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万見
- PDB-3iyc: Poliovirus late RNA-release intermediate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyc
タイトルPoliovirus late RNA-release intermediate
要素
  • (Capsid protein VP2カプシド) x 2
  • Capsid protein VP1カプシド
  • Genome polyprotein
  • VP1 core
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Picornavirus (ピコルナウイルス科) / poliovirus (ポリオウイルス) / intermediate / RNA release / 80S / ATP-binding / Capsid protein (カプシド) / Covalent protein-RNA linkage (共有結合) / Cytoplasmic vesicle / Helicase (ヘリカーゼ) / Host-virus interaction / Hydrolase (加水分解酵素) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Myristate (ミリスチン酸) / Nucleotide-binding / Nucleotidyltransferase / Phosphoprotein / Protease (プロテアーゼ) / RNA replication (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / RNA-binding / RNA-directed RNA polymerase (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / Thiol protease (システインプロテアーゼ) / Transferase (転移酵素) / Virion (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / : / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C ...caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / : / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / cytoplasmic vesicle membrane / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Peptidase S1, PA clan / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
Poliovirus type 3
Poliovirus 1 (ポリオウイルス)
Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Levy, H.C. / Bostina, M. / Filman, D.J. / Hogle, J.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2010
タイトル: Catching a virus in the act of RNA release: a novel poliovirus uncoating intermediate characterized by cryo-electron microscopy.
著者: Hazel C Levy / Mihnea Bostina / David J Filman / James M Hogle /
要旨: Poliovirus infection requires that the particle undergo a series of conformational transitions that lead to cell entry and genome release. In an effort to understand the conformational changes ...Poliovirus infection requires that the particle undergo a series of conformational transitions that lead to cell entry and genome release. In an effort to understand the conformational changes associated with the release of the RNA genome, we have used cryo-electron microscopy to characterize the structure of the 80S "empty" particles of poliovirus that are thought to represent the final product of the cell entry pathway. Using two-dimensional classification methods, we show that preparations of 80S particles contain at least two structures, which might represent snapshots from a continuous series of conformers. Using three-dimensional reconstruction methods, we have solved the structure of two distinct forms at subnanometric resolution, and we have built and refined pseudoatomic models into the reconstructions. The reconstructions and the derived models demonstrate that the two structural forms are both slightly expanded, resulting in partial disruption of interprotomer interfaces near their particle 2-fold axes, which may represent the site where RNA is released. The models demonstrate that each of the two 80S structures has undergone a unique set of movements of the capsid proteins, associated with rearrangement of flexible loops and amino-terminal extensions that participate in contacts between protomers, between pentamers, and with the viral RNA.
履歴
登録2009年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年11月9日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 2.02024年2月21日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _atom_site.label_seq_id / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.label_seq_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5122
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5122
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Genome polyprotein
4: Capsid protein VP2
7: VP1 core


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,9915
ポリマ－81,9915
非ポリマー00
水0
1
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Genome polyprotein
4: Capsid protein VP2
7: VP1 core
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,919,464300
ポリマ－4,919,464300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Genome polyprotein
4: Capsid protein VP2
7: VP1 core
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 410 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)409,95525
ポリマ－409,95525
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: Capsid protein VP1
2: Capsid protein VP2
3: Genome polyprotein
4: Capsid protein VP2
7: VP1 core
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 492 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,94630
ポリマ－491,94630
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein VP1 / カプシド / P1D / Virion protein 1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26558.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03300
#2: タンパク質・ペプチド Capsid protein VP2 / カプシド / P1B / Virion protein 2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 1518.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Poliovirus type 3 (strains P3/LEON/37 AND P3/LEON 12A[1]B) (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03302
#3: タンパク質 Genome polyprotein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 25777.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Poliovirus 1 (ポリオウイルス)
参照: UniProt: Q9E8Z2, UniProt: Q9E912*PLUS, ピコルナイン2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA依存性RNAポリメラーゼ
#4: タンパク質 Capsid protein VP2 / カプシド / P1B / Virion protein 2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 27181.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
参照: UniProt: P03300
#5: タンパク質・ペプチド VP1 core / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 954.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 80S poliovirus / タイプ: VIRUS
詳細: 60 promoters arranged as a icosahedron. native virus heat-treated at 56 degrees C
別称: poliovirus 1 mahoney
分子量値: 8.3 MDa / 実験値: YES
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 20mM Tris pH 7.4, 2mM CaCl2, 20mM NaCl / pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris pH 7.4, 2mM CaCl2, 20mM NaCl
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 20mM Tris, 50mM NaCl, 2 mM CaCl2
試料支持詳細: quantifoil holey grids 1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 手法: blot for 3 secs

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1INSOUTモデルフィッティングrigid body
2EM3DR2３次元再構成
3PFT2３次元再構成
CTF補正詳細: each micrograph
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: PFT / 解像度: 10 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: ( Details about the particle: 10,000 particle were partitioned into two distinct classes )
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--Rigid Body
原子モデル構築PDB-ID: 1POV

1pov


Accession code: 1POV / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数723 0 0 0 723

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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