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- PDB-3jas: Cryo-EM structure of dynamic GDP-microtubule (14 protofilaments) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jas
タイトルCryo-EM structure of dynamic GDP-microtubule (14 protofilaments) decorated with kinesin
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / microtubule (微小管) / GDP / kinesin (キネシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / 微小管 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang, R. / Nogales, E.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanistic Origin of Microtubule Dynamic Instability and Its Modulation by EB Proteins.
著者: Rui Zhang / Gregory M Alushin / Alan Brown / Eva Nogales /
要旨: Microtubule (MT) dynamic instability is driven by GTP hydrolysis and regulated by microtubule-associated proteins, including the plus-end tracking end-binding protein (EB) family. We report six cryo- ...Microtubule (MT) dynamic instability is driven by GTP hydrolysis and regulated by microtubule-associated proteins, including the plus-end tracking end-binding protein (EB) family. We report six cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of MTs, at 3.5 Å or better resolution, bound to GMPCPP, GTPγS, or GDP, either decorated with kinesin motor domain after polymerization or copolymerized with EB3. Subtle changes around the E-site nucleotide during hydrolysis trigger conformational changes in α-tubulin around an "anchor point," leading to global lattice rearrangements and strain generation. Unlike the extended lattice of the GMPCPP-MT, the EB3-bound GTPγS-MT has a compacted lattice that differs in lattice twist from that of the also compacted GDP-MT. These results and the observation that EB3 promotes rapid hydrolysis of GMPCPP suggest that EB proteins modulate structural transitions at growing MT ends by recognizing and promoting an intermediate state generated during GTP hydrolysis. Our findings explain both EBs end-tracking behavior and their effect on microtubule dynamics.
履歴
登録2015年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月2日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6353
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6353
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Tubulin alpha-1B chain
F: Tubulin beta chain
J: Tubulin alpha-1B chain
G: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
L: Tubulin alpha-1B chain
I: Tubulin beta chain
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
K: Tubulin alpha-1B chain
H: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)606,61730
ポリマ－600,67312
非ポリマー5,94418
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 1 / Rise per n subunits: 8.75 Å / Rotation per n subunits: -25.76 °)
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11E
21J
12E
22C
13E
23L
14E
24A
15E
25K
16F
26G
17F
27D
18F
28I
19F
29B
110F
210H
111J
211C
112J
212L
113J
213A
114J
214K
115G
215D
116G
216I
117G
217B
118G
218H
119C
219L
120C
220A
121C
221K
122D
222I
123D
223B
124D
224H
125L
225A
126L
226K
127I
227B
128I
228H
129A
229K
130B
230H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALEA1 - 4371 - 437
21VALVALJC1 - 4371 - 437
12VALVALEA1 - 4371 - 437
22VALVALCE1 - 4371 - 437
13VALVALEA1 - 4371 - 437
23VALVALLG1 - 4371 - 437
14VALVALEA1 - 4371 - 437
24VALVALAI1 - 4371 - 437
15VALVALEA1 - 4371 - 437
25VALVALKK1 - 4371 - 437
16ASNASNFB1 - 4261 - 416
26ASNASNGD1 - 4261 - 416
17ASNASNFB1 - 4261 - 416
27ASNASNDF1 - 4261 - 416
18ASNASNFB1 - 4261 - 416
28ASNASNIH1 - 4261 - 416
19ASNASNFB1 - 4261 - 416
29ASNASNBJ1 - 4261 - 416
110ASNASNFB1 - 4261 - 416
210ASNASNHL1 - 4261 - 416
111VALVALJC1 - 4371 - 437
211VALVALCE1 - 4371 - 437
112VALVALJC1 - 4371 - 437
212VALVALLG1 - 4371 - 437
113VALVALJC1 - 4371 - 437
213VALVALAI1 - 4371 - 437
114VALVALJC1 - 4371 - 437
214VALVALKK1 - 4371 - 437
115ASNASNGD1 - 4261 - 416
215ASNASNDF1 - 4261 - 416
116ASNASNGD1 - 4261 - 416
216ASNASNIH1 - 4261 - 416
117ASNASNGD1 - 4261 - 416
217ASNASNBJ1 - 4261 - 416
118ASNASNGD1 - 4261 - 416
218ASNASNHL1 - 4261 - 416
119VALVALCE1 - 4371 - 437
219VALVALLG1 - 4371 - 437
120VALVALCE1 - 4371 - 437
220VALVALAI1 - 4371 - 437
121VALVALCE1 - 4371 - 437
221VALVALKK1 - 4371 - 437
122ASNASNDF1 - 4261 - 416
222ASNASNIH1 - 4261 - 416
123ASNASNDF1 - 4261 - 416
223ASNASNBJ1 - 4261 - 416
124ASNASNDF1 - 4261 - 416
224ASNASNHL1 - 4261 - 416
125VALVALLG1 - 4371 - 437
225VALVALAI1 - 4371 - 437
126VALVALLG1 - 4371 - 437
226VALVALKK1 - 4371 - 437
127ASNASNIH1 - 4261 - 416
227ASNASNBJ1 - 4261 - 416
128ASNASNIH1 - 4261 - 416
228ASNASNHL1 - 4261 - 416
129VALVALAI1 - 4371 - 437
229VALVALKK1 - 4371 - 437
130ASNASNBJ1 - 4261 - 416
230ASNASNHL1 - 4261 - 416

