[日本語] English
万見
- PDB-2idc: Structure of the Histone H3-Asf1 Chaperone Interaction -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2idc
タイトルStructure of the Histone H3-Asf1 Chaperone Interaction
要素ANTI-SILENCING PROTEIN 1 AND HISTONE H3 CHIMERA
キーワードReplication/Chaperone / Ig-like fold (免疫グロブリンスーパーファミリー) / Asf1 / H3 / histone (ヒストン) / chaperone (シャペロン) / chromatin (クロマチン) / Replication-Chaperone COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / : / H3 histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / : ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / : / H3 histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / : / replication fork protection complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation / rRNA transcription / negative regulation of DNA damage checkpoint / regulation of DNA repair / CENP-A containing nucleosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / histone binding / 遺伝子発現の調節 / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 ...Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1 / ヒストンH3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Antczak, A.J. / Tsubota, T. / Kaufman, P.D. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of the yeast histone H3-ASF1 interaction: implications for chaperone mechanism, species-specific interactions, and epigenetics.
著者: Antczak, A.J. / Tsubota, T. / Kaufman, P.D. / Berger, J.M.
履歴
登録2006年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年6月14日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _struct_ref.pdbx_align_begin ..._entity.pdbx_description / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE The yeast ASF1 gene was genetically modified in a pET28b (novagen) derivative plasmid that ...SEQUENCE The yeast ASF1 gene was genetically modified in a pET28b (novagen) derivative plasmid that contains a hepta-his tag, Maltose Binding Protein tag, and is tethered to Asf1 via a TEV protease cleavable linker. Ala A 1 is therefore a reminant of the TEV cleavage reaction. Ala A 156 and Ala A 157 are part of an Ala/Gly/Thr linker which connects Asf1 and H3, however, no density was seen for the other six residues in this linker region.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ANTI-SILENCING PROTEIN 1 AND HISTONE H3 CHIMERA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0851
ポリマ－20,0851
非ポリマー00
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.431, 52.094, 86.676
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 ANTI-SILENCING PROTEIN 1 AND HISTONE H3 CHIMERA / Histone chaperone ASF1 / Anti-silencing function protein 1 / yASF1


分子量: 20084.734 Da / 分子数: 1 / 断片: Asf1, residues 2-155 and H3, residues 121-134 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755, HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
プラスミド: pET28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32447, UniProt: P61830
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.72 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-HCl, Li2SO4, PEG 4000, glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月30日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→44.687 Å / Num. all: 12061 / Num. obs: 12061 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.362 / % possible all: 98.8

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.25 Å44.65 Å
Translation2.25 Å44.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1ROC

1roc


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 10.866 / SU ML: 0.141 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2394 500 4.8 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.19605 9995 98.02 %-
all-10495 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.97 Å20 Å20 Å2
2---1.47 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1338 0 0 91 1429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221366
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6141.9741857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6585165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.83724.15465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.10615234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.551510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021033
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2523
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2820.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1491.5862
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.78121366
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4973572
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.764.5491
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 42 -
Rwork0.257 720 -
obs--98.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.13080.35120.73761.42590.42433.5815-0.0520.0306-0.0183-0.33190.0960.1188-0.03960.1047-0.0440.00540.0106-0.0348-0.11370.0096-0.01932.612910.944422.7905
225.0552-7.4913-3.816114.95228.14245.7095-0.2738-0.31661.0752-0.35660.1851.6197-1.036-3.49290.0888-0.0002-0.0020.0013-0.00030.00020-11.352516.673220.9251
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111 - 873 - 89
2188 - 15790 - 159
32165 - 169167 - 171
42170 - 174172 - 176

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る