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万見
- PDB-2g1p: Structure of E. coli DNA adenine methyltransferase (DAM) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g1p
タイトルStructure of E. coli DNA adenine methyltransferase (DAM)
要素
  • 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*GP*A)-3'
  • DNA adenine methylaseDamメチラーゼ
キーワードTRANSFERASE/DNA / Dam methylation (Damメチラーゼ) / GATC recognition / Base flipping / Bacterial virulence factor / TRANSFERASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type DNA replication initiation / : / Damメチラーゼ / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / S-adenosyl-L-methionine binding / DNAミスマッチ修復 / response to UV / DNA-templated DNA replication / sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Adenine-specific Methyltransferase; domain 2 / Adenine-specific Methyltransferase, Domain 2 / Adenine modification methylase, M.EcoRV-type / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / Adenine-specific methyltransferase, domain 2 / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Adenine-specific Methyltransferase; domain 2 / Adenine-specific Methyltransferase, Domain 2 / Adenine modification methylase, M.EcoRV-type / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / Adenine-specific methyltransferase, domain 2 / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Damメチラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Horton, J.R. / Liebert, K. / Bekes, M. / Jeltsch, A. / Cheng, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure and substrate recognition of the Escherichia coli DNA adenine methyltransferase.
著者: Horton, J.R. / Liebert, K. / Bekes, M. / Jeltsch, A. / Cheng, X.
履歴
登録2006年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE AUTHOR STATES THAT RESIDUES 175 WERE MODELED AS SER INSTEAD OF ALA FOR BOTH MOLECULES ...SEQUENCE AUTHOR STATES THAT RESIDUES 175 WERE MODELED AS SER INSTEAD OF ALA FOR BOTH MOLECULES (CHAINS A AND B) BECAUSE OF EXTRA DENSITY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*GP*A)-3'
G: 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*GP*A)-3'
A: DNA adenine methylase
B: DNA adenine methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5037
ポリマ－71,6424
非ポリマー8613
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.2, 71.3, 97.8
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*GP*A)-3'


分子量: 3661.416 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 DNA adenine methylase / Damメチラーゼ / Deoxyadenosyl-methyltransferase / DNA adenine methyltransferase / M.EcoDam


分子量: 32159.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dam / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P0AEE8, Damメチラーゼ
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM KCl, 10 mM MgSO4, 5-15% PEG400, 100 mM MES or HEPES (pH 6.6-7.4), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1KCl11
2MgSO411
3PEG40011
4MES11
5HEPES11
6H2O11
7KCl12
8MgSO412
9PEG40012
10H2O12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97179 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→33.6 Å / Num. all: 51126 / Num. obs: 51126 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.89→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.575 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
GLRF位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Modified PDB entry 2DPM

2dpm


解像度: 1.89→33.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 303712.93 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2437 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all0.188 51126 --
obs0.188 51126 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.2817 Å2 / ksol: 0.391587 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.07 Å20 Å20 Å2
2---9 Å20 Å2
3----3.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-35 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→33.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4001 486 58 314 4859
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.011.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.822.5
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 116 5.2 %
Rwork0.278 2123 -
obs-2123 85.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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