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- PDB-3izq: Structure of the Dom34-Hbs1-GDPNP complex bound to a translating ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3izq
タイトルStructure of the Dom34-Hbs1-GDPNP complex bound to a translating ribosome
要素
  • Elongation factor 1 alpha-like protein
  • Protein DOM34
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / HYDROLASE (加水分解酵素) / No-Go mRNA decay
機能・相同性
機能・相同性情報


Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / positive regulation of translational initiation / rescue of stalled ribosome / translation elongation factor activity ...Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / positive regulation of translational initiation / rescue of stalled ribosome / translation elongation factor activity / RNA endonuclease activity / positive regulation of translation / meiotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 翻訳 (生物学) / 細胞分裂 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily ...HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosomal protein L30e-like / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 1 alpha-like protein / Protein DOM34
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Becker, T. / Armache, J.-P. / Jarasch, A. / Anger, A.M. / Villa, E. / Sieber, H. / Abdel Motaal, B. / Mielke, T. / Berninghausen, O. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Structure of the no-go mRNA decay complex Dom34-Hbs1 bound to a stalled 80S ribosome.
著者: Thomas Becker / Jean-Paul Armache / Alexander Jarasch / Andreas M Anger / Elizabeth Villa / Heidemarie Sieber / Basma Abdel Motaal / Thorsten Mielke / Otto Berninghausen / Roland Beckmann /
要旨: No-go decay (NGD) is a mRNA quality-control mechanism in eukaryotic cells that leads to degradation of mRNAs stalled during translational elongation. The key factors triggering NGD are Dom34 and Hbs1. ...No-go decay (NGD) is a mRNA quality-control mechanism in eukaryotic cells that leads to degradation of mRNAs stalled during translational elongation. The key factors triggering NGD are Dom34 and Hbs1. We used cryo-EM to visualize NGD intermediates resulting from binding of the Dom34-Hbs1 complex to stalled ribosomes. At subnanometer resolution, all domains of Dom34 and Hbs1 were identified, allowing the docking of crystal structures and homology models. Moreover, the close structural similarity of Dom34 and Hbs1 to eukaryotic release factors (eRFs) enabled us to propose a model for the ribosome-bound eRF1-eRF3 complex. Collectively, our data provide structural insights into how stalled mRNA is recognized on the ribosome and how the eRF complex can simultaneously recognize stop codons and catalyze peptide release.
履歴
登録2010年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1811
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1811
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1811
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Protein DOM34
1: Elongation factor 1 alpha-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9462
ポリマ－112,9462
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein DOM34 / Dom34p


分子量: 44119.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DOM34, N2016, YNL001W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P33309, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 Elongation factor 1 alpha-like protein / Hbs1p


分子量: 68826.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HBS1, YKR084C, YKR404 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32769

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1Ribosome-bound Dom34-Hbs1-GDPNP complexRIBOSOME0
2No-Go mRNA decay factor1
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.02 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Carbon-coated Quantifoil with 2 nm carbon on top
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %
詳細: Blotted for 10 seconds before plunging, used 2 layer of filter paper

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ温度: 84 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 41
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Single particle projection-matching / 解像度: 9.5 Å / 粒子像の数: 38400 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.2375 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.2375 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7183 0 0 0 7183

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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