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- PDB-2v4y: THE STRUCTURE OF E. COLI UMP KINASE IN COMPLEX WITH ITS ALLOSTERI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v4y
タイトルTHE STRUCTURE OF E. COLI UMP KINASE IN COMPLEX WITH ITS ALLOSTERIC REGULATOR GTP
要素URIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NUCLEOTIDE-BINDING / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS / ATP-BINDING / ALLOSTERIC ENZYME / GTP / KINASE (キナーゼ) / ALLOSTERY (アロステリック効果) / NMP KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP kinase / UMP kinase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / UDP biosynthetic process / リン酸化 / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Uridylate kinase, bacteria / Uridylate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グアノシン三リン酸 / Uridylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Meyer, P. / Evrin, C. / Briozzo, P. / Joly, N. / Barzu, O. / Gilles, A.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural and Functional Characterization of Escherichia Coli Ump Kinase in Complex with its Allosteric Regulator GTP.
著者: Meyer, P. / Evrin, C. / Briozzo, P. / Joly, N. / Barzu, O. / Gilles, A.M.
履歴
登録2008年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
C: URIDYLATE KINASE
D: URIDYLATE KINASE
E: URIDYLATE KINASE
F: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,27418
ポリマ－155,9966
非ポリマー6,27812
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22360 Å2
ΔGint-149.9 kcal/mol
Surface area50370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.280, 145.780, 146.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 5:172 OR RESSEQ 183:241 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 5:172 OR RESSEQ 183:241 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 5:172 OR RESSEQ 183:241 )
411CHAIN D AND (RESSEQ 5:171 OR RESSEQ 183:241 )
511CHAIN E AND (RESSEQ 5:172 OR RESSEQ 183:241 )
611CHAIN F AND (RESSEQ 5:172 OR RESSEQ 183:241 )

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要素

#1: タンパク質
URIDYLATE KINASE / URIDINE MONOPHOSPHATE KINASE / UMP KINASE / UMPK / UK


分子量: 25999.277 Da / 分子数: 6 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PDIA17 / 参照: UniProt: P0A7E9, UMP kinase
#2: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 159 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 159 TO ASN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 159 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 159 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 159 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 159 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ASP 159 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ASP 159 TO ASN
非ポリマーの詳細GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE (GTP): IN A1243, B1243, C1243, D1243, E1243, F1243 ONLY THE PHOSPHATE ...GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE (GTP): IN A1243, B1243, C1243, D1243, E1243, F1243 ONLY THE PHOSPHATE MOIETY IS VISIBLE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 43% PEG 400, 100 MM SODIUM ACETATE, PH 4.6, 22.5 MM GTP, 100 MM NACL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.2826
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.15 Å / Num. obs: 34062 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BNF

2bnf


解像度: 2.8→49.038 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 1794 5 %
Rwork0.2074 --
obs0.209 34062 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.97 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8982 Å2-0 Å20 Å2
2---4.5698 Å2-0 Å2
3---0.6717 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.038 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10625 0 270 12 10907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d011032
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9614948
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.684089
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051736
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr01869
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1720X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1720X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
13C1720X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
14D1713X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
15E1720X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
16F1720X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.87570.33491370.30992595X-RAY DIFFRACTION100
2.8757-2.96040.36541240.3022555X-RAY DIFFRACTION100
2.9604-3.05590.33011370.29132589X-RAY DIFFRACTION100
3.0559-3.16510.33261450.2872568X-RAY DIFFRACTION100
3.1651-3.29180.27861380.25962591X-RAY DIFFRACTION100
3.2918-3.44160.26741400.22332562X-RAY DIFFRACTION100
3.4416-3.6230.25691430.21342589X-RAY DIFFRACTION100
3.623-3.84990.21071400.19022598X-RAY DIFFRACTION100
3.8499-4.1470.25171450.18342613X-RAY DIFFRACTION100
4.147-4.5640.18671150.16992632X-RAY DIFFRACTION100
4.564-5.22380.20111530.1622627X-RAY DIFFRACTION100
5.2238-6.57890.21591280.18732686X-RAY DIFFRACTION100
6.5789-49.04520.19591490.18592786X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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