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- PDB-2c7n: Human Rabex-5 residues 1-74 in complex with Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c7n
タイトルHuman Rabex-5 residues 1-74 in complex with Ubiquitin
要素
  • RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
  • UBIQUITINユビキチン
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / PROTEIN-BINDING / UBIQUITIN BINDING DOMAIN / ENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / NUCLEAR PROTEIN / POLYPROTEIN (タンパク質分解) / UBIQUITIN COMPLEX (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic transport / negative regulation of Kit signaling pathway / : / mast cell migration / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / Kit signaling pathway / negative regulation of mast cell degranulation / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH ...dendritic transport / negative regulation of Kit signaling pathway / : / mast cell migration / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / Kit signaling pathway / negative regulation of mast cell degranulation / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / negative regulation of mast cell activation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Activation of NF-kappaB in B cells / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4770 / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / Zinc finger, A20-type ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4770 / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / Rab5 GDP/GTP exchange factor / Rab5 GDP/GTP exchange factor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Penengo, L. / Mapelli, M. / Murachelli, A.G. / Confalioneri, S. / Magri, L. / Musacchio, A. / Di Fiore, P.P. / Polo, S. / Schneider, T.R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of the Ubiquitin Binding Domains of Rabex-5 Reveals Two Modes of Interaction with Ubiquitin.
著者: Penengo, L. / Mapelli, M. / Murachelli, A.G. / Confalonieri, S. / Magri, L. / Musacchio, A. / Di Fiore, P.P. / Polo, S. / Schneider, T.R.
履歴
登録2005年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
B: UBIQUITIN
C: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
D: UBIQUITIN
E: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
F: UBIQUITIN
G: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
H: UBIQUITIN
I: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
J: UBIQUITIN
K: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
L: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,56218
ポリマ－104,17012
非ポリマー3926
水4,558253
1
A: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
B: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4273
ポリマ－17,3622
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-10.9 kcal/mol
Surface area9570 Å2
手法PQS
2
C: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
D: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4273
ポリマ－17,3622
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-12.4 kcal/mol
Surface area9600 Å2
手法PQS
3
E: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
F: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4273
ポリマ－17,3622
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-6.9 kcal/mol
Surface area8890 Å2
手法PQS
4
G: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
H: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4273
ポリマ－17,3622
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-6.2 kcal/mol
Surface area9580 Å2
手法PQS
5
I: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
J: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4273
ポリマ－17,3622
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-6.9 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PQS
6
K: RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1
L: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4273
ポリマ－17,3622
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-6.7 kcal/mol
Surface area9270 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.300, 68.900, 98.500
Angle α, β, γ (deg.)108.20, 102.70, 90.40
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細THE QUATERNARY STRUCTURE FOR THIS ENTRY IS NOT RELEVANTSINCE THE COMPLEX IS ONLY MADE UP OF FRAGMENTS OF RABEX-5IN COMPLEX WITH UBIQUITIN. HOWEVER, THESE REMARKSONLY INDICATE THE COMPLEX AS SEEN IN THE PDB FILE, ANDDO NOT HAVE RELEVANCE TO THE BIOLOGICAL STATE OF THEMOLECULE.

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要素

#1: タンパク質
RAB GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR 1 / RABEX-5 / GEF 1


分子量: 8784.761 Da / 分子数: 6 / 断片: TWO UBIQUTIN BINDING DOMAINS, RESIDUES 1-74 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53FG0, UniProt: Q9UJ41*PLUS
#2: タンパク質
UBIQUITIN / ユビキチン


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: BOSTON BIOCHEM / 由来: (合成) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P62990, UniProt: P0CH28*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN THE ATP-DEPENDENT SELECTIVE DEGRADATION OF CELLULAR PROTEINS, THE MAINTENANCE OF ...INVOLVED IN THE ATP-DEPENDENT SELECTIVE DEGRADATION OF CELLULAR PROTEINS, THE MAINTENANCE OF CHROMATIN STRUCTURE, THE REGULATION OF GENE EXPRESSION, THE STRESS RESPONSE, AND RIBOSOME BIOGENESIS
配列の詳細THE CONSTRUCT USED IN THE STRUCTURE DETERMINATION CONTAINED ONLY RESIDUES 1-74

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.77 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: SITTING DROP 300NL PLUS 300NL 0.2M AMMONIUM ACETATE 0.1M NACITRATE PH 6.5 25% PEG400
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
20.2 Mammonium acetate1reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoir
425 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 57954 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 66.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.4 % / Rmerge(I) obs: 0.169

