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- PDB-3jar: Cryo-EM structure of GDP-microtubule co-polymerized with EB3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jar
タイトルCryo-EM structure of GDP-microtubule co-polymerized with EB3
要素
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / microtubule (微小管) / EB3 / GDP
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / microtubule plus-end binding / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin ...mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / microtubule plus-end binding / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 微小管形成中心 / regulation of microtubule polymerization / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / positive regulation of protein kinase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein localization / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / midbody / microtubule binding / 微小管 / 細胞分裂 / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain / Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhang, R. / Nogales, E.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanistic Origin of Microtubule Dynamic Instability and Its Modulation by EB Proteins.
著者: Rui Zhang / Gregory M Alushin / Alan Brown / Eva Nogales /
要旨: Microtubule (MT) dynamic instability is driven by GTP hydrolysis and regulated by microtubule-associated proteins, including the plus-end tracking end-binding protein (EB) family. We report six cryo- ...Microtubule (MT) dynamic instability is driven by GTP hydrolysis and regulated by microtubule-associated proteins, including the plus-end tracking end-binding protein (EB) family. We report six cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of MTs, at 3.5 Å or better resolution, bound to GMPCPP, GTPγS, or GDP, either decorated with kinesin motor domain after polymerization or copolymerized with EB3. Subtle changes around the E-site nucleotide during hydrolysis trigger conformational changes in α-tubulin around an "anchor point," leading to global lattice rearrangements and strain generation. Unlike the extended lattice of the GMPCPP-MT, the EB3-bound GTPγS-MT has a compacted lattice that differs in lattice twist from that of the also compacted GDP-MT. These results and the observation that EB3 promotes rapid hydrolysis of GMPCPP suggest that EB proteins modulate structural transitions at growing MT ends by recognizing and promoting an intermediate state generated during GTP hydrolysis. Our findings explain both EBs end-tracking behavior and their effect on microtubule dynamics.
履歴
登録2015年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月2日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年12月18日Group: Database references / Other / カテゴリ: atom_sites / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6351
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6351
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: Tubulin alpha-1B chain
F: Tubulin beta chain
N: Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
J: Tubulin alpha-1B chain
G: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
L: Tubulin alpha-1B chain
I: Tubulin beta chain
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
M: Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
K: Tubulin alpha-1B chain
H: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)652,34832
ポリマ－646,40414
非ポリマー5,94418
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 1 / Rise per n subunits: 9.42 Å / Rotation per n subunits: -27.71 °)
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11E
21J
12E
22C
13E
23L
14E
24A
15E
25K
16F
26G
17F
27D
18F
28I
19F
29B
110F
210H
111N
211M
112J
212C
113J
213L
114J
214A
115J
215K
116G
216D
117G
217I
118G
218B
119G
219H
120C
220L
121C
221A
122C
222K
123D
223I
124D
224B
125D
225H
126L
226A
127L
227K
128I
228B
129I
229H
130A
230K
131B
231H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUEA1 - 4411 - 441
21GLUGLUJD1 - 4411 - 441
12GLUGLUEA1 - 4411 - 441
22GLUGLUCF1 - 4411 - 441
13GLUGLUEA1 - 4411 - 441
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14GLUGLUEA1 - 4411 - 441
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15GLUGLUEA1 - 4411 - 441
25GLUGLUKM1 - 4411 - 441
16VALVALFB1 - 4291 - 419
26VALVALGE1 - 4291 - 419
17VALVALFB1 - 4291 - 419
27VALVALDG1 - 4291 - 419
18VALVALFB1 - 4291 - 419
28VALVALII1 - 4291 - 419
19VALVALFB1 - 4291 - 419
29VALVALBK1 - 4291 - 419
110VALVALFB1 - 4291 - 419
210VALVALHN1 - 4291 - 419
111GLNGLNNC1 - 1314 - 134
211GLNGLNML1 - 1314 - 134
112GLUGLUJD1 - 4411 - 441
212GLUGLUCF1 - 4411 - 441
113GLUGLUJD1 - 4411 - 441
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114GLUGLUJD1 - 4411 - 441
214GLUGLUAJ1 - 4411 - 441
115GLUGLUJD1 - 4411 - 441
215GLUGLUKM1 - 4411 - 441
116VALVALGE1 - 4291 - 419
216VALVALDG1 - 4291 - 419
117VALVALGE1 - 4291 - 419
217VALVALII1 - 4291 - 419
118VALVALGE1 - 4291 - 419
218VALVALBK1 - 4291 - 419
119VALVALGE1 - 4291 - 419
219VALVALHN1 - 4291 - 419
120GLUGLUCF1 - 4411 - 441
220GLUGLULH1 - 4411 - 441
121GLUGLUCF1 - 4411 - 441
221GLUGLUAJ1 - 4411 - 441
122GLUGLUCF1 - 4411 - 441
222GLUGLUKM1 - 4411 - 441
123VALVALDG1 - 4291 - 419
223VALVALII1 - 4291 - 419
124VALVALDG1 - 4291 - 419
224VALVALBK1 - 4291 - 419
125VALVALDG1 - 4291 - 419
225VALVALHN1 - 4291 - 419
126GLUGLULH1 - 4411 - 441
226GLUGLUAJ1 - 4411 - 441
127GLUGLULH1 - 4411 - 441
227GLUGLUKM1 - 4411 - 441
128VALVALII1 - 4291 - 419
228VALVALBK1 - 4291 - 419
129VALVALII1 - 4291 - 419
229VALVALHN1 - 4291 - 419
130GLUGLUAJ1 - 4411 - 441
230GLUGLUKM1 - 4411 - 441
131VALVALBK1 - 4291 - 419
231VALVALHN1 - 4291 - 419

