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- PDB-2y9z: Chromatin Remodeling Factor ISW1a(del_ATPase) in DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y9z
タイトルChromatin Remodeling Factor ISW1a(del_ATPase) in DNA complex
要素
  • I-DNA/E-DNA
  • IMITATION SWITCH PROTEIN 1 (DEL_ATPASE)
  • ISWI ONE COMPLEX PROTEIN 3
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / NUCLEAR PROTEIN-DNA COMPLEX / CHROMATIN REMODELING (クロマチンリモデリング) / NUCLEOSOME REMODELING
機能・相同性
機能・相同性情報


Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / regulation of chromatin organization / DNA-templated transcription elongation / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion ...Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / regulation of chromatin organization / DNA-templated transcription elongation / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / nucleosome binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to heat / transcription cis-regulatory region binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
ISWI, HAND domain / iswi atpase / Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / WHIM1 domain / WSTF, HB1, Itc1p, MBD9 motif 1 ...ISWI, HAND domain / iswi atpase / Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / WHIM1 domain / WSTF, HB1, Itc1p, MBD9 motif 1 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / SANT domain profile. / SANT domain / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeodomain-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helicase conserved C-terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 / ISWI one complex protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.601 Å
データ登録者Yamada, K. / Frouws, T.D. / Angst, B. / Fitzgerald, D.J. / DeLuca, C. / Schimmele, K. / Sargent, D.F. / Richmond, T.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure and mechanism of the chromatin remodelling factor ISW1a.
著者: Kazuhiro Yamada / Timothy D Frouws / Brigitte Angst / Daniel J Fitzgerald / Carl DeLuca / Kyoko Schimmele / David F Sargent / Timothy J Richmond /
要旨: Site-specific recognition of DNA in eukaryotic organisms depends on the arrangement of nucleosomes in chromatin. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, ISW1a and related chromatin remodelling factors ...Site-specific recognition of DNA in eukaryotic organisms depends on the arrangement of nucleosomes in chromatin. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, ISW1a and related chromatin remodelling factors are implicated in establishing the nucleosome repeat during replication and altering nucleosome position to affect gene activity. Here we have solved the crystal structures of S. cerevisiae ISW1a lacking its ATPase domain both alone and with DNA bound at resolutions of 3.25 Å and 3.60 Å, respectively, and we have visualized two different nucleosome-containing remodelling complexes using cryo-electron microscopy. The composite X-ray and electron microscopy structures combined with site-directed photocrosslinking analyses of these complexes suggest that ISW1a uses a dinucleosome substrate for chromatin remodelling. Results from a remodelling assay corroborate the dinucleosome model. We show how a chromatin remodelling factor could set the spacing between two adjacent nucleosomes acting as a 'protein ruler'.
履歴
登録2011年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references / Version format compliance
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMITATION SWITCH PROTEIN 1 (DEL_ATPASE)
B: ISWI ONE COMPLEX PROTEIN 3
C: I-DNA/E-DNA
D: I-DNA/E-DNA
E: I-DNA/E-DNA
F: I-DNA/E-DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,8886
ポリマ－175,8886
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12791 Å2
ΔGint-60.4 kcal/mol
Surface area65973 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)284.028, 284.028, 193.423
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 IMITATION SWITCH PROTEIN 1 (DEL_ATPASE) / ISWI CHROMATIN-REMODELING COMPLEX ATPASE ISW1 / ISW1


分子量: 44327.895 Da / 分子数: 1 / 断片: HAND, SANT, SLIDE DOMAINS, RESIDUES 763-1129 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: MULTIBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: P38144
#2: タンパク質 ISWI ONE COMPLEX PROTEIN 3 / IOC3


分子量: 72422.539 Da / 分子数: 1
断片: CORE DOMAIN CONTAINING CLB AND HLB SUBDOMAINS, RESIDUES 127-749
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: MULTIBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: P43596
#3: DNA鎖
I-DNA/E-DNA


