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万見
- PDB-3gk8: X-ray crystal structure of the Fab from MAb 14, mouse antibody ag... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gk8
タイトルX-ray crystal structure of the Fab from MAb 14, mouse antibody against Canine Parvovirus
要素
  • Fab 14 Heavy ChainFragment antigen-binding
  • Fab 14 Light ChainFragment antigen-binding
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / antibody fragment from neutralizing monoclonal antibody against canine parvovirus
機能・相同性抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hafenstein, S. / Bowman, V. / Sun, T. / Nelson, C. / Palermo, L. / Chipman, P. / Battisti, A. / Parrish, C.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2009
タイトル: Structural comparison of different antibodies interacting with parvovirus capsids.
著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Tao Sun / Christian D S Nelson / Laura M Palermo / Paul R Chipman / Anthony J Battisti / Colin R Parrish / Michael G Rossmann /
要旨: The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron ...The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron microscopy (cryoEM) reconstruction to resolutions varying from 8.5 to 18 A. The crystal structure of one of the Fab molecules and the sequence of the variable domain for each of the Fab molecules have been determined. The structures of Fab fragments not determined crystallographically were predicted by homology modeling according to the amino acid sequence. Fitting of the Fab and virus structures into the cryoEM densities identified the footprints of each antibody on the viral surface. As anticipated from earlier analyses, the Fab binding sites are directed to two epitopes, A and B. The A site is on an exposed part of the surface near an icosahedral threefold axis, whereas the B site is about equidistant from the surrounding five-, three-, and twofold axes. One antibody directed to the A site binds CPV but not FPV. Two of the antibodies directed to the B site neutralize the virus as Fab fragments. The differences in antibody properties have been linked to the amino acids within the antibody footprints, the position of the binding site relative to the icosahedral symmetry elements, and the orientation of the Fab structure relative to the surface of the virus. Most of the exposed surface area was antigenic, although each of the antibodies had a common area of overlap that coincided with the positions of the previously mapped escape mutations.
履歴
登録2009年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab 14 Light Chain
H: Fab 14 Heavy Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6112
ポリマ－46,6112
非ポリマー00
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.604, 39.885, 70.745
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.579, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 Fab 14 Light Chain / Fragment antigen-binding


分子量: 23261.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): Hybridoma
#2: 抗体 Fab 14 Heavy Chain / Fragment antigen-binding


分子量: 23349.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): Hybridoma
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 5000, 0.1M HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1 Å
検出器日付: 2005年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.6 % / Av σ(I) over netI: 25.82 / 数: 147415 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.39 / D res high: 1.85 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 40514 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.995098.310.0211.3933.5
3.163.9910010.0271.3963.7
2.763.1699.910.051.3393.7
2.512.7610010.0891.3483.7
2.332.5199.910.141.3853.7
2.192.3310010.21.4063.7
2.082.1999.910.2571.3953.6
1.992.0899.910.3621.3843.6
1.921.9910010.5341.4273.7
1.851.9210010.9021.4193.6
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 40514 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.389 / Net I/σ(I): 25.819
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.85-1.923.60.90240351.4191100
1.92-1.993.70.53440261.4271100
1.99-2.083.60.36240161.384199.9
2.08-2.193.60.25740241.395199.9
2.19-2.333.70.240221.4061100
2.33-2.513.70.1440301.385199.9
2.51-2.763.70.08940431.3481100
2.76-3.163.70.0540601.339199.9
3.16-3.993.70.02741281.3961100
3.99-503.50.02141301.393198.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.447 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.449 /
最高解像度最低解像度
Translation4 Å8 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→42.02 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.756 /
Rfactor反射数
Rfree0.306 934
Rwork0.266 -
obs-30479
原子変位パラメータBiso max: 99.13 Å2 / Biso mean: 41.161 Å2 / Biso min: 1.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.358 Å20 Å26.723 Å2
2---0.676 Å20 Å2
3---4.035 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→42.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3283 0 0 113 3396
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.732.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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