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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2d4h | ||||||
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タイトル | Crystal-structure of the N-terminal large GTPase Domain of human Guanylate Binding protein 1 (hGBP1) in complex with GMP | ||||||
要素 | Interferon-induced guanylate-binding protein 1 | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / Protein- guanine nucleotide complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptosis / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptosis / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / cytokine binding / defense response to protozoan / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / cellular response to interleukin-1 / regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of calcium-mediated signaling / G protein activity / lipopolysaccharide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to type II interferon / GDP binding / Interferon gamma signaling / マイクロフィラメント / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / defense response to bacterium / ゴルジ体 / 自然免疫系 / GTPase activity / GTP binding / ゴルジ体 / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Ghosh, A. / Praefcke, G.J.K. / Renault, L. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2006 タイトル: How guanylate-binding proteins achieve assembly-stimulated processive cleavage of GTP to GMP. 著者: Ghosh, A. / Praefcke, G.J. / Renault, L. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000 タイトル: Triphosphate structure of guanylate-binding protein 1 and implications for nucleotide binding and GTPase mechanism. 著者: Prakash, B. / Renault, L. / Praefcke, G.J. / Herrmann, C. / Wittinghofer, A. #2: ジャーナル: Nature / 年: 2000 タイトル: Structure of human guanylate-binding protein 1 representing a unique class of GTP-binding proteins. 著者: Prakash, B. / Praefcke, G.J. / Renault, L. / Herrmann, C. / Wittinghofer, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2d4h.cif.gz | 131.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2d4h.ent.gz | 101.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2d4h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/2d4h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/2d4h | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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2 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Ens-ID: 1
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詳細 | Two biological assemblies are in the asymmetric unit |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37078.449 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Large GTPase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP1 / プラスミド: pQE9 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32455 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.17 % |
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結晶化 | 温度: 298 K 詳細: 20% Peg 3350, 130 mM NH4NO3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.98 |
検出器 | タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月11日 |
放射 | モノクロメーター: MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 14479 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→2.95 Å / % possible all: 96.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB Entry: 2B8W 解像度: 2.9→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.865 / SU B: 19.337 / SU ML: 0.37 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.492 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 33.11 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.92 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.9→2.97 Å / Total num. of bins used: 20 /
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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