RESSEQ 751:754)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る