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL2MAP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 8.127 / SU ML: 0.116 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-17 ARE DISORDERED IN ALL COPIES OF RABEX-5 1-74. THE C-TERMINUS OF RABEX-5 1-74 IS ORDERED TO A VARIABLE DEGREE. RESIDUES 74-76 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-17 ARE DISORDERED IN ALL COPIES OF RABEX-5 1-74. THE C-TERMINUS OF RABEX-5 1-74 IS ORDERED TO A VARIABLE DEGREE. RESIDUES 74-76 OF UBIQUTIN ARE DISORDERED IN ALL COPIES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 2876 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 53884 90.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å2-0.43 Å20.02 Å2
2--0.23 Å2-0.1 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6178 0 6 253 6437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0226284
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7681.9668445
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0775742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.68625.093322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.43151228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6111541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2895
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24171
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2257
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9941.53904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51726024
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.85832782
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2684.52421
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.273 116
Rwork0.223 2391
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.557.22598.88886.99496.441914.81040.01720.4686-0.4289-0.5265-0.15840.02330.9752-0.51850.1411-0.0920.01840.0069-0.0063-0.0689-0.2044-18.0468-51.2292-15.3409
214.60391.834713.39573.71171.148518.4930.1754-0.7411-0.02860.57-0.2457-0.08950.2021-0.02590.0703-0.33440.00110.0565-0.21960.0036-0.25680.6188-44.44379.3067
35.02982.2735-0.40965.23591.27533.2402-0.04280.0929-0.4328-0.07790.0365-0.20540.21820.15270.0063-0.35170.02630.0121-0.2805-0.0282-0.2378.2759-50.426-1.1809
415.7936-5.9115-10.39397.37046.873515.038-0.0097-0.52570.5520.3794-0.15560.1367-0.7936-0.65350.1652-0.1236-0.001-0.01420.0388-0.0909-0.2027-40.0776-98.339418.7654
517.8515-3.6837-13.9523.74953.120717.22460.33040.77210.1635-0.4927-0.263-0.044-0.2902-0.073-0.0674-0.34820.0041-0.0522-0.2380.0276-0.2606-21.0935-105.4336-5.9608
65.0371-2.14530.20625.13511.39712.9623-0.0759-0.1310.43310.11350.047-0.1847-0.18950.1160.0289-0.3519-0.0238-0.0108-0.2742-0.0356-0.2244-13.4984-99.38254.5009
73.7231-5.1512-1.822421.28163.00097.8313-0.19760.1151-0.4923-0.42710.110.07330.9991-0.20250.0876-0.0369-0.08680.0764-0.1305-0.04980.0781-42.5476-70.0227-4.0087
813.2422-13.4181-7.693537.958915.493117.2086-0.10840.5411-1.21380.0812-0.161.26430.473-0.66440.2684-0.079-0.0380.0124-0.10480.02710.1132-33.8641-92.946-11.972
97.5836-1.8209-0.720711.1096-4.07586.52740.30251.20560.2439-0.81-0.4076-0.5308-0.15130.3970.10510.0346-0.00920.07950.03110.0674-0.1218-23.4036-85.7545-18.7282
106.89395.33314.790820.44934.431610.975-0.1678-0.07730.39320.25320.020.242-0.8785-0.00990.1478-0.04980.0933-0.0647-0.1367-0.03560.0169-64.4481-79.82097.3119
1110.467611.42947.740444.909318.081820.38980.1894-0.94851.50740.9181-0.6230.7128-1.1138-0.52320.43360.05790.04310.04480.0191-0.03140.211-54.9731-53.922718.0949
127.1351.22040.66648.7981-4.5318.82140.2647-1.1828-0.2610.8372-0.3677-0.6880.11130.44640.1030.05280.0072-0.08020.02840.0631-0.0804-45.652-64.21722.0978
134.9021-8.63693.966918.1721-12.72814.35530.5301-0.11270.28830.43160.29670.90030.9541-1.2556-0.82680.5177-0.3-0.13980.39770.32190.229-55.756-79.17431.8523
145.9823-10.49715.484452.6944-18.635612.33070.16390.144-1.20761.13720.53891.24460.9571-0.1883-0.70270.7281-0.0660.12120.21050.04370.0509-48.6809-106.45646.472
155.8396-0.90241.07125.5938-0.162913.27380.021-0.1059-0.38131.09950.2367-0.33110.61180.8079-0.25760.3650.0868-0.04340.1997-0.0554-0.1395-37.0476-100.401338.922
163.22037.369-5.621119.2918-12.40839.89690.40650.054-0.4291-0.4510.50370.6949-0.5647-0.9782-0.91020.45810.15960.0840.4540.29050.1948-55.5358-101.644562.5384
177.19388.7221-3.607659.9669-20.165316.5289-0.0576-0.11090.8676-1.21570.45241.2356-0.8304-0.2898-0.39480.51270.0413-0.19130.20490.0478-0.1171-50.498-80.252349.6011
185.83041.09070.01444.7902-0.374711.834-0.08710.20330.5267-1.04290.1945-0.1256-0.62440.6913-0.10750.3765-0.06240.01390.2272-0.0553-0.1225-37.187-79.765855.2491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2A45 - 73
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4C17 - 44
5X-RAY DIFFRACTION5C45 - 73
6X-RAY DIFFRACTION6D1 - 73
7X-RAY DIFFRACTION7E17 - 44
8X-RAY DIFFRACTION8E45 - 65
9X-RAY DIFFRACTION9F1 - 73
10X-RAY DIFFRACTION10G17 - 44
11X-RAY DIFFRACTION11G45 - 71
12X-RAY DIFFRACTION12H1 - 73
13X-RAY DIFFRACTION13I17 - 44
14X-RAY DIFFRACTION14I45 - 74
15X-RAY DIFFRACTION15J1 - 72
16X-RAY DIFFRACTION16K17 - 44
17X-RAY DIFFRACTION17K45 - 65
18X-RAY DIFFRACTION18L1 - 73
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0005 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.154 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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