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- PDB-2jx0: The paxillin-binding domain (PBD) of G Protein Coupled Receptor (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jx0
タイトルThe paxillin-binding domain (PBD) of G Protein Coupled Receptor (GPCR)-kinase (GRK) interacting protein 1 (GIT1)
要素ARF GTPase-activating protein GIT1
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / SIGNALING PROTEIN / paxillin binding domain homologue / ANK repeat / Cytoplasm (細胞質) / GTPase activation / Metal-binding / Phosphorylation (リン酸化) / Zinc (亜鉛) / Zinc-finger (ジンクフィンガー)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / : / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / motor learning ...negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / : / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / motor learning / シナプス小胞 / regulation of ARF protein signal transduction / negative regulation of inflammatory response to wounding / inhibitory synapse / intramembranous ossification / immunological synapse formation / positive regulation of microtubule nucleation / dendritic spine development / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / gamma-tubulin binding / negative regulation of glycolytic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of receptor catabolic process / mitotic spindle pole / ヘルト萼状シナプス / excitatory synapse / neuron development / GABA-ergic synapse / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / protein tyrosine kinase binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / cell redox homeostasis / locomotory behavior / regulation of cytokinesis / brain development / small GTPase binding / presynapse / lamellipodium / 成長円錐 / scaffold protein binding / postsynapse / protein phosphatase binding / cellular response to lipopolysaccharide / postsynaptic density / エンドソーム / neuron projection / focal adhesion / 中心体 / 樹状突起 / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily ...: / Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / Nucleotidyltransferases domain 2 / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ARF GTPase-activating protein GIT1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Zhang, Z. / Guibao, C.D. / Simmerman, J.A. / Zheng, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: GIT1 paxillin-binding domain is a four-helix bundle, and it binds to both paxillin LD2 and LD4 motifs.
著者: Zhang, Z.M. / Simmerman, J.A. / Guibao, C.D. / Zheng, J.J.
履歴
登録2007年11月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARF GTPase-activating protein GIT1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0291
ポリマ－15,0291
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 ARF GTPase-activating protein GIT1 / G protein-coupled receptor kinase-interactor 1 / GRK-interacting protein 1 / Cool-associated and ...G protein-coupled receptor kinase-interactor 1 / GRK-interacting protein 1 / Cool-associated and tyrosine-phosphorylated protein 1 / Cat-1


分子量: 15029.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Git1 / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z272

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D (H)CCH-COSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] GT, 20 mM potassium phosphate, 5 mM DTT, 5 mM EDTA, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMGT[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMpotassium phosphate1
5 mMDTT1
5 mMEDTA1
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.50 / 圧: AMBIENT / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software名称: CYANA / バージョン: 2 / 開発者: GUNTERT, P. ET AL. / 分類: 精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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