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
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21
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28
29
30
31
詳細pseudo-helical symmetry

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 14分子 EJCLAKFGDIBHNM

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: brain脳 / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: brain脳 / 参照: UniProt: P02554
#3: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 3 / EB1 protein family member 3 / EBF3 / End-binding protein 3 / EB3 / RP3


分子量: 22865.203 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE3 / プラスミド: 2BT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q9UPY8

-
非ポリマー , 3種, 18分子

#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1GDP-microtubule co-polymerized with EB3COMPLEXhelical assembly0
2Alpha tubulin1
3Beta tubulin1
4EB31
緩衝液名称: BRB80 / pH: 6.8
詳細: 80 mM PIPES, 1 mM EGTA, 1 mM MgCl2, 1 mM DTT, 0.05% Nonidet P-40
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh C-flat 1.2/1.3 EM grid, glow discharged in Ar/O2 gas (Solarus, Gatan Inc)
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90.4 K / 湿度: 95 %
詳細: Blot once for 4 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II).
手法: Blot once for 4 seconds before plunging/

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN / 日付: 2014年4月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 27500 X / 倍率（補正後）: 27500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 27,500 times magnification.
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Gatan 626 holder / 温度: 90 K
撮影電子線照射量: 27.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
詳細: The camera was operated in counting mode with a dose rate of ~8 electrons/pixel/s on the camera. A total exposure time of 6 seconds was fractionated into 20 movie frames.
画像スキャンデジタル画像の数: 383
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0091精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN1３次元再構成
2FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND4, each particle
らせん対称回転角度/サブユニット: 27.71 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.42 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ピクセルサイズ（公称値）: 1.32 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.32 Å
詳細: IHRSR algorithm with microtubule-specific pseudo-helical symmetry applied
対称性のタイプ: HELICAL
精密化解像度: 3.4→3.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.855 / SU B: 32.393 / SU ML: 0.495 / σ(F): 0 / ESU R: 1.841
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3701 --
obs0.3701 193403 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso max: 369.61 Å2 / Biso mean: 59.036 Å2 / Biso min: 15.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å2-1.3 Å20.54 Å2
2--3.73 Å2-0.38 Å2
3----2.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→211.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42658 0 366 0 43024
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01944010
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0240650
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3181.95759764
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.932393506
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg11.794.8646026
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.25524.2552094
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.638157145
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.99915261
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0790.26528
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.02150240
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.0210400
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.9695.80721692
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.9695.80721691
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it3.6328.727080
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11E53160
12J53160
21E53162
22C53162
31E53156
32L53156
41E53160
42A53160
51E53158
52K53158
61F52546
62G52546
71F52542
72D52542
81F52544
82I52544
91F52548
92B52548
101F52546
102H52546
111N15798
112M15798
121J53158
122C53158
131J53158
132L53158
141J53158
142A53158
151J53160
152K53160
161G52544
162D52544
171G52552
172I52552
181G52544
182B52544
191G52550
192H52550
201C53158
202L53158
211C53156
212A53156
221C53156
222K53156
231D52546
232I52546
241D52542
242B52542
251D52546
252H52546
261L53150
262A53150
271L53158
272K53158
281I52544
282B52544
291I52550
292H52550
301A53154
302K53154
311B52548
312H52548
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.807 14402 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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