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- PDB-2vrw: Critical structural role for the PH and C1 domains of the Vav1 ex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vrw
タイトルCritical structural role for the PH and C1 domains of the Vav1 exchange factor
要素
  • PROTO-ONCOGENE VAV
  • RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / LIPOPROTEIN (リポタンパク質) / GTP-BINDING / METAL-BINDING / PROTO-ONCOGENE (がん遺伝子) / PHOSPHOPROTEIN / EXCHANGE FACTOR / RAC / VAV / GTPASE (GTPアーゼ) / MEMBRANE (生体膜) / SH2 DOMAIN (SH2ドメイン) / SH3 DOMAIN (SH3ドメイン) / METHYLATION (メチル化) / ZINC-FINGER (ジンクフィンガー) / PRENYLATION (プレニル化) / GUANINE-NUCLEOTIDE RELEASING FACTOR / PHORBOL-ESTER BINDING / ADP-RIBOSYLATION (ADPリボース化) / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Azathioprine ADME / CD28 dependent Vav1 pathway / RAC2 GTPase cycle / Erythropoietin activates RAS / GPVI-mediated activation cascade / RHOA GTPase cycle / FCERI mediated MAPK activation / NRAGE signals death through JNK / Signaling by SCF-KIT / RAC1 GTPase cycle ...Azathioprine ADME / CD28 dependent Vav1 pathway / RAC2 GTPase cycle / Erythropoietin activates RAS / GPVI-mediated activation cascade / RHOA GTPase cycle / FCERI mediated MAPK activation / NRAGE signals death through JNK / Signaling by SCF-KIT / RAC1 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of respiratory burst / FCERI mediated Ca+2 mobilization / phosphorylation-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-23 production / G alpha (12/13) signalling events / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / PIP3 activates AKT signaling / NADPH oxidase complex / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Regulation of signaling by CBL / engulfment of apoptotic cell / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Inactivation of CDC42 and RAC1 / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / cortical cytoskeleton organization / respiratory burst / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / cell projection assembly / thioesterase binding / negative regulation of fibroblast migration / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / Nef and signal transduction / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / regulation of nitric oxide biosynthetic process / PCP/CE pathway / motor neuron axon guidance / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Azathioprine ADME / Activation of RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / MET activates RAP1 and RAC1 / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of cell size / DSCAM interactions / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / T cell differentiation / positive regulation of cell adhesion / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases activate IQGAPs / localization / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / 食作用 / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / positive regulation of microtubule polymerization / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / reactive oxygen species metabolic process / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding
類似検索 - 分子機能
VAV1 protein, second SH3 domain / VAV1 protein, first SH3 domain / VAV1, SH2 domain / Vav, PH domain / Smooth muscle protein/calponin / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain ...VAV1 protein, second SH3 domain / VAV1 protein, first SH3 domain / VAV1, SH2 domain / Vav, PH domain / Smooth muscle protein/calponin / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Small GTPase Rho / Calponin homology domain / small GTPase Rho family profile. / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / SH3ドメイン / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / Src homology 3 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene vav / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Rapley, J. / Tybulewicz, V. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2008
タイトル: Crucial Structural Role for the Ph and C1 Domains of the Vav1 Exchange Factor.
著者: Rapley, J. / Tybulewicz, V. / Rittinger, K.
履歴
登録2008年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
B: PROTO-ONCOGENE VAV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0934
ポリマ－67,9622
非ポリマー1312
水8,485471
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-15.7 kcal/mol
Surface area32450 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.763, 62.143, 103.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1 / P21-RAC1 / RAS- LIKE PROTEIN TC25 / CELL MIGRATION-INDUCING GENE 5 PROTEIN / RAC1


分子量: 20462.746 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-184 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63000
#2: タンパク質 PROTO-ONCOGENE VAV / P95VAV / VAV1


分子量: 47499.234 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 170-575 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET24B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P27870
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.91 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: 100MM BICINE PH9.0 10% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.117
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.117 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→20 Å / Num. obs: 57653 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 6.338 / SU ML: 0.098 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2937 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 54863 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.36 Å2
2---0.58 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4400 0 2 471 4873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224498
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0311.9676069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2425545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.94323.917217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.54615835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6141534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2671
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.22151
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.23089
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5421.52821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90124400
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.46331901
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3284.51668
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.283 202
Rwork0.259 3906
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9408-0.77140.77951.3813-0.10471.1312-0.1580.15190.1391-0.05340.03930.0722-0.11390.04030.1187-0.0301-0.0295-0.0283-0.03570.0407-0.0252-8.514-28.59216.8848
20.52880.60080.44491.22270.29230.58680.02010.0040.01210.04280.01580.03220.0312-0.0406-0.0358-0.019-0.00620.0126-0.03110.0042-0.0337-1.0518-43.234134.7584
31.1124-0.1691-0.47190.61040.19153.19940.02510.1084-0.0379-0.053-0.04390.05880.23260.18550.0188-0.01070.01250.0067-0.0356-0.0405-0.054922.7588-57.45881.9478
43.90541.0536-0.50632.17450.74881.5486-0.07920.0040.01340.0070.0644-0.05330.01370.04380.0148-0.06510.0006-0.0076-0.0341-0.0089-0.0228.3111-45.878424.8559
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 177
2X-RAY DIFFRACTION2B190 - 373
3X-RAY DIFFRACTION3B374 - 508
4X-RAY DIFFRACTION4B509 - 564

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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