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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2way | ||||||
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タイトル | Structure of the human DDX6 C-terminal domain in complex with an EDC3- FDF peptide | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / DEAD-BOX PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / P54 / RCK / MIRNA / P-BODIES / HELICASE (ヘリカーゼ) / DECAPPING / RNA-BINDING / PROTO-ONCOGENE (がん遺伝子) / PHOSPHOPROTEIN / CHROMOSOMAL REARRANGEMENT / ATP-DEPENDENT RNA HELICASE / CYTOPLASM (細胞質) / MRNA DECAY / ATP-BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / viral RNA genome packaging / P-body assembly / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RISC complex / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity ...deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / viral RNA genome packaging / P-body assembly / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RISC complex / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity / P-body / neuron differentiation / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / RNA helicase activity / negative regulation of translation / ヘリカーゼ / cadherin binding / protein domain specific binding / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Tritschler, F. / Weichenrieder, O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009 タイトル: Structural Basis for the Mutually Exclusive Anchoring of P Body Components Edc3 and Tral to the Dead Box Protein Ddx6/Me31B. 著者: Tritschler, F. / Braun, J.E. / Eulalio, A. / Truffault, V. / Izaurralde, E. / Weichenrieder, O. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2way.cif.gz | 90.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2way.ent.gz | 68.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2way.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/2way ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/2way | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22475.650 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 296-483 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSFDUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) 参照: UniProt: P26196, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5069.437 Da / 分子数: 2 / 断片: FDF PEPTIDE, RESIDUES 192-228 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSFDUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: Q96F86 #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 詳細: 0.04 M KH2PO4, 16% PEG 8000, 20% GLYCEROL |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 90 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.978 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月19日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: SI(111)MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.978 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→45.5 Å / Num. obs: 17392 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 98.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1S2M 解像度: 2.3→45.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.391 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.RESIDUES A 383-387, A 413-419, A 461-472, B 192-198, B 225-228, C 296, C 383-389, C 413-419, C 463-472, D 192-195, D 226--228 ARE DISORDERED
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 33.48 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.5 Å
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拘束条件 |
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