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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3cf6 | ||||||
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タイトル | Structure of Epac2 in complex with cyclic-AMP and Rap | ||||||
要素 |
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キーワード | SIGNALING PROTEIN/GTP-BINDING PROTEIN / EPAC / RAPGEF4 / RAP / RAP1B / CAMP (CAMP) / SP-CAMPS / GEF / GUNANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR / G-PROTEIN (Gタンパク質) / GTP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / SIGNALING PROTEIN REGULATOR-GTP-BINDING PROTEIN COMPLEX / SIGNALING PROTEIN-GTP-BINDING PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Rap protein signal transduction / modification of postsynaptic structure / regulation of cell junction assembly / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / positive regulation of integrin activation / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcium-ion regulated exocytosis / Rap1 signalling / establishment of endothelial barrier / regulation of establishment of cell polarity ...Rap protein signal transduction / modification of postsynaptic structure / regulation of cell junction assembly / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / positive regulation of integrin activation / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcium-ion regulated exocytosis / Rap1 signalling / establishment of endothelial barrier / regulation of establishment of cell polarity / MET activates RAP1 and RAC1 / azurophil granule membrane / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / cellular response to cAMP / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lipid droplet / Integrin signaling / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / establishment of localization in cell / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / GDP binding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / GTPase activity / glutamatergic synapse / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Rehmann, H. / Arias-Palomo, E. / Hadders, M.A. / Schwede, F. / Llorca, O. / Bos, J.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2008 タイトル: Structure of Epac2 in complex with a cyclic AMP analogue and RAP1B. 著者: Holger Rehmann / Ernesto Arias-Palomo / Michael A Hadders / Frank Schwede / Oscar Llorca / Johannes L Bos / 要旨: Epac proteins are activated by binding of the second messenger cAMP and then act as guanine nucleotide exchange factors for Rap proteins. The Epac proteins are involved in the regulation of cell ...Epac proteins are activated by binding of the second messenger cAMP and then act as guanine nucleotide exchange factors for Rap proteins. The Epac proteins are involved in the regulation of cell adhesion and insulin secretion. Here we have determined the structure of Epac2 in complex with a cAMP analogue (Sp-cAMPS) and RAP1B by X-ray crystallography and single particle electron microscopy. The structure represents the cAMP activated state of the Epac2 protein with the RAP1B protein trapped in the course of the exchange reaction. Comparison with the inactive conformation reveals that cAMP binding causes conformational changes that allow the cyclic nucleotide binding domain to swing from a position blocking the Rap binding site towards a docking site at the Ras exchange motif domain. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2006 タイトル: Structure of the cyclic-AMP-responsive exchange factor Epac2 in its auto-inhibited state 著者: Rehmann, H. / Das, J. / Knipscheer, P. / Wittinghofer, A. / Bos, J.L. #2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003 タイトル: Structure and regulation of the cAMP-binding domains of Epac2 著者: Rehmann, H. / Prakash, B. / Wolf, E. / Rueppel, A. / de Rooij, J. / Bos, J.L. / Wittinghofer, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3cf6.cif.gz | 178 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3cf6.ent.gz | 136.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3cf6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cf/3cf6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cf/3cf6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 79277.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 306-993 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: GST fusion / 遺伝子: Rapgef4 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: A2ASW3 | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 19020.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAP1B / プラスミド: pTac / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: P61224 | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 5.352371 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.019531 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 0.4M (NH4)2SO4, 1.2M Li2SO4, 0.1M citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9732 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月7日 / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9732 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 104773 / Num. obs: 102111 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.62 % / Rmerge(I) obs: 0.084 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.96 / % possible all: 87.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 2byv, pdb entry 1BKD 解像度: 2.2→48.56 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 48.187 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.56 Å
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拘束条件 |
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