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万見
- PDB-2pqa: Crystal Structure of Full-length Human RPA 14/32 Heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pqa
タイトルCrystal Structure of Full-length Human RPA 14/32 Heterodimer
要素
  • Replication protein A 14 kDa subunitDNA複製
  • Replication protein A 32 kDa subunitDNA複製
キーワードREPLICATION (DNA複製) / RPA14/32 / ssDNA binding protein / OB-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / Removal of the Flap Intermediate / G-rich strand telomeric DNA binding / regulation of DNA damage checkpoint / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / Removal of the Flap Intermediate / G-rich strand telomeric DNA binding / regulation of DNA damage checkpoint / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / regulation of mitotic cell cycle / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / DNAミスマッチ修復 / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / 塩基除去修復 / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / PML body / 遺伝的組換え / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA修復 / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / enzyme binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Deng, X. / Borgstahl, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of the full-length human RPA14/32 complex gives insights into the mechanism of DNA binding and complex formation.
著者: Deng, X. / Habel, J.E. / Kabaleeswaran, V. / Snell, E.H. / Wold, M.S. / Borgstahl, G.E.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 32 kDa subunit
B: Replication protein A 14 kDa subunit
C: Replication protein A 32 kDa subunit
D: Replication protein A 14 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5574
ポリマ－61,5574
非ポリマー00
水0
1
A: Replication protein A 32 kDa subunit
B: Replication protein A 14 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7782
ポリマ－30,7782
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA, PQS
2
C: Replication protein A 32 kDa subunit
D: Replication protein A 14 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7782
ポリマ－30,7782
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.377, 63.377, 272.641
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細RPA32 and RPA14 form a heterodimer

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 32 kDa subunit / DNA複製 / RP-A / RF-A / Replication factor-A protein 2 / p32 / p34


分子量: 14660.864 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA2, REPA2, RPA32 / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P15927
#2: タンパク質 Replication protein A 14 kDa subunit / DNA複製 / RP-A / RF-A / Replication factor-A protein 3 / p14


分子量: 16117.456 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA3, REPA3, RPA14 / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P35244

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M Bicine pH 9, 20% saturated ammonium sulfate, 10% acetonitrile, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 9.0

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9794728, 0.979609, 0.999879
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月26日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97947281
20.9796091
30.9998791
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 25200 / Num. obs: 24160 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 49.6 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.58 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 3730 / Rsym value: 0.58 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 10.578 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / σ(I): 3 / ESU R: 0.551 / ESU R Free: 0.318 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: High R value due to the disordered domain
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27981 1049 5.1 %RANDOM
Rwork0.22825 ---
obs0.23091 19411 96.03 %-
all-20156 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.724 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.69 Å20.84 Å20 Å2
2--1.69 Å20 Å2
3----2.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3785 0 0 0 3785
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5051.9655220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5345477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.37424.847163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.50315687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5831517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2617
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022831
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.21580
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22595
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1970.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.711.52472
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23823938
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44731526
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2914.51282
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 76 -
Rwork0.31 1428 -
obs-1525 97.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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