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万見
- PDB-2quu: Dihydroxyacetone phosphate Schiff base intermediate in mutant fru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2quu
タイトルDihydroxyacetone phosphate Schiff base intermediate in mutant fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle
要素Fructose-bisphosphate aldolase A
キーワードLYASE (リアーゼ) / aldolase / mutant (ミュータント (人類)) / substrate / Schiff base (シッフ塩基) / protonated imine / intermediate / covalent (共有結合) / Acetylation (アセチル化) / Glycolysis (解糖系) / Phosphorylation (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者St-Jean, M. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Stereospecific proton transfer by a mobile catalyst in mammalian fructose-1,6-bisphosphate aldolase
著者: St-Jean, M. / Sygusch, J.
履歴
登録2007年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600 HETEROGEN 13P LIGAND IS COVALENTLY BOUND TO LYS-229 AS A PROTONATED SCHIFF BASE (IMINIUM) INTERMEDIATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
B: Fructose-bisphosphate aldolase A
C: Fructose-bisphosphate aldolase A
D: Fructose-bisphosphate aldolase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,7438
ポリマ－157,0634
非ポリマー6804
水40,1732230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.858, 103.722, 84.881
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.771, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is the homotetramer found in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 39265.688 Da / 分子数: 4 / 変異: K146M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ALDOA / プラスミド: pPB14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 SI / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-13P / 1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / ジヒドロキシアセトンリン酸 / ジヒドロキシアセトンリン酸


分子量: 170.058 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細REMARK 600 HETEROGEN REMARK 600 13P LIGAND IS COVALENTLY BOUND TO LYS-229 AS A SCHIFF BASE ...REMARK 600 HETEROGEN REMARK 600 13P LIGAND IS COVALENTLY BOUND TO LYS-229 AS A SCHIFF BASE INTERMEDIATE (PROTONATED IMINE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.05 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: sodium HEPES, PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→50 Å / Num. obs: 109942 / % possible obs: 88.1 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.052 / Χ2: 1.091 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / Num. unique all: 5901 / Χ2: 1.011 / % possible all: 47.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZAH

1zah


解像度: 1.98→50 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 8893 -random
Rwork0.157 ---
all-96349 --
obs-89297 89.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.402 Å20 Å21.958 Å2
2---5.78 Å20 Å2
3---5.379 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10820 0 36 2230 13086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.211
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.07 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 732 -
Rwork0.213 --
obs-7353 59.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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