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- PDB-3hu1: Structure of p97 N-D1 R95G mutant in complex with ATPgS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hu1
タイトルStructure of p97 N-D1 R95G mutant in complex with ATPgS
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / p97 / VCP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex ...positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome assembly / regulation of protein localization to chromatin / NADH metabolic process / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / : / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / ERAD pathway / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / ATPase complex / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / autophagosome maturation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / HSF1 activation / DNA修復 / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / MHC class I protein binding / Protein methylation / negative regulation of smoothened signaling pathway / interstrand cross-link repair / Attachment and Entry / : / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / proteasome complex / lipid droplet / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / ADP binding / proteasomal protein catabolic process / Hh mutants are degraded by ERAD / positive regulation of protein-containing complex assembly / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Hedgehog ligand biogenesis / オートファジー / Translesion Synthesis by POLH / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / オートファジー / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / azurophil granule lumen / double-strand break repair / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / cellular response to heat / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA修復 / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / glutamatergic synapse / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Tang, W.-K.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2010
タイトル: A novel ATP-dependent conformation in p97 N-D1 fragment revealed by crystal structures of disease-related mutants.
著者: Tang, W.K. / Li, D. / Li, C.C. / Esser, L. / Dai, R. / Guo, L. / Xia, D.
履歴
登録2009年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年2月15日Group: Non-polymer description
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,17218
ポリマ-326,8876
非ポリマー3,28512
2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30640 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area120110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.756, 103.279, 107.688
Angle α, β, γ (deg.)97.66, 91.88, 89.75
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F
13A
23B
33C
43D
53E
63F
14A
24B
34C
44D
54E
64F
15A
25B
35C
45D
55E
65F

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEUILEILEAA12 - 18912 - 189
211LEULEUILEILEBB12 - 18912 - 189
311LEULEUILEILECC12 - 18912 - 189
411LEULEUILEILEDD12 - 18912 - 189
511LEULEUILEILEEE12 - 18912 - 189
611LEULEUILEILEFF12 - 18912 - 189
112LYSLYSVALVALAA190 - 201190 - 201
212LYSLYSVALVALBB190 - 201190 - 201
312LYSLYSVALVALCC190 - 201190 - 201
412LYSLYSVALVALDD190 - 201190 - 201
512LYSLYSVALVALEE190 - 201190 - 201
612LYSLYSVALVALFF190 - 201190 - 201
113GLYGLYILEILEAA202 - 371202 - 371
213GLYGLYILEILEBB202 - 371202 - 371
313GLYGLYILEILECC202 - 371202 - 371
413GLYGLYILEILEDD202 - 371202 - 371
513GLYGLYILEILEEE202 - 371202 - 371
613GLYGLYILEILEFF202 - 371202 - 371
114PROPROTHRTHRAA372 - 403372 - 403
214PROPROTHRTHRBB372 - 403372 - 403
314PROPROTHRTHRCC372 - 403372 - 403
414PROPROTHRTHRDD372 - 403372 - 403
514PROPROTHRTHREE372 - 403372 - 403
614PROPROTHRTHRFF372 - 403372 - 403
124GLYGLYSERSERAA405 - 462405 - 462
224GLYGLYSERSERBB405 - 462405 - 462
324GLYGLYSERSERCC405 - 462405 - 462
424GLYGLYSERSERDD405 - 462405 - 462
524GLYGLYSERSEREE405 - 462405 - 462
624GLYGLYSERSERFF405 - 462405 - 462
115AGSAGSMGMGAG - H800 - 801
215AGSAGSMGMGBI - J800 - 801
315AGSAGSMGMGCK - L800 - 801
