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- PDB-3iuc: Crystal structure of the human 70kDa heat shock protein 5 (BiP/GR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iuc
タイトルCrystal structure of the human 70kDa heat shock protein 5 (BiP/GRP78) ATPase domain in complex with ADP
要素Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein, 78kDa)
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / helix (螺旋) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC / ATP-binding / Nucleotide-binding / Stress response (闘争・逃走反応)
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to metal ion / ATF6-mediated unfolded protein response / response to methamphetamine hydrochloride / cellular response to xenobiotic stimulus => GO:0071466 / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / cerebellum structural organization ...stress response to metal ion / ATF6-mediated unfolded protein response / response to methamphetamine hydrochloride / cellular response to xenobiotic stimulus => GO:0071466 / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / cerebellum structural organization / : / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cerebellar Purkinje cell layer development / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / endoplasmic reticulum chaperone complex / : / PERK-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / luteolysis / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / : / cellular response to antibiotic / ER overload response / IRE1-mediated unfolded protein response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / 小胞体 / chaperone cofactor-dependent protein refolding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to unfolded protein / cellular response to glucose starvation / cellular response to manganese ion / negative regulation of protein-containing complex assembly / : / protein folding chaperone / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to cAMP / heat shock protein binding / cellular response to calcium ion / substantia nigra development / cellular response to interleukin-4 / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to cocaine / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to gamma radiation / positive regulation of neuron projection development / neuron differentiation / メラノソーム / unfolded protein binding / ribosome binding / Platelet degranulation / midbody / protein-folding chaperone binding / protein refolding / neuron apoptotic process / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / 小胞体 / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / 細胞膜 / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Endoplasmic reticulum chaperone BiP / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kotyenova, T. / Kotzch, A. / Kraulis, P. / Markova, N. / Moche, M. / Nielsen, T.K. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Roos, A. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of the ATPase domains of four human Hsp70 isoforms: HSPA1L/Hsp70-hom, HSPA2/Hsp70-2, HSPA6/Hsp70B', and HSPA5/BiP/GRP78
著者: Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Lehtio, L. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Schuler, H.
履歴
登録2009年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein, 78kDa)
C: Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein, 78kDa)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4238
ポリマ－90,4082
非ポリマー1,0156
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein, 78kDa)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7114
ポリマ－45,2041
非ポリマー5073
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein, 78kDa)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7114
ポリマ－45,2041
非ポリマー5073
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.212, 51.795, 94.994
Angle α, β, γ (deg.)98.85, 94.88, 117.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein, 78kDa) / 70kDa heat shock protein 5 (BiP) / Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein / 78kDa) / ...70kDa heat shock protein 5 (BiP) / Heat shock 70kDa protein 5 (Glucose-regulated protein / 78kDa) / isoform CRA_a


分子量: 45203.953 Da / 分子数: 2 / 断片: ATPase domain, UNP residue 26-410 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) R3 pRARE / 参照: UniProt: B0QZ61, UniProt: P11021*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% PEG 6000, 0.2M CaCl2, 0.1M NaAcetate, pH 5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→35 Å / Num. all: 44366 / Num. obs: 41864 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 3.86 % / Rmerge(I) obs: 0.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0035精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3I33

3i33


解像度: 2.4→29.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.865 / SU B: 9.166 / SU ML: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.659 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26981 1506 5 %RANDOM
Rwork0.18965 ---
obs0.19365 28620 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.648 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20.01 Å2
2--0 Å20.01 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5912 0 58 399 6369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0226062
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.9758196
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.925310050
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.045764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.97225.036274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.79151071
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4411535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2932
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026746
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021177
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.691.53793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.141.51571
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31226110
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.15132269
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6424.52086
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 112 -
Rwork0.224 2127 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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