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- PDB-2yce: Structure of an Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolase with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yce
タイトルStructure of an Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolase with the catalytic Lys covalently bound to the carbinolamine intermediate of the substrate.
要素FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
キーワードLYASE (リアーゼ) / GLYCOLYSIS (解糖系)
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / glycolytic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aldolase FbaB-like, archaeal-type / DeoC/LacD family aldolase / DeoC/FbaB/LacD aldolase / DeoC/LacD family aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MANNITOL-1,6-DIPHOSPHATE / Fructose-bisphosphate aldolase class 1
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOPROTEUS TENAX (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Lorentzen, E. / Siebers, B. / Hensel, R. / Pohl, E.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2005
タイトル: Mechanism of the Schiff Base Forming Fructose-1,6-Bisphosphate Aldolase: Structural Analysis of Reaction Intermediates.
著者: Lorentzen, E. / Siebers, B. / Hensel, R. / Pohl, E.
履歴
登録2011年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2011年4月27日ID: 1W8R
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
B: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
C: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
D: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
E: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
F: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
G: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
H: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
I: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
J: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)290,83220
ポリマ-287,41110
非ポリマー3,42110
27,3471518
1
A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
B: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
C: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
D: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
E: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,41610
ポリマ-143,7055
非ポリマー1,7115
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18030 Å2
ΔGint-59.1 kcal/mol
Surface area40360 Å2
手法PISA
2
F: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
G: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
H: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
I: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
J: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,41610
ポリマ-143,7055
非ポリマー1,7115
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18060 Å2
ΔGint-58.2 kcal/mol
Surface area39880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.900, 159.200, 101.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1 / FRUCTOSE-BIPHOSPHATE ALDOLASE CLASS I / FBP ALDOLASE


分子量: 28741.064 Da / 分子数: 10 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: K177 COVALENTLY LINKED TO THE CARBINOLAMINE FORM OF THE SUBSTRATE FBP
由来: (組換発現) THERMOPROTEUS TENAX (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P58315, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-M2P / D-MANNITOL-1,6-DIPHOSPHATE / 1,6-DI-O-PHOSPHONO-D-MANNITOL / マンニト-ル-1,6-ビスりん酸


分子量: 342.132 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : C6H16O12P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1518 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 173 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, ALA 173 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, TYR 146 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, ALA 173 TO SER
非ポリマーの詳細M2P: THE SUBSTRATE FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE IS COVALENTLY LINKED TO THE CATALYTIC LYSINE AS A ...M2P: THE SUBSTRATE FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE IS COVALENTLY LINKED TO THE CATALYTIC LYSINE AS A CARBINOLAMINE FORM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: SOLVED BY RIGID BODY REFINEMENT OF 1OJX.
結晶化pH: 5
詳細: 9% (W/V) PEG 4000, 0.1 M NAACETATE PH 5.0, 1-8% GLYCEROL, 100 MM FBP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.812
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.812 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→40 Å / Num. obs: 179009 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.93→2.02 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 77.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OJX
解像度: 1.93→39.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 6.061 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19811 2723 1.5 %RANDOM
Rwork0.15592 ---
obs0.15654 179009 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å2-0.06 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→39.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19381 0 200 1518 21099
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02220162
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4851.9827292
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.72252522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89223.161851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.504153382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.85515151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.23017
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02115111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6571.512444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.125219925
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.15837708
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3954.57354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.931→1.981 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 148 -
Rwork0.223 9800 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1916-0.2965-0.13510.84820.02581.6116-0.00270.04520.2759-0.02620.0111-0.1402-0.24240.101-0.00840.0547-0.0284-0.00820.01770.01120.0956-2.6703126.281917.3401
21.07130.1988-0.13261.1141-0.01171.07420.0246-0.22840.09170.1219-0.0188-0.0487-0.06440.0867-0.00580.0304-0.0003-0.02010.0733-0.03320.0341-5.3635116.90850.2377
31.65490.32380.05871.21520.6171.39820.011-0.3197-0.32110.2256-0.0284-0.08910.29350.02630.01740.10770.01390.00050.09260.08990.0918-12.382483.370251.1022
41.34880.09670.11571.0372-0.2111.7099-0.01130.0567-0.3585-0.04490.0104-0.04930.27570.05360.0010.07820.00380.02420.005-0.02220.159-14.301571.981318.8387
51.2293-0.16640.10851.51960.12410.78650.02130.2972-0.0253-0.2231-0.0215-0.0728-0.02310.0820.00020.0399-0.01050.01480.1068-0.02130.0137-8.246598.3651-2.2534
61.3260.05440.01391.01070.37871.5317-0.02220.11960.3662-0.10570.00240.0287-0.324-0.10560.01980.10190.0303-0.02320.03550.03840.1565-43.0245134.178615.2551
71.26450.1467-0.15671.0620.00771.34310.0436-0.22290.27120.0644-0.04860.0876-0.1651-0.06880.00490.04070.02010.00270.095-0.08950.0987-45.0514126.362548.525
81.41870.29720.44561.33680.09510.94110.0659-0.3559-0.08210.185-0.06260.05020.0675-0.1949-0.00330.0508-0.03510.0190.14410.01640.0171-52.049192.961951.3163
91.361-0.21470.16080.8055-0.17641.57140.03240.0285-0.2659-0.04590.02980.10770.2273-0.1132-0.06230.0562-0.0364-0.00220.0272-0.01150.0753-54.368780.013419.6841
100.9807-0.1611-0.12021.3213-0.23841.03620.00840.2102-0.0112-0.1757-0.02810.06860.0428-0.11490.01970.0303-0.004-0.00810.10370.01370.0201-48.7818105.4234-2.5236
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 252
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 253
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 252
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 252
5X-RAY DIFFRACTION5E3 - 257
6X-RAY DIFFRACTION6F3 - 252
7X-RAY DIFFRACTION7G3 - 252
8X-RAY DIFFRACTION8H3 - 252
9X-RAY DIFFRACTION9I3 - 252
10X-RAY DIFFRACTION10J3 - 252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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