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- PDB-2mky: Structure of the PrgK first periplasmic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mky
タイトルStructure of the PrgK first periplasmic domain
要素Pathogenicity 1 island effector protein
キーワードCELL INVASION / Secretion systems (分泌) / macromolecular assemblies
機能・相同性Hypothetical protein rpa1041 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Bergeron, J. / Mcintosh, L. / Strynadka, N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: The modular structure of the inner-membrane ring component PrgK facilitates assembly of the type III secretion system basal body.
著者: Julien R C Bergeron / Liam J Worrall / Soumya De / Nikolaos G Sgourakis / Adrienne H Cheung / Emilie Lameignere / Mark Okon / Gregory A Wasney / David Baker / Lawrence P McIntosh / Natalie C J Strynadka /
要旨: The type III secretion system (T3SS) is a large macromolecular assembly found at the surface of many pathogenic Gram-negative bacteria. Its role is to inject toxic "effector" proteins into the cells ...The type III secretion system (T3SS) is a large macromolecular assembly found at the surface of many pathogenic Gram-negative bacteria. Its role is to inject toxic "effector" proteins into the cells of infected organisms. The molecular details of the assembly of this large, multimembrane-spanning complex remain poorly understood. Here, we report structural, biochemical, and functional analyses of PrgK, an inner-membrane component of the prototypical Salmonella typhimurium T3SS. We have obtained the atomic structures of the two ring building globular domains and show that the C-terminal transmembrane helix is not essential for assembly and secretion. We also demonstrate that structural rearrangement of the two PrgK globular domains, driven by an interconnecting linker region, may promote oligomerization into ring structures. Finally, we used electron microscopy-guided symmetry modeling to propose a structural model for the intimately associated PrgH-PrgK ring interaction within the assembled basal body.
履歴
登録2014年2月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pathogenicity 1 island effector protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,5321
ポリマ－6,5321
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Pathogenicity 1 island effector protein


分子量: 6532.363 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 19-76 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica (サルモネラ菌)
株: subsp. enterica serovar Typhimurium str. DT2 / 遺伝子: prgK, STMDT2_27711 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: U4MER0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CA)CB
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D HCACO
1813D H(CCO)NH
1912D 1H-13C HSQC aromatic
11013D 1H-13C NOESY aliphatic
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PrgK, 10 % D2O, 25 mM HEPES, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPrgK-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 %D2O-21
25 mMHEPES-31
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAvance8501
Bruker AvanceBrukerAvance6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1912 / NOE intraresidue total count: 147 / NOE long range total count: 272 / NOE medium range total count: 296 / NOE sequential total count: 1197 / Protein phi angle constraints total count: 50 / Protein psi angle constraints total count: 51
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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