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- PDB-3j24: CryoEM reconstruction of complement decay-accelerating factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j24
タイトルCryoEM reconstruction of complement decay-accelerating factor
要素Complement decay-accelerating factor
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / blood group antigen (血液型) / complement pathway / glycoprotein (糖タンパク質) / GPI-anchor (グリコシルホスファチジルイノシトール) / immune response (免疫応答) / innate immunity (自然免疫系) / lipoprotein (リポタンパク質) / membrane (生体膜) / Sushi (寿司)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / side of membrane ...negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / 小胞 / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / 脂質ラフト / ゴルジ体 / 自然免疫系 / lipid binding / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Yoder, J.D. / Hafenstein, S.H.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2012
タイトル: The crystal structure of a coxsackievirus B3-RD variant and a refined 9-angstrom cryo-electron microscopy reconstruction of the virus complexed with decay-accelerating factor (DAF) ...タイトル: The crystal structure of a coxsackievirus B3-RD variant and a refined 9-angstrom cryo-electron microscopy reconstruction of the virus complexed with decay-accelerating factor (DAF) provide a new footprint of DAF on the virus surface.
著者: Joshua D Yoder / Javier O Cifuente / Jieyan Pan / Jeffrey M Bergelson / Susan Hafenstein /
要旨: The coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR) and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). The first described DAF-binding isolate was ...The coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR) and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). The first described DAF-binding isolate was obtained during passage of the prototype strain, Nancy, on rhabdomyosarcoma (RD) cells, which express DAF but very little CAR. Here, the structure of the resulting variant, CVB3-RD, has been solved by X-ray crystallography to 2.74 Å, and a cryo-electron microscopy reconstruction of CVB3-RD complexed with DAF has been refined to 9.0 Å. This new high-resolution structure permits us to correct an error in our previous view of DAF-virus interactions, providing a new footprint of DAF that bridges two adjacent protomers. The contact sites between the virus and DAF clearly encompass CVB3-RD residues recently shown to be required for binding to DAF; these residues interact with DAF short consensus repeat 2 (SCR2), which is known to be essential for virus binding. Based on the new structure, the mode of the DAF interaction with CVB3 differs significantly from the mode reported previously for DAF binding to echoviruses.
履歴
登録2012年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5475
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5475
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Complement decay-accelerating factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1751
ポリマ－28,1751
非ポリマー00
水0
1
B: Complement decay-accelerating factor
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,690,48060
ポリマ－1,690,48060
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
B: Complement decay-accelerating factor
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 141 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,8735
ポリマ－140,8735
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
B: Complement decay-accelerating factor
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 169 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,0486
ポリマ－169,0486
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Complement decay-accelerating factor


分子量: 28174.666 Da / 分子数: 1
断片: four extracellular SCR domains (UNP residues 35-285)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD55, CR, DAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08174

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complement decay-accelerating factor bound to coxsackievirus B3-RD strain
タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) / pH: 6 / 詳細: 50mM MES
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K
詳細: Blotted before plunging in liquid ethane (homemade plunger).

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2006年8月4日
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Side mounted nitrogen cooled / 温度: 93 K / 最高温度: 93 K / 最低温度: 83 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 24 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 36
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CTFFINDCTF補正
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3autopp粒子像選択
4RobEM粒子像選択
5Auto3DEM３次元再構成
CTF補正詳細: AUTO3DEM
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: common lines / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 3010 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.94 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.94 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: average map value
詳細: METHOD--Local refinement, rigid body REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 1OJW

1ojw


PDB chain-ID: B
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1946 0 0 0 1946

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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