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- PDB-2yhx: SEQUENCING A PROTEIN BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. II. REFINEMENT OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yhx
タイトルSEQUENCING A PROTEIN BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. II. REFINEMENT OF YEAST HEXOKINASE B CO-ORDINATES AND SEQUENCE AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION
要素HEXOKINASE B
キーワードTRANSFERASE(PHOSPHORYL / ALCOHOL ACCEPTOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose import across plasma membrane / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / regulation of transcription by glucose / hexokinase activity / 解糖系 / mannokinase activity / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity ...fructose import across plasma membrane / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / regulation of transcription by glucose / hexokinase activity / 解糖系 / mannokinase activity / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / mannose metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / glucose binding / fructose metabolic process / regulation of cell size / glucose import / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of apoptotic signaling pathway / Neutrophil degranulation / ミトコンドリア / glycolytic process / glucose metabolic process / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1250 / Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. ...Helix Hairpins - #1250 / Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Helix Hairpins / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OTG / Hexokinase-2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Steitz, T.A. / Anderson, C.M. / Stenkamp, R.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Sequencing a protein by x-ray crystallography. II. Refinement of yeast hexokinase B co-ordinates and sequence at 2.1 A resolution.
著者: Anderson, C.M. / Stenkamp, R.E. / Steitz, T.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Sequencing a Protein by X-Ray Crystallography. I. Interpretation of Yeast Hexokinase B at 2.5 Angstroms Resolution by Model Building
著者: Anderson, C.M. / Mcdonald, R.C. / Steitz, T.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: A Refined Model of the Sugar Binding Site of Yeast Hexokinase B
著者: Anderson, C.M. / Stenkamp, R.E. / Mcdonald, R.C. / Steitz, T.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1977
タイトル: High Resolution Crystal Structures of Yeast Hexokinase Complexes with Substrates, Activators, and Inhibitors. Evidence for an Allosteric Control Site
著者: Steitz, T.A. / Anderson, W.F. / Fletterick, R.J. / Anderson, C.M.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: High Resolution X-Ray Structure of Yeast Hexokinase, an Allosteric Protein Exhibiting a Non-Symmetric Arrangement of Subunits
著者: Steitz, T.A. / Fletterick, R.J. / Anderson, W.F. / Anderson, C.M.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1975
タイトル: The Structure of a Yeast Hexokinase Monomer and its Complexes with Substrates at 2.7-Angstroms Resolution
著者: Fletterick, R.J. / Bates, D.J. / Steitz, T.A.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1975
タイトル: Structure of Yeast Hexokinase. Iv. Low-Resolution Structure of Enzyme-Substrate Complexes Revealing Negative Co-Operativity and Allosteric Interactions
著者: Anderson, W.F. / Steitz, T.A.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Structure of Yeast Hexokinase. III. Low Resolution Structure of a Second Crystal Form Showing a Different Quaternary Structure, Heterologous Interaction of Subunits and Substrate Binding
著者: Anderson, W.F. / Fletterick, R.J. / Steitz, T.A.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973
タイトル: Structure of Yeast Hexokinase. II. A 6 Angstroms Resolution Electron Density Map Showing Molecular Shape and Heterologous Interaction of Subunits
著者: Steitz, T.A. / Fletterick, R.J. / Hwang, K.J.
#9: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1971
タイトル: Structure of Yeast Hexokinase-B. I. Preliminary X-Ray Studies and Subunit Structure
著者: Steitz, T.A.
履歴
登録1978年3月20日処理サイト: BNL
置き換え1978年5月23日ID: 1YHX
改定 1.01978年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEXOKINASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1492
ポリマ－45,8521
非ポリマー2971
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)166.500, 59.200, 58.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUE DENOTED *GAM* BY DEPOSITOR. / 2: RESIDUE DENOTED *DEL* BY DEPOSITOR. / 3: RESIDUE DENOTED *EPS* BY DEPOSITOR.

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要素

#1: タンパク質 HEXOKINASE B


分子量: 45851.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P04807*PLUS, ヘキソキナーゼ
#2: 糖 ChemComp-OTG / 2-deoxy-2-{[(2-methylphenyl)carbonyl]amino}-alpha-D-glucopyranose / ORTHO-TOLUOYLGLUCOSAMINE / N-[(2-methylphenyl)carbonyl]-alpha-D-glucosamine / 2-deoxy-2-{[(2-methylphenyl)carbonyl]amino}-alpha-D-glucose / 2-deoxy-2-{[(2-methylphenyl)carbonyl]amino}-D-glucose / 2-deoxy-2-{[(2-methylphenyl)carbonyl]amino}-glucose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 297.304 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19NO6
構成要素の詳細THIS CRYSTALLINE MODIFICATION CONTAINS ONE MONOMER PER ASYMMETRIC UNIT AND IS DESIGNATED B III. ...THIS CRYSTALLINE MODIFICATION CONTAINS ONE MONOMER PER ASYMMETRIC UNIT AND IS DESIGNATED B III. REFERENCE 4 (ABOVE) CONTAINS INFORMATION ON THE TRANSFORMATIONS WHICH RELATE THE COORDINATES OF THIS SET TO THOSE OF OTHER CRYSTALLINE FORMS.
非ポリマーの詳細THE COORDINATES OF O-TOLUOYLGLUCOSAMINE (OTG), A COMPETITIVE INHIBITOR OF GLUCOSE BINDING, WERE ...THE COORDINATES OF O-TOLUOYLGLUCOSAMINE (OTG), A COMPETITIVE INHIBITOR OF GLUCOSE BINDING, WERE ALSO REFINED AND ARE INCLUDED HERE. THE GLUCOSE MOIETY OF OTG BINDS TO HEXOKINASE IN THE CRYSTAL IN AN IDENTICAL ORIENTATION AS GLUCOSE ITSELF.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.86 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: microdialysis / 詳細: took from Anderson et al., from original paper
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 %enzyme1buttom
22.1 Mpotassium phosphate1reservior
30.4 mMo-toluoylglucosamine1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.25

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 2.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3290 0 21 0 3311
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d0.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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