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万見
- PDB-2kkc: NMR structure of the p62 PB1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kkc
タイトルNMR structure of the p62 PB1 domain
要素Sequestosome-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / p62 / PB1 / autophagy (オートファジー) / ubiquitin-proteasome system (プロテアソーム) / NF-kB signaling / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Apoptosis (アポトーシス) / Cytoplasm (細胞質) / Differentiation / Endosome (エンドソーム) / Immune response (免疫応答) / Metal-binding / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Zinc (亜鉛) / Zinc-finger (ジンクフィンガー)
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-1 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / NF-kB is activated and signals survival / p75NTR recruits signalling complexes / KEAP1-NFE2L2 pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy ...Interleukin-1 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / NF-kB is activated and signals survival / p75NTR recruits signalling complexes / KEAP1-NFE2L2 pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / non-membrane-bounded organelle assembly / レビー小体 / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / amphisome / pexophagy / endosome organization / regulation of protein complex stability / phagophore assembly site / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / オートファゴソーム / temperature homeostasis / intracellular non-membrane-bounded organelle / immune system process / マイトファジー / オートファゴソーム / signaling adaptor activity / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / 封入体 / negative regulation of protein ubiquitination / sperm midpiece / molecular condensate scaffold activity / ionotropic glutamate receptor binding / SH2 domain binding / sarcomere / protein sequestering activity / protein kinase C binding / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / P-body / positive regulation of protein localization to plasma membrane / オートファジー / protein catabolic process / PML body / オートファジー / cellular response to reactive oxygen species / protein import into nucleus / protein-macromolecule adaptor activity / late endosome / signaling receptor activity / transcription by RNA polymerase II / 細胞分化 / positive regulation of protein phosphorylation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / 小胞体 / ミトコンドリア / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Yokochi, M. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2009
タイトル: The NMR structure of the p62 PB1 domain, a key protein in autophagy and NF-kappaB signaling pathway
著者: Saio, T. / Yokochi, M. / Inagaki, F.
履歴
登録2009年6月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4281
ポリマ－11,4281
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / p62 / Ubiquitin-binding protein p62 / Protein kinase C-zeta-interacting protein / PKC-zeta-interacting protein


分子量: 11428.100 Da / 分子数: 1 / 断片: PB1 domain, OPR domain, residues 3-100 / 変異: D67A, D69R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O08623

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1813D HN(CO)CA
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D HNCAHA
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM [U-99% 13C; U-99% 15N] p62 PB1-1, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: p62 PB1-1 / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N]
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Unity Inova / 製造業者: Varian / モデル: Unity Inova / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Olivia1.15.2Masashi Yokochichemical shift assignment
Olivia1.15.2Masashi Yokochiデータ解析
Olivia1.15.2Masashi Yokochipeak picking
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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