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万見
- PDB-3j4u: A new topology of the HK97-like fold revealed in Bordetella bacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j4u
タイトルA new topology of the HK97-like fold revealed in Bordetella bacteriophage: non-covalent chainmail secured by jellyrolls
要素
  • cementing protein
  • major capsid protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / protein topology / cryoEM (低温電子顕微鏡法)
機能・相同性Jelly Rolls - #1110 / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta / Bbp17 / Bbp16
機能・相同性情報
生物種Bordetella phage BPP-1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang, X. / Guo, H. / Jin, L. / Czornyj, E. / Hodes, A. / Hui, W.H. / Nieh, A.W. / Miller, J.F. / Zhou, Z.H.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: A new topology of the HK97-like fold revealed in Bordetella bacteriophage by cryoEM at 3.5 A resolution.
著者: Xing Zhang / Huatao Guo / Lei Jin / Elizabeth Czornyj / Asher Hodes / Wong H Hui / Angela W Nieh / Jeff F Miller / Z Hong Zhou /
要旨: Bacteriophage BPP-1 infects and kills Bordetella species that cause whooping cough. Its diversity-generating retroelement (DGR) provides a naturally occurring phage-display system, but engineering ...Bacteriophage BPP-1 infects and kills Bordetella species that cause whooping cough. Its diversity-generating retroelement (DGR) provides a naturally occurring phage-display system, but engineering efforts are hampered without atomic structures. Here, we report a cryo electron microscopy structure of the BPP-1 head at 3.5 Å resolution. Our atomic model shows two of the three protein folds representing major viral lineages: jellyroll for its cement protein (CP) and HK97-like ('Johnson') for its major capsid protein (MCP). Strikingly, the fold topology of MCP is permuted non-circularly from the Johnson fold topology previously seen in viral and cellular proteins. We illustrate that the new topology is likely the only feasible alternative of the old topology. β-sheet augmentation and electrostatic interactions contribute to the formation of non-covalent chainmail in BPP-1, unlike covalent inter-protein linkages of the HK97 chainmail. Despite these complex interactions, the termini of both CP and MCP are ideally positioned for DGR-based phage-display engineering. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01299.001.
履歴
登録2013年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5764
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
H: cementing protein
I: cementing protein
J: cementing protein
K: cementing protein
L: cementing protein
M: cementing protein
N: cementing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)356,47014
ポリマ－356,47014
非ポリマー00
水0
1
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
H: cementing protein
I: cementing protein
J: cementing protein
K: cementing protein
L: cementing protein
M: cementing protein
N: cementing protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,388,229840
ポリマ－21,388,229840
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
H: cementing protein
I: cementing protein
J: cementing protein
K: cementing protein
L: cementing protein
M: cementing protein
N: cementing protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.78 MDa, 70 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,782,35270
ポリマ－1,782,35270
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
H: cementing protein
I: cementing protein
J: cementing protein
K: cementing protein
L: cementing protein
M: cementing protein
N: cementing protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.14 MDa, 84 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,138,82384
ポリマ－2,138,82384
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
major capsid protein / Bbp17


分子量: 36455.121 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bordetella phage BPP-1 (ファージ) / 参照: UniProt: Q775C7
#2: タンパク質
cementing protein / Bbp16


分子量: 14469.233 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bordetella phage BPP-1 (ファージ) / 参照: UniProt: Q775C8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bordetella bacteriophage / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: BACTERIA(EUBACTERIA) / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bordetella
緩衝液名称: 50 mM Tris-HCl, 250 mM NaCl / pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 250 mM NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh holey carbon film
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2009年7月12日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM / Electron beam tilt params: 0
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 57660 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / 非点収差: manual correction
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度: 80 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 895
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1eLite3D３次元再構成
2FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39549 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.1 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24653 0 0 0 24653

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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