415AGSAGSMGMGDM - N800 - 801
515AGSAGSMGMGEO - P800 - 801
615AGSAGSMGMGFQ - R800 - 801

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 54481.172 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 1-481 / 変異: R95G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / : Humanヒト / 遺伝子: P97, VCP / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P55072
#2: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.65 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 100mM NaCl, 4% benzamidine, 100mM citrate, pH 5.8, 16.5% PEG3350 and 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→43.92 Å / Num. all: 151406 / Num. obs: 87240 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 37.79 / SU ML: 0.351 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.408 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27144 4323 5 %RANDOM
Rwork0.23988 ---
obs0.24141 82809 90.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.976 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20.74 Å21.17 Å2
2---0.23 Å2-1.27 Å2
3----1.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21132 0 192 121 21445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.02221654
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.99729304
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.02752700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.36824.303990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.019153972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.78615192
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.23348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0216158
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1610.28450
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2630.214524
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.2515
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1870.217
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3060.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4721.514031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.698221852
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.21638545
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7854.57452
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A1407tight positional0.080.05
12B1407tight positional0.090.05
13C1407tight positional0.080.05
14D1407tight positional0.070.05
15E1407tight positional0.070.05
16F1407tight positional0.070.05
21A102tight positional0.060.05
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23C102tight positional0.060.05
24D102tight positional0.060.05
25E102tight positional0.060.05
26F102tight positional0.050.05
31A1318tight positional0.080.05
32B1318tight positional0.080.05
33C1318tight positional0.080.05
34D1318tight positional0.080.05
35E1318tight positional0.080.05
36F1318tight positional0.080.05
41A685tight positional0.070.05
42B685tight positional0.070.05
43C685tight positional0.080.05
44D685tight positional0.070.05
45E685tight positional0.080.05
46F685tight positional0.080.05
51A32tight positional0.080.05
52B32tight positional0.070.05
53C32tight positional0.050.05
54D32tight positional0.070.05
55E32tight positional0.070.05
56F32tight positional0.050.05
11A1407tight thermal0.140.5
12B1407tight thermal0.190.5
13C1407tight thermal0.150.5
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34D1318tight thermal0.180.5
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41A685tight thermal0.150.5
42B685tight thermal0.150.5
43C685tight thermal0.170.5
44D685tight thermal0.150.5
45E685tight thermal0.170.5
46F685tight thermal0.170.5
51A32tight thermal0.320.5
52B32tight thermal0.30.5
53C32tight thermal0.360.5
54D32tight thermal0.380.5
55E32tight thermal0.270.5
56F32tight thermal0.340.5
LS精密化 シェル解像度: 2.807→2.879 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 215 -
Rwork0.391 4381 -
obs--64.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3553-0.13970.10295.9091-1.237.5680.1826-0.33450.46160.3856-0.0824-0.1194-0.6006-0.3448-0.10030.01140.1220.1211-0.0050.01110.15121.694681.01530.9596