分子量: 14784.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: 48 BASES, C-D I-DNA DUPLEX, E-F E-DNA DUPLEX / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 83 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 50MM BISTRIS(PH7.0), 150MM NACITRATE, 30%(W/V) PEG5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年5月18日
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→30 Å / Num. obs: 53279 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 118.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 3.6→3.67 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
HKL2MAP位相決定
SHARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.601→29.955 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 32.1 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: CHAIN A RESIDUES N-TERMINUS TO 788 ARE DISORDERED. CHAIN A RESIDUES 1076 TO C-TERMINUS ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES N-TERMINUS TO 133 ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES 658 TO 677 ARE ...詳細: CHAIN A RESIDUES N-TERMINUS TO 788 ARE DISORDERED. CHAIN A RESIDUES 1076 TO C-TERMINUS ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES N-TERMINUS TO 133 ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES 658 TO 677 ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES 749 TO C-TERMINUS ARE DISORDERED. CHAIN C BASES 1 TO 7 ARE DISORDERED. CHAIN C BASES 39 TO 48 ARE DISORDERED. CHAIN D BASES 1 TO 10 ARE DISORDERED. CHAIN D BASES 42 TO 48 ARE DISORDERED. CHAIN E BASES 1 TO 24 ARE DISORDERED. CHAIN E BASE 48 IS DISORDERED. CHAIN F BASE 1 IS DISORDERED. CHAIN F BASES 25 TO 48 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2914 2656 5 %
Rwork0.2829 --
obs0.2833 53279 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 95.002 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 172.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.214 Å2-0 Å20 Å2
2---16.214 Å2-0 Å2
3---25.4131 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.601→29.955 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7286 2214 0 0 9500
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110127
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70313884
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9413922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6014-3.66680.38321490.38022569X-RAY DIFFRACTION98
3.6668-3.73720.40561650.3812593X-RAY DIFFRACTION100
3.7372-3.81330.37841350.37522619X-RAY DIFFRACTION100
3.8133-3.89610.37751330.38552624X-RAY DIFFRACTION100
3.8961-3.98650.38321320.37232628X-RAY DIFFRACTION100
3.9865-4.08590.41071300.36932643X-RAY DIFFRACTION100
4.0859-4.19610.35181330.36532658X-RAY DIFFRACTION100
4.1961-4.31930.37211290.35082624X-RAY DIFFRACTION100
4.3193-4.45820.32731330.33552662X-RAY DIFFRACTION100
4.4582-4.6170.34091540.29212625X-RAY DIFFRACTION100
4.617-4.80120.2931330.29872662X-RAY DIFFRACTION100
4.8012-5.01870.26811300.27342649X-RAY DIFFRACTION100
5.0187-5.2820.29471520.27042670X-RAY DIFFRACTION100
5.282-5.61090.28161390.26932662X-RAY DIFFRACTION100
5.6109-6.04080.27951420.25622687X-RAY DIFFRACTION100
6.0408-6.64270.27361580.2462672X-RAY DIFFRACTION100
6.6427-7.59030.22471190.22232738X-RAY DIFFRACTION100
7.5903-9.51180.21071400.18692757X-RAY DIFFRACTION100
9.5118-29.95570.19731500.21852881X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.39962.1566-0.28714.9384-1.1269-0.51320.0419-0.0393-0.3127-0.5512-0.0006-0.6280.1823-0.20310.01881.4218-0.07430.15140.50770.09630.7325108.1888-16.910570.6277
22.1926-0.6281-0.29692.74570.43571.9071-0.1720.1545-0.0913-0.20940.13670.03170.0151-0.22910.0670.4230.06840.09460.01340.04540.1047111.026536.341163.2633
30.82390.34770.91981.326-0.07710.6731-0.04410.2797-0.1817-0.5847-0.1520.03510.50710.24580.10342.9965-0.4893-0.01652.66290.08372.54693.9676-4.085859.7705
42.76710.98541.88531.6885-0.81281.80270.5118-0.7776-0.1220.22080.4030.07650.1505-0.1344-0.6051.03180.01680.06211.0557-0.28510.8746155.113745.434381.4672
51.26591.4609-0.30212.359-0.9617-0.1593-0.1026-0.84250.2650.8747-0.51980.00850.4544-0.00470.47381.16230.2541-0.0870.9275-0.26740.7189156.240246.585881.7018
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN E
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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