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万見
- PDB-2okk: The X-ray crystal structure of the 65kDa isoform of Glutamic Acid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2okk
タイトルThe X-ray crystal structure of the 65kDa isoform of Glutamic Acid Decarboxylase (GAD65)
要素Glutamate decarboxylase 2グルタミン酸デカルボキシラーゼ
キーワードLYASE (リアーゼ) / PLP-dependent decarboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / MECP2 regulates transcription of genes involved in GABA signaling / グルタミン酸デカルボキシラーゼ / glutamate decarboxylase activity / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / glutamate binding ...GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / MECP2 regulates transcription of genes involved in GABA signaling / グルタミン酸デカルボキシラーゼ / glutamate decarboxylase activity / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / glutamate binding / GABA-ergic synapse / synaptic vesicle membrane / pyridoxal phosphate binding / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / response to xenobiotic stimulus / 神経繊維 / ゴルジ体 / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #170 / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #170 / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-AMINO-BUTANOIC ACID / Glutamate decarboxylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Buckle, A.M. / Fenalti, G. / Law, R.H.P. / Whisstock, J.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: GABA production by glutamic acid decarboxylase is regulated by a dynamic catalytic loop.
著者: Fenalti, G. / Law, R.H. / Buckle, A.M. / Langendorf, C. / Tuck, K. / Rosado, C.J. / Faux, N.G. / Mahmood, K. / Hampe, C.S. / Banga, J.P. / Wilce, M. / Schmidberger, J. / Rossjohn, J. / El- ...著者: Fenalti, G. / Law, R.H. / Buckle, A.M. / Langendorf, C. / Tuck, K. / Rosado, C.J. / Faux, N.G. / Mahmood, K. / Hampe, C.S. / Banga, J.P. / Wilce, M. / Schmidberger, J. / Rossjohn, J. / El-Kabbani, O. / Pike, R.N. / Smith, A.I. / Mackay, I.R. / Rowley, M.J. / Whisstock, J.C.
履歴
登録2007年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate decarboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0814
ポリマ－56,7821
非ポリマー2983
水1,65792
1
A: Glutamate decarboxylase 2
ヘテロ分子

A: Glutamate decarboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,1618
ポリマ－113,5652
非ポリマー5976
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area13330 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area31890 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.251, 99.057, 120.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-596-

HOH

詳細The biological unit (dimer) is generated by applying crystallographic symmetry.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate decarboxylase 2 / グルタミン酸デカルボキシラーゼ / Glutamate decarboxylase 65 kDa isoform / GAD-65 / 65 kDa glutamic acid decarboxylase


分子量: 56782.328 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 88-584 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAD2, GAD65 / プラスミド: pRJ / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): YRD-15
参照: UniProt: Q05329, グルタミン酸デカルボキシラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ABU / GAMMA-AMINO-BUTANOIC ACID / GAMMA(AMINO)-BUTYRIC ACID / GABA / Γ-アミノ酪酸


分子量: 103.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2 / コメント: 神経伝達物質, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 20% ethanol, 100 mM MES, 10 mM 2-mercaptoethanol, 20 mM CaCl2, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.77 % / 数: 78118 / Rmerge(I) obs: 0.059 / D res high: 2.3 Å / D res low: 54.64 Å
反射解像度: 2.3→37.19 Å / Num. obs: 20717
反射 シェル
解像度 (Å)Num. measured allNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.3-2.42114422995198.85
2.42-2.57107362826199.19
2.57-2.75102622702199.08
2.75-2.9794682498199.56
2.97-3.2587742323199.44
3.25-3.6478362086199.17
3.64-4.269391853198.97
4.2-5.1458911571198.85
5.14-7.2745231215197.96
7.27-54.642247648191.86

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å37.2 Å
Translation2.5 Å37.2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.2.17 23/9/2005データスケーリング
ADSCQUANTUMデータ収集
HKL-2000データ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OKJ

2okj


解像度: 2.3→37.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 14.11 / SU ML: 0.203 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.454 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1077 5.2 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.2 20648 97.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.402 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.32 Å20 Å20 Å2
2--0.94 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→37.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3770 0 20 92 3882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223877
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.9655246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7995480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.86824.038156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.6415658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4021516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022879
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21811
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22611
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1170.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.02122463
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.90853849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.75671629
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.202101397
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 66 -
Rwork0.247 1389 -
obs-1455 94.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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