29.54220.05670.253710.17293.315314.9974-0.30470.46060.3229-0.23910.13760.0282-0.63110.5820.167-0.20140.13280.1624-0.12330.19020.16111.798682.4567-19.481
35.0113-10.883422.671123.6365-49.2368102.564-0.5443-0.7276-0.95790.3411.601-0.62551.9348-2.8817-1.05670.37530.09460.01850.23610.21770.52626.351464.3602-16.2402
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143.1259-0.04980.63784.9172-0.43954.3214-0.140.00130.2131-0.02580.0843-0.0293-0.3299-0.26090.0558-0.22220.02950.0108-0.2267-0.0046-0.222520.933815.4108-37.3322
1511.0613-2.31780.59745.1114-0.51034.2644-0.10990.2582-0.9220.16210.0841-0.07410.54180.53370.02580.0221-0.0605-0.0141-0.1691-0.0419-0.056932.6647-17.7373-35.8083
1610.1250.31560.97233.46271.52585.40250.2631.0998-1.0218-0.2157-0.1327-0.36180.5530.4027-0.13030.12120.2364-0.03570.10950.00770.297271.2247-22.3686-28.925
178.3821-0.9530.814610.80254.07178.2337-0.19321.34191.0692-0.35060.1135-1.1104-1.24381.57820.07970.2823-0.13490.05390.44910.41310.725384.272-3.8387-26.2952
1827.653812.425814.98815.58346.73478.12341.0291-0.52870.70161.0272-0.61680.0148-0.896-1.8278-0.41230.2720.13760.02710.64730.06050.646169.4652-3.4032-13.5461
192.47110.2046-0.21583.2185-0.37795.1739-0.03880.2657-0.0194-0.178-0.07870.1078-0.1202-0.09340.1175-0.24090.0659-0.0533-0.1768-0.0387-0.097744.36550.4429-23.6456
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216.3621.9411.55385.4721.94751.9951-0.14520.2918-0.9520.5210.4234-1.06050.43990.634-0.27820.08390.1056-0.23080.3083-0.08870.153283.26479.587226.3034
227.7104-1.91110.502212.13312.507710.4314-0.1020.68730.4343-0.39530.3339-0.9472-1.20340.7233-0.2320.2474-0.3739-0.15490.36810.0891-0.021786.948731.244820.1092
2311.342623.80288.396450.05717.75426.3852-1.12761.55441.6659-0.67341.3812.9565-1.360.8724-0.25340.33-0.2658-0.1060.47430.06850.282367.836827.852721.5638
243.5899-0.6112-0.73393.73040.17865.06570.20860.4227-0.2714-0.3456-0.1441-0.04920.07290.0976-0.0645-0.29670.024-0.045-0.2304-0.0086-0.185955.584510.64063.366
254.0893-1.1265-1.088312.01113.18614.8732-0.1657-0.54870.50980.58780.0598-0.2491-0.08310.16050.1059-0.17170.028-0.0821-0.0730.0644-0.169750.621422.166636.2659
261.33020.09560.79746.6574-1.00813.86030.0594-0.42560.08980.79290.3406-1.0399-0.40490.5523-0.40.133-0.0306-0.06770.1055-0.25930.232848.324761.22541.4381
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280.44932.8962-1.753418.6678-11.30196.84240.15810.6299-0.1408-3.03691.38-0.49030.1714-1.2036-1.53810.6967-0.14250.07790.2365-0.00750.406136.381162.157320.0722
295.1429-0.2562-0.15272.8386-0.11433.60040.14750.1506-0.073-0.1615-0.0474-0.37040.13970.2303-0.1001-0.2634-0.0074-0.0247-0.3101-0.0187-0.156243.154235.578716.8951
305.3107-3.18840.26299.2259-0.51354.8848-0.19230.02750.29180.12120.22150.2017-0.5857-0.2955-0.0292-0.1706-0.01440.0313-0.1113-0.0172-0.192415.338854.317927.2446
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2A108 - 189
3X-RAY DIFFRACTION3A190 - 201
4X-RAY DIFFRACTION4A202 - 371
5X-RAY DIFFRACTION5A372 - 462
6X-RAY DIFFRACTION6B14 - 107
7X-RAY DIFFRACTION7B108 - 189
8X-RAY DIFFRACTION8B190 - 201
9X-RAY DIFFRACTION9B202 - 371
10X-RAY DIFFRACTION10B372 - 462
11X-RAY DIFFRACTION11C14 - 107
12X-RAY DIFFRACTION12C108 - 189
13X-RAY DIFFRACTION13C190 - 201
14X-RAY DIFFRACTION14C202 - 371
15X-RAY DIFFRACTION15C372 - 462
16X-RAY DIFFRACTION16D14 - 107
17X-RAY DIFFRACTION17D108 - 189
18X-RAY DIFFRACTION18D190 - 201
19X-RAY DIFFRACTION19D202 - 371
20X-RAY DIFFRACTION20D372 - 462
21X-RAY DIFFRACTION21E14 - 107
22X-RAY DIFFRACTION22E108 - 189
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24X-RAY DIFFRACTION24E202 - 371
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26X-RAY DIFFRACTION26F14 - 107
27X-RAY DIFFRACTION27F108 - 189
28X-RAY DIFFRACTION28F190 - 201
29X-RAY DIFFRACTION29F202 - 371
30X-RAY DIFFRACTION30F372 - 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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