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- PDB-3krw: Human GRK2 in complex with Gbetgamma subunits and balanol (soak) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3krw
タイトルHuman GRK2 in complex with Gbetgamma subunits and balanol (soak)
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 2
  • Beta-adrenergic receptor kinase 1G protein-coupled receptor kinase 2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / PROTEIN KINASE (プロテインキナーゼ) / INHIBITOR (酵素阻害剤) / COMPLEX / WD40 / PH DOMAIN / RGS HOMOLOGY DOMAIN / ATP-binding / Kinase (キナーゼ) / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transferase (転移酵素) / Acetylation (アセチル化) / Transducer (トランスデューサー) / WD repeat (WD40リピート) / Cell membrane (細胞膜) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Methylation (メチル化) / Prenylation (プレニル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-adrenergic-receptor kinase / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / positive regulation of catecholamine secretion / tachykinin receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway ...beta-adrenergic-receptor kinase / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / positive regulation of catecholamine secretion / tachykinin receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Activation of SMO / negative regulation of striated muscle contraction / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of the force of heart contraction / Activation of the phototransduction cascade / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Glucagon-type ligand receptors / G alpha (12/13) signalling events / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Ca2+ pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (z) signalling events / G alpha (s) signalling events / Calmodulin induced events / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cardiac muscle contraction / viral genome replication / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / 繊毛 / receptor internalization / photoreceptor disc membrane / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / sensory perception of taste / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / signaling receptor complex adaptor activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / retina development in camera-type eye / GTPase binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heart development / G alpha (s) signalling events / postsynapse / G alpha (q) signalling events / peptidyl-serine phosphorylation / cell population proliferation / protein kinase activity / symbiont entry into host cell / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / protein-containing complex binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1270 / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. ...Helix Hairpins - #1270 / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Few Secondary Structures / イレギュラー / Helix Hairpins / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Roll / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BALANOL / Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G. / Tesmer, V.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure of human g protein-coupled receptor kinase 2 in complex with the kinase inhibitor balanol.
著者: Tesmer, J.J. / Tesmer, V.M. / Lodowski, D.T. / Steinhagen, H. / Huber, J.
履歴
登録2009年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-adrenergic receptor kinase 1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,9605
ポリマ－125,3853
非ポリマー5752
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8180 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area48490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.351, 73.522, 121.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Beta-adrenergic receptor kinase 1 / G protein-coupled receptor kinase 2 / Beta-ARK-1 / G-protein coupled receptor kinase 2


分子量: 79561.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRBK1, BARK, BARK1, GRK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25098, beta-adrenergic-receptor kinase

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNB1 / 細胞株 (発現宿主): Hi-5 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 8406.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2 / 細胞株 (発現宿主): Hi-5 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P63212

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非ポリマー , 3種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-BA1 / BALANOL / バラノ-ル / Balanol


分子量: 550.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N2O10 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.36 %
結晶化温度: 277 K
詳細: Well contained 100 mM MES, pH 5.6, 200 mM NaCl, 9% PEG 3350. Drops were 1 uL protein, 1 uL well, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年11月8日 / 詳細: BERYLLIUM MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 32543 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 90 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.665 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BLU-MAXデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CIK

3cik


解像度: 2.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 49.52 / SU ML: 0.399 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.404 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1653 5.1 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.216 30873 99.3 %-
all-32526 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 120.859 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å20 Å2-3.66 Å2
2--6.52 Å20 Å2
3----7.22 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8160 0 41 3 8204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0228373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025865
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0521.96311277
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.781314213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9651010
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.54723.695406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.08151517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7361567
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.21209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2711.55057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0321.52058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.52328124
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6333316
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0924.53153
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.443 118 -
Rwork0.391 2235 -
obs--98.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2328-0.73390.49553.57130.92265.8918-0.1132-0.201-0.26740.3825-0.2447-0.10460.7870.1630.35790.706-0.1255-0.32240.5295-0.05610.712543.174-5.70347.489
24.5339-0.11461.38311.80210.0464.1997-0.13680.19670.2842-0.10580.1358-0.396-0.44840.42720.0010.4575-0.1807-0.0650.1966-0.06770.17167.64343.732112.334
33.8370.779-1.9242.2293-0.48618.93280.24930.65620.3148-0.0465-0.09720.0366-0.44420.0335-0.15220.52220.1208-0.2020.312-0.05470.166650.5629.00753.356
45.32440.46942.35054.17421.8069.8070.4461-0.70490.0110.2249-0.28880.38761.0431-0.9333-0.15730.7004-0.2781-0.06120.4763-0.04550.063449.42523.52990.563
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A185 - 513
2X-RAY DIFFRACTION1A1
3X-RAY DIFFRACTION1A690 - 693
4X-RAY DIFFRACTION2B3 - 340
5X-RAY DIFFRACTION2G8 - 68
6X-RAY DIFFRACTION3A30 - 184
7X-RAY DIFFRACTION3A514 - 545
8X-RAY DIFFRACTION4A546 - 671

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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