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- PDB-2ynj: GroEL at sub-nanometer resolution by Constrained Single Particle ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ynj
タイトルGroEL at sub-nanometer resolution by Constrained Single Particle Tomography
要素60 KDA CHAPERONIN
キーワードCHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


chaperonin ATPase / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein refolding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / THALLIUM (I) ION / Chaperonin GroEL
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI UTI89 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Bartesaghi, A. / Lecumberry, F. / Sapiro, G. / Subramaniam, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Protein secondary structure determination by constrained single-particle cryo-electron tomography.
著者: Alberto Bartesaghi / Federico Lecumberry / Guillermo Sapiro / Sriram Subramaniam /
要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is a powerful technique for 3D structure determination of protein complexes by averaging information from individual molecular images. The resolutions that can be ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is a powerful technique for 3D structure determination of protein complexes by averaging information from individual molecular images. The resolutions that can be achieved with single-particle cryo-EM are frequently limited by inaccuracies in assigning molecular orientations based solely on 2D projection images. Tomographic data collection schemes, however, provide powerful constraints that can be used to more accurately determine molecular orientations necessary for 3D reconstruction. Here, we propose "constrained single-particle tomography" as a general strategy for 3D structure determination in cryo-EM. A key component of our approach is the effective use of images recorded in tilt series to extract high-resolution information and correct for the contrast transfer function. By incorporating geometric constraints into the refinement to improve orientational accuracy of images, we reduce model bias and overrefinement artifacts and demonstrate that protein structures can be determined at resolutions of ∼8 Å starting from low-dose tomographic tilt series.
履歴
登録2012年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2221
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 KDA CHAPERONIN
B: 60 KDA CHAPERONIN
C: 60 KDA CHAPERONIN
D: 60 KDA CHAPERONIN
E: 60 KDA CHAPERONIN
F: 60 KDA CHAPERONIN
G: 60 KDA CHAPERONIN
H: 60 KDA CHAPERONIN
I: 60 KDA CHAPERONIN
J: 60 KDA CHAPERONIN
K: 60 KDA CHAPERONIN
L: 60 KDA CHAPERONIN
M: 60 KDA CHAPERONIN
N: 60 KDA CHAPERONIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)792,19398
ポリマ－773,08114
非ポリマー19,11184
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
60 KDA CHAPERONIN / GROEL PROTEIN / PROTEIN CPN60


分子量: 55220.105 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI UTI89 (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1R3B6
#2: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物...
ChemComp-TL / THALLIUM (I) ION / タリウム


分子量: 204.383 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tl
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GROEL / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年10月7日
詳細: THE TOTAL DOSE OF 25 (ELECTRONS PER SQUARE ANGSTROM) WAS FRACTIONATED EVENLY ACROSS 11 TILTED PROJECTIONS TAKEN BETWEEN 0 AND -20 DEGREES TILT (EVERY 2 DEGREES).
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 80 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 47000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 80 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: -20 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD
画像スキャンデジタル画像の数: 1595
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: DEFOCUS VALUES WERE ASSIGNED TO EACH PARTICLE PROJECTION BASED ON THE DEFOCUS AT THE UNTILTED PLANE OF EACH TILT- SERIES AND A CORRECTION ACCORDING TO THE RELATIVE HEIGHT OF EACH PARTICLE. TO THIS PLANE
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成手法: CONSTRAINED SINGLE PARTICLE TOMOGRAPHY / 解像度: 8.4 Å / 粒子像の数: 10000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.74 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.74 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2221. (DEPOSITION ID: 11174).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 3.0E+76
精密化最高解像度: 8.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数53970 0 504 0 54474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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