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
詳細pseudo-helical symmetry

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要素

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: brain脳 / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: brain脳 / 参照: UniProt: P02554
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
構成要素の詳細THOUGH PRESENT IN THE SAMPLE, KINESIN HAS NOT BEEN MODELED.

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1kinesin-bound dynamic GDP microtubuleCOMPLEXhelical assembly0
2Alpha tubulin1
3Beta tubulin1
4kinesinキネシン1
緩衝液名称: BRB80 / pH: 6.8
詳細: 80 mM PIPES, 1 mM EGTA, 1 mM MgCl2, 1 mM DTT, 0.05% Nonidet P-40
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh C-flat 1.2/1.3 EM grid, glow discharged in Ar/O2 gas (Solarus, Gatan Inc)
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90.4 K / 湿度: 95 %
詳細: Blot once for 4 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II).
手法: Blot once for 4 seconds before plunging.

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN / 日付: 2014年5月7日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 27500 X / 倍率（補正後）: 27500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 27,500 times magnification.
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Gatan 626 holder / 温度: 90 K
撮影電子線照射量: 27.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
詳細: The camera was operated in counting mode with a dose rate of ~8 electrons/pixel/s on the camera. A total exposure time of 6 seconds was fractionated into 20 movie frames.
画像スキャンデジタル画像の数: 327

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0091精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN1３次元再構成
2FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND4, each particle
らせん対称回転角度/サブユニット: 25.76 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.75 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ピクセルサイズ（公称値）: 1.32 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.32 Å
詳細: IHRSR algorithm with microtubule-specific pseudo-helical symmetry applied
対称性のタイプ: HELICAL
精密化解像度: 3.5→211.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.841 / SU B: 42.965 / SU ML: 0.644 / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3834 --
obs0.3834 151914 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso max: 143.07 Å2 / Biso mean: 47.605 Å2 / Biso min: 9.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.97 Å2-0.03 Å20.16 Å2
2--8.14 Å2-0.49 Å2
3----5.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→211.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数40140 0 366 0 40506
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01941436
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0238172
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3871.95856304
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.959387774
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg11.8834.8245795
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg34.63124.1721963
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg15.791156655
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.19715253
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0810.26156
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02147376
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.029798
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.7744.68320478
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.7744.68320477
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it3.2677.02125566
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11E52034
12J52034
21E52032
22C52032
31E52036
32L52036
41E52034
42A52034
51E52036
52K52036
61F51868
62G51868
71F51874
72D51874
81F51870
82I51870
91F51872
92B51872
101F51868
102H51868
111J52028
112C52028
121J52038
122L52038
131J52030
132A52030
141J52038
142K52038
151G51872
152D51872
161G51874
162I51874
171G51872
172B51872
181G51874
182H51874
191C52034
192L52034
201C52030
202A52030
211C52032
212K52032
221D51876
222I51876
231D51878
232B51878
241D51874
242H51874
251L52034
252A52034
261L52044
262K52044
271I51876
272B51876
281I51876
282H51876
291A52034
292K52034
301B51874
302H51874
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.765 11219 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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