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万見
- PDB-2b92: Crystal-structure of the N-terminal Large GTPase Domain of human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b92
タイトルCrystal-structure of the N-terminal Large GTPase Domain of human Guanylate Binding protein 1 (hGBP1) in complex with GDP/AlF3
要素Interferon-induced guanylate-binding protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein- guanine nucleotide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptosis / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptosis / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / cytokine binding / defense response to protozoan / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / cellular response to interleukin-1 / regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of calcium-mediated signaling / G protein activity / lipopolysaccharide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to type II interferon / GDP binding / Interferon gamma signaling / マイクロフィラメント / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / defense response to bacterium / ゴルジ体 / 自然免疫系 / GTPase activity / GTP binding / ゴルジ体 / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フッ化アルミニウム / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ghosh, A. / Praefcke, G.J.K. / Renault, L. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: How guanylate-binding proteins achieve assembly-stimulated processive cleavage of GTP to GMP.
著者: Ghosh, A. / Praefcke, G.J. / Renault, L. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Triphosphate structure of guanylate-binding protein 1 and implications for nucleotide binding and GTPase mechanism.
著者: Prakash, B. / Renault, L. / Praefcke, G.J. / Herrmann, C. / Wittinghofer, A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structure of human guanylate-binding protein 1 representing a unique class of GTP-binding proteins.
著者: Prakash, B. / Praefcke, G.J. / Renault, L. / Herrmann, C. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2005年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced guanylate-binding protein 1
B: Interferon-induced guanylate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2608
ポリマ－74,1572
非ポリマー1,1036
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area24410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.820, 103.921, 55.485
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETLYSLYS4AA7 - 6118 - 72
21METMETLYSLYS4BB7 - 6118 - 72
32LYSLYSSERSER4AA63 - 15474 - 165
42LYSLYSSERSER4BB63 - 15474 - 165
53SERSERLYSLYS4AA173 - 210184 - 221
63SERSERLYSLYS4BB173 - 210184 - 221
74LYSLYSHISHIS4AA215 - 243226 - 254
84LYSLYSHISHIS4BB215 - 243226 - 254
95LEULEUSERSER4AA253 - 305264 - 316
105LEULEUSERSER4BB253 - 305264 - 316
116GDPGDPMGMG1AD - C593 - 595
126GDPGDPMGMG1BG - F593 - 595
詳細The biological assembly is the homodimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced guanylate-binding protein 1 / GTP-binding protein 1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / HuGBP-1


分子量: 37078.449 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Large GTPase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP1 / プラスミド: pQE9 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32455
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム / フッ化アルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.78 %
結晶化温度: 298 K
詳細: 12.5% Peg3350, 125mM Na2HPO4 (from Hampton Research peg/ion screen supplied at pH9.1), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月15日 / 詳細: GE(220) CRYSTAL
放射モノクロメーター: DIAMOND MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 14438 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 90.1 Å2 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 11.7 % / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B8W

2b8w


解像度: 3.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 41.573 / SU ML: 0.323 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.478 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 989 6.7 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.207 13705 99.3 %-
all-13705 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.33 Å20 Å20 Å2
2--2.36 Å20 Å2
3---1.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4585 0 66 15 4666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0224752
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6641.9866436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.6435574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.28624.322199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.54115846
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6431522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2880.2726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.023487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2820.21981
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3410.23187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0610.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3210.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4161.52976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.02624664
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.34932075
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8674.51772
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
33tight positional0.390.05
2120medium positional0.270.5
33tight thermal1.170.5
2120medium thermal0.572
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Total num. of bins used: 27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 51 -
Rwork0.271 754 -
obs--95.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.78680.5675-0.20180.6516-0.04690.45340.09830.0122-0.007-0.00350.02470.0836-0.0272-0.064-0.1230.0790.0432-0.00980.08920.01230.014559.02519.87535.505
21.90330.7693-0.0710.8813-0.10270.62060.11940.03630.05380.0403-0.0286-0.0652-0.0330.07-0.09080.07320.03350.02830.0658-0.00140.01588.576832.12535.0964
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA6 - 30817 - 319
2X-RAY DIFFRACTION1AE - C593 - 5951
3X-RAY DIFFRACTION2BB6 - 30817 - 319
4X-RAY DIFFRACTION2BF - D593 - 5951

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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