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万見
- PDB-2w6i: Low resolution structures of bovine mitochondrial F1-ATPase durin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w6i
タイトルLow resolution structures of bovine mitochondrial F1-ATPase during controlled dehydration: Hydration State 4B.
要素
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM, MITOCHONDRIALATP合成酵素
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIALATP合成酵素
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIALATP合成酵素
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIALATP合成酵素
  • F1-ATPASE DELTA SUBUNIT
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / TRANSIT PEPTIDE / F1FO ATP SYNTHASE / ATP PHOSPHORYLASE / ATP SYNTHASE (ATP合成酵素) / ION TRANSPORT / MITOCHONDRION (ミトコンドリア) / ATP SYNTHESIS (ATP合成酵素) / UBL CONJUGATION / CF(1) / P-LOOP (Walkerモチーフ) / NUCLEOTIDE-BINDING / HYDROGEN ION TRANSPORT / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID (ピログルタミン酸) / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / 細胞呼吸 / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ミトコンドリア内膜 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Sanchez-Weatherby, J. / Felisaz, F. / Gobbo, A. / Huet, J. / Ravelli, R.B.G. / Bowler, M.W. / Cipriani, F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2009
タイトル: Improving diffraction by humidity control: a novel device compatible with X-ray beamlines.
著者: Sanchez-Weatherby, J. / Bowler, M.W. / Huet, J. / Gobbo, A. / Felisaz, F. / Lavault, B. / Moya, R. / Kadlec, J. / Ravelli, R.B. / Cipriani, F.
履歴
登録2008年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 13-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 14-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: F1-ATPASE DELTA SUBUNIT
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)404,9479
ポリマ－404,9479
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area40910 Å2
ΔGint-201.4 kcal/mol
Surface area138470 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.920, 131.330, 267.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL / ATP合成酵素 / F1-ATPASE ALPHA SUBUNIT


分子量: 59795.492 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONDRIAミトコンドリア / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P19483, ATP合成酵素
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL / ATP合成酵素 / F1-ATPASE BETA SUBUNIT


分子量: 56340.199 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONRIA / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P00829, ATP合成酵素
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / ATP合成酵素 / F1-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 33119.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONRIA / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P05631, ATP合成酵素
#4: タンパク質 F1-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 17626.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONRIA / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P05630, ATP合成酵素
#5: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL / ATP合成酵素 / F1-ATPASE EPSILON SUBUNIT


分子量: 5793.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONRIA / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P05632, ATP合成酵素

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.05 %
解説: THE DATA WERE COLLECTED AT ROOM TEMPERATURE, DURING CONTROLLED DEHYDRATION OF CRYSTALS,TO EVALUATE THE CHANGES THAT OCCUR IN CRYSTAL PACKING DURING DEHYDRATION. NO BIOLOGICAL SIGNIFICANCE ...解説: THE DATA WERE COLLECTED AT ROOM TEMPERATURE, DURING CONTROLLED DEHYDRATION OF CRYSTALS,TO EVALUATE THE CHANGES THAT OCCUR IN CRYSTAL PACKING DURING DEHYDRATION. NO BIOLOGICAL SIGNIFICANCE SHOULD BE ATTACHED TO THE COORDINATES.
結晶化pH: 8.5
詳細: 50 MM TRIS-HCL PH 8.2, 200 MM NACL, 20 MM MGSO4, 1 MM ADP, 1 MM ALCL3, 6 MM NAF 0.004% (W/V)PHENYLMETHYLSULFONYL FLUORIDE AND 12% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月30日 / 詳細: GE211
放射モノクロメーター: DIAMOND111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→101 Å / Num. obs: 30825 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 4→4.22 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0038精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BMF

1bmf


解像度: 4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.815 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.808 / SU B: 0.002 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.137 / ESU R Free: 1.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE DATA WERE COLLECTED AT ROOM TEMPERATURE, DURING CONTROLLED DEHYDRATION OF CRYSTALS,TO EVALUATE THE CHANGES THAT OCCUR IN CRYSTAL PACKING ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE DATA WERE COLLECTED AT ROOM TEMPERATURE, DURING CONTROLLED DEHYDRATION OF CRYSTALS,TO EVALUATE THE CHANGES THAT OCCUR IN CRYSTAL PACKING DURING DEHYDRATION. NO BIOLOGICAL SIGNIFICANCE SHOULD BE ATTACHED TO THE COORDINATES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 1552 5.1 %RANDOM
Rwork0.299 ---
obs0.299 29141 92.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.09 Å20 Å20 Å2
2--1.58 Å20 Å2
3----3.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24216 0 0 0 24216
LS精密化 シェル解像度: 4→4.1 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.325 104
Rwork0.35 2116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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