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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2es0 | ||||||
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タイトル | Structure of the regulator of G-protein signaling domain of RGS6 | ||||||
要素 | regulator of G-protein signalling 6 | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / HUMAN RGS6 / REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 6 / GTPASE-ACTIVATING PROTEINS (GAP) / DOMAIN SWAP / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / extrinsic component of membrane / negative regulation of signal transduction / GTPase activator activity / positive regulation of GTPase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / G alpha (i) signalling events / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity ...regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / extrinsic component of membrane / negative regulation of signal transduction / GTPase activator activity / positive regulation of GTPase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / G alpha (i) signalling events / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Schoch, G.A. / Phillips, C. / Turnbull, A. / Niesen, F. / Johansson, C. / Elkins, J.M. / Longman, E. / Gilealdi, C. / Sobott, F. / Ball, L. ...Schoch, G.A. / Phillips, C. / Turnbull, A. / Niesen, F. / Johansson, C. / Elkins, J.M. / Longman, E. / Gilealdi, C. / Sobott, F. / Ball, L. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / von Delft, F. / Doyle, D.A. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008 タイトル: Structural diversity in the RGS domain and its interaction with heterotrimeric G protein alpha-subunits. 著者: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / ...著者: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Siderovski, D.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2es0.cif.gz | 43.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2es0.ent.gz | 29.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2es0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/2es0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/2es0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1zv4C 2a72SC 2af0C 2bt2C 2bv1C 2gtpC 2i59C 2ihbC 2ihdC 2ik8C 2jm5C 2jnuC 2odeC 2owiC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | Dimer, with domain swap Form a biological unit with symmetry related molecule (X, Y, -Z) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17236.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pLIC-SGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49758 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.22 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: PEG 10K; (NH4)(ac); BIS-TRIS , pH pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.987 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.987 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→72.93 Å / Num. all: 15210 / Num. obs: 15210 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 43.143 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 15.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.01088 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 2183 / Rsym value: 0.01204 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2A72.pdb 解像度: 2.1→67.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 8.654 / SU ML: 0.122 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 43.143 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→67.12 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 13.3 Å / Origin y: 35.5591 Å / Origin z: 2.5897 Å
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