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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3dbr | ||||||
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タイトル | Structural Dissection of a Gating Mechanism Preventing Misactivation of Ubiquitin by NEDD8's E1 (APPBP1-UBA3Arg190Gln-NEDD8Ala72Arg) | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE (細胞周期) / activating enzyme / Apoptosis (アポトーシス) / Membrane (生体膜) / Ubl conjugation pathway / ATP-binding / Ligase (リガーゼ) / Nucleotide-binding / Polymorphism / Nucleus (Nucleus) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / ubiquitin activating enzyme activity / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis ...E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / ubiquitin activating enzyme activity / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / protein modification process / modification-dependent protein catabolic process / protein localization / protein tag activity / UCH proteinases / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / protein-containing complex / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / rigid body refinement / 解像度: 3.05 Å | ||||||
データ登録者 | Souphron, J. / Schulman, B.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008 タイトル: Structural dissection of a gating mechanism preventing misactivation of ubiquitin by NEDD8's E1. 著者: Souphron, J. / Waddell, M.B. / Paydar, A. / Tokgoz-Gromley, Z. / Roussel, M.F. / Schulman, B.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3dbr.cif.gz | 796.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3dbr.ent.gz | 647.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3dbr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/db/3dbr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/db/3dbr | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59973.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAE1, APPBP1 / プラスミド: pABLO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold (DE3) / 参照: UniProt: Q13564 #2: タンパク質 | 分子量: 48738.684 Da / 分子数: 4 / Fragment: unp residues 33-463 / Mutation: R190Q, C216A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA3, UBE1C / プラスミド: pABLO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold (DE3) 参照: UniProt: Q8TBC4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) #3: タンパク質 | 分子量: 9721.208 Da / 分子数: 4 / Mutation: A172R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD8 / プラスミド: pGEX2TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (RIL) / 参照: UniProt: Q15843 #4: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.14 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.1 M Tris, 0.2 M NaCl, 10% PEG 10K, 8% PEG400, 5 mM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 |
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検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: mirrors |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.05→50 Å / Num. all: 100137 / Num. obs: 100052 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 12.3 |
反射 シェル | 解像度: 3.05→3.36 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 25073 / % possible all: 97.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: rigid body refinement 開始モデル: PDB entry 3DBH 解像度: 3.05→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 47.6 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.05→50 Å
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拘束条件 |
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