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- PDB-2x9c: Crystal structure of a soluble PrgI mutant from Salmonella Typhimurium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x9c
タイトルCrystal structure of a soluble PrgI mutant from Salmonella Typhimurium
要素PROTEIN PRGI
キーワードPROTEIN TRANSPORT / NEEDLE PROTOMER / BACTERIAL PATHOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / 細胞膜 / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Type III secretion, needle-protein-like / Type III secretion, needle-protein-like superfamily / Type III secretion needle MxiH, YscF, SsaG, EprI, PscF, EscF / Type III secretion system, needle protein
類似検索 - ドメイン・相同性
SPI-1 type 3 secretion system needle filament protein
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Poyraz, O. / Schmidt, H. / Seidel, K. / Delissen, F. / Ader, C. / Tenenboim, H. / Goosmann, C. / Laube, B. / Thuenemann, A.F. / Zychlinsky, A. ...Poyraz, O. / Schmidt, H. / Seidel, K. / Delissen, F. / Ader, C. / Tenenboim, H. / Goosmann, C. / Laube, B. / Thuenemann, A.F. / Zychlinsky, A. / Baldus, M. / Lange, A. / Griesinger, C. / Kolbe, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Protein Refolding is Required for Assembly of the Type Three Secretion Needle
著者: Poyraz, O. / Schmidt, H. / Seidel, K. / Delissen, F. / Ader, C. / Tenenboim, H. / Goosmann, C. / Laube, B. / Thuenemann, A.F. / Zychlinsky, A. / Baldus, M. / Lange, A. / Griesinger, C. / Kolbe, M.
履歴
登録2010年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN PRGI
B: PROTEIN PRGI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1822
ポリマ－18,1822
非ポリマー00
水1629
1
A: PROTEIN PRGI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0911
ポリマ－9,0911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN PRGI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0911
ポリマ－9,0911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.530, 64.530, 104.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9934, -0.09595, 0.06291), (-0.09102, -0.99286, -0.07703), (0.06985, 0.0708, -0.99504)
ベクター: 0.23139, -36.50947, 34.94272)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN PRGI / PRGI


分子量: 9091.037 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
株: SL1344 / プラスミド: PET-28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P41784
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 65 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 67 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 65 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 67 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 65 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 67 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
解説: DATA DETWINNED USING CNS WITH TWIN FRACTION 0.18 AND TWIN OPERATOR K,H,-L
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: RESERVOIR SOLUTION 0.15 MM NAH2PO4. SAMPLE BUFFER 20 MM HEPES (PH 7.5) 50 MM NACL. HANGING DROP WITH 1 UL SAMPLE AND 1 UL RESERVOIR SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月13日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 11435 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 63.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9.83
反射 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 2.11 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.21精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CA5

2ca5


解像度: 2.45→38.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 2660057.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: CHAIN A RESIDUES 1-18 AND 80 ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES 1-17 ARE DISORDERED. N-TERMINAL RESIDUES GLY-SER-HIS REMAINING FROM THROMBIN CLEAVAGE SITE ARE DISORDERED IN CHAINS A AND B. THE ...詳細: CHAIN A RESIDUES 1-18 AND 80 ARE DISORDERED. CHAIN B RESIDUES 1-17 ARE DISORDERED. N-TERMINAL RESIDUES GLY-SER-HIS REMAINING FROM THROMBIN CLEAVAGE SITE ARE DISORDERED IN CHAINS A AND B. THE STRUCTURE WAS REFINED AT LOWER RESOLUTION (2.45 A) THAN THE COLLECTED DATASET (2.25 A) BECAUSE OF THE POOR MERGING STATISTICS AT HIGH RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 400 4.7 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 8544 91.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 79.6715 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 81.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.8 Å20 Å20 Å2
2---7.8 Å20 Å2
3---15.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→38.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数958 0 0 9 967
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.033
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.514.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.656
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.071 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.542 59 4.1 %
Rwork0.439 1385 -
obs--93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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