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- PDB-2p4n: Human Monomeric Kinesin (1BG2) and Bovine Tubulin (1JFF) Docked i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p4n
タイトルHuman Monomeric Kinesin (1BG2) and Bovine Tubulin (1JFF) Docked into the 9-Angstrom Cryo-EM Map of Nucleotide-Free Kinesin Complexed to the Microtubule
要素
  • Kinesin heavy chainキネシン
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Motor protein (モータータンパク質) / ATPase (ATPアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization ...cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / natural killer cell mediated cytotoxicity / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / RHO GTPases activate KTN1 / stress granule disassembly / positive regulation of axon guidance / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / mitochondrion transport along microtubule / 繊毛 / centrosome localization / kinesin complex / synaptic vesicle transport / microtubule motor activity / microtubule-based movement / Insulin processing / centriolar satellite / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / microtubule-based process / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / 軸索誘導 / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / vesicle / 微小管 / hydrolase activity / cadherin binding / protein heterodimerization activity / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / パクリタキセル / Tubulin alpha-1A chain / Kinesin-1 heavy chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Sindelar, C.V. / Downing, K.H.
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2007
タイトル: The beginning of kinesin's force-generating cycle visualized at 9-A resolution.
著者: Charles V Sindelar / Kenneth H Downing /
要旨: We have used cryo-electron microscopy of kinesin-decorated microtubules to resolve the structure of the motor protein kinesin's crucial nucleotide response elements, switch I and the switch II helix, ...We have used cryo-electron microscopy of kinesin-decorated microtubules to resolve the structure of the motor protein kinesin's crucial nucleotide response elements, switch I and the switch II helix, in kinesin's poorly understood nucleotide-free state. Both of the switch elements undergo conformational change relative to the microtubule-free state. The changes in switch I suggest a role for it in "ejecting" adenosine diphosphate when kinesin initially binds to the microtubule. The switch II helix has an N-terminal extension, apparently stabilized by conserved microtubule contacts, implying a microtubule activation mechanism that could convey the state of the bound nucleotide to kinesin's putative force-delivering element (the "neck linker"). In deriving this structure, we have adapted an image-processing technique, single-particle reconstruction, for analyzing decorated microtubules. The resulting reconstruction visualizes the asymmetric seam present in native, 13-protofilament microtubules, and this method will provide an avenue to higher-resolution characterization of a variety of microtubule- binding proteins, as well as the microtubule itself.
履歴
登録2007年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1340
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Kinesin heavy chain
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,79610
ポリマ－136,4343
非ポリマー2,3627
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 KAB

#1: タンパク質 Kinesin heavy chain / キネシン / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 36405.070 Da / 分子数: 1 / 断片: K349 Construct of Human Kinesin / 由来タイプ: 天然
詳細: The actual construct used in the EM studies is a mutant protein (called cys-lite)
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P33176*PLUS
#2: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50121.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02550*PLUS
#3: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q6B856*PLUS

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非ポリマー , 6種, 7分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE OF KINESIN (CHAIN K) IN THE SAMPLE INCLUDED MUTATIONS.THE CONSTRUCT IS KNOWN AS CYS- ...THE SEQUENCE OF KINESIN (CHAIN K) IN THE SAMPLE INCLUDED MUTATIONS.THE CONSTRUCT IS KNOWN AS CYS-LITE. MODEL CRYSTAL STRUCTURE FOR FITTING THE MAP WAS THE NATIVE SEQUENCE. IN THE CASE OF TUBULIN A AND B (CHAINS A AND B), THE SEQUENCE IN THE SAMPLE WAS DERIVED FROM COW, WHILE THE MODEL USED FOR FITTING THE MAP WAS A PIG PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID詳細
1Nucleotide-free kinesin bound to a 13-protofilament microtubuleCOMPLEX0
2Kinesin heavy chainキネシン1microtubule associated complex
3Tubulin alpha chain1microtubule
4Tubulin beta chain1microtubule
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 300 mesh copper grid
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 4000
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 400 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 4.1 mm
試料ホルダ温度: 103.15 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 16 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction was integrated into the back projection process with a customized C program
3次元再構成手法: Back projection with integrated CTF correction / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 150000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 0.98 Å
倍率補正: The magnification was calibrated by assuming a microtubule dimer spacing of 80.0 Angstroms.
詳細: Single-particle analysis was employed. / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: RECIPROCAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11JFF

1jff

11JFF1PDBexperimental model
21BG2

1bg2

11BG22PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9112 0 152 0 9264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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