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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3i0i | ||||||
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タイトル | Crystal structure of GTB C80S/C196S/C209S + UDP | ||||||
要素 | ABO glycosyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / GTB / glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / ABO Blood group (ABO式血液型) / retaining | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding ...フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / ゴルジ体 / nucleotide binding / ゴルジ体 / extracellular region / 生体膜 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Schuman, B. / Persson, M. / Landry, R.C. / Polakowski, R. / Weadge, J.T. / Seto, N.O.L. / Borisova, S. / Palcic, M.M. / Evans, S.V. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010 タイトル: Cysteine-to-serine mutants dramatically reorder the active site of human ABO(H) blood group B glycosyltransferase without affecting activity: structural insights into cooperative substrate binding 著者: Schuman, B. / Persson, M. / Landry, R.C. / Polakowski, R. / Weadge, J.T. / Seto, N.O. / Borisova, S.N. / Palcic, M.M. / Evans, S.V. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3i0i.cif.gz | 77.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3i0i.ent.gz | 55.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3i0i.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/3i0i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/3i0i | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33405.320 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59 to 344 / 変異: C80S/C196S/C209S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTB / プラスミド: pCW(delta)lac / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q70V26, UniProt: P16442*PLUS, フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-UDP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | AUTHORS STATE THAT GLU 355 IS THE BIOLOGICAL |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 % |
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結晶化 | 温度: 279.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 35mM sodium acetate pH 4.6, 45 mM ADA, 30mM sodium chloride, 3-4 mM magnesium chloride, 3-3.5% PEG 4000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 279.15K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月27日 / 詳細: Osmic Blue | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: Molecular Replacement / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.49→19.94 Å / Num. obs: 49738 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4.35 % / Rmerge(I) obs: 0.035 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1LZ7 解像度: 1.9→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.816 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.772 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.94 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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