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- PDB-2x2v: Structural basis of a novel proton-coordination type in an F1Fo-A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x2v
タイトルStructural basis of a novel proton-coordination type in an F1Fo-ATP synthase rotor ring
要素ATP SYNTHASE SUBUNIT C
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ION TRANSPORT / ATP SYNTHESIS (ATP合成酵素) / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / CF(0) / MEMBRANE (生体膜) / TRANSPORT / C-RING ROTOR / HYDRONIUM ION / ION BINDING POCKET / HYDROGEN ION TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C ...F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
dodecyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS PSEUDOFIRMUS OF4 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Preiss, L. / Yildiz, O. / Hicks, D.B. / Krulwich, T.A. / Meier, T.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2010
タイトル: A New Type of Proton Coordination in an F(1)F(O)- ATP Synthase Rotor Ring.
著者: Preiss, L. / Yildiz, O. / Hicks, D.B. / Krulwich, T.A. / Meier, T.
履歴
登録2010年1月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,63636
ポリマ－90,83713
非ポリマー4,79923
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area49870 Å2
ΔGint-577.1 kcal/mol
Surface area24920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.180, 97.340, 121.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT C / / ATP SYNTHASE F(0) SECTOR SUBUNIT C / F-TYPE ATPASE SUBUNIT C / F-ATPASE SUBUNIT C / LIPID-BINDING ...ATP SYNTHASE F(0) SECTOR SUBUNIT C / F-TYPE ATPASE SUBUNIT C / F-ATPASE SUBUNIT C / LIPID-BINDING PROTEIN / OF4 C RING


分子量: 6987.461 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) BACILLUS PSEUDOFIRMUS OF4 (バクテリア)
参照: UniProt: P22483
#2: 化合物
ChemComp-DPV / dodecyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / dodecylphosphocholine


分子量: 351.462 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H38NO4P
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.27 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.3 / 詳細: pH 4.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→44.951 Å / Num. obs: 57111 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 1.6 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 46.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.98 / Mean I/σ(I) obs: 1.62 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WIE

2wie


解像度: 2.5→44.951 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2345 2854 5 %
Rwork0.1876 --
obs0.1899 57052 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 99 Å2 / ksol: 0.456 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.4674 Å2-0 Å21.7453 Å2
2--0.0696 Å2-0 Å2
3---6.3978 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→44.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6372 0 309 84 6765
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076721
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9329126
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5772444
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061053
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.54310.33471220.30232333X-RAY DIFFRACTION87
2.5431-2.58930.25621390.25042649X-RAY DIFFRACTION97
2.5893-2.63910.28561450.23152755X-RAY DIFFRACTION99
2.6391-2.6930.30371410.22552672X-RAY DIFFRACTION99
2.693-2.75160.27161430.2122724X-RAY DIFFRACTION99
2.7516-2.81560.22551430.18492712X-RAY DIFFRACTION99
2.8156-2.8860.23741430.1672704X-RAY DIFFRACTION99
2.886-2.9640.24671450.1562759X-RAY DIFFRACTION99
2.964-3.05120.19331440.16212727X-RAY DIFFRACTION100
3.0512-3.14960.22531420.15862713X-RAY DIFFRACTION100
3.1496-3.26220.24421430.16362715X-RAY DIFFRACTION99
3.2622-3.39270.21721450.15292747X-RAY DIFFRACTION100
3.3927-3.54710.21051430.15562728X-RAY DIFFRACTION100
3.5471-3.7340.19911440.16212735X-RAY DIFFRACTION100
3.734-3.96780.23371440.16012736X-RAY DIFFRACTION100
3.9678-4.2740.19331450.16252744X-RAY DIFFRACTION100
4.274-4.70370.16641450.1452757X-RAY DIFFRACTION100
4.7037-5.38330.22631450.19112753X-RAY DIFFRACTION100
5.3833-6.77870.26961460.23532777X-RAY DIFFRACTION100
6.7787-44.95870.28171470.23242758X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.9329 Å / Origin y: -17.0887 Å / Origin z: 32.3585 Å
111213212223313233
T0.1582 Å2-0.0047 Å20.1521 Å2-0.1676 Å2-0.0244 Å2--0.1299 Å2
L1.3673 °20.0315 °20.0439 °2-1.1481 °2-0.1096 °2--0.7771 °2
S-0.0372 Å °0.2185 Å °-0.0904 Å °-0.0834 Å °0.021 Å °-0.0937 Å °-0.0112 Å °-0.0098 Å °0.0115 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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