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- PDB-255l: HYDROLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 255l
タイトルHYDROLASE
要素LYSOZYMEリゾチーム
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GLYCOSIDASE / BACTERIOLYTIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-メルカプトエタノール / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kuroki, R. / Shoichet, B. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: A relationship between protein stability and protein function.
著者: Shoichet, B.K. / Baase, W.A. / Kuroki, R. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: A Covalent Enzyme-Substrate Intermediate with Saccharide Distortion in a Mutant T4 Lysozyme
著者: Kuroki, R. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1997年11月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02022年11月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Other
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / database_PDB_matrix / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi
詳細: ORTHOGONAL X,Y,Z AXES WERE REALIGNED FROM A*,B,C TO A,B*,C CRYSTALLOGRAPHIC DIRECTIONS
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年3月15日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_remark

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7764
ポリマ－18,6271
非ポリマー1493
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.200, 61.200, 97.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / リゾチーム


分子量: 18627.377 Da / 分子数: 1 / 変異: D20N, C54T, C97A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: T4 LYSOZYME GENE / プラスミド: M13 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME GENE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.7 / 手法: batch method / 詳細: Weaver, L.H., (1987) J. Mol. Biol., 193, 189.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
20.55 M11NaCl
314 mMmercaptoethanol11
41 mM11MgCl2
50.01 Msodium phospahte11
62.2 M11NaH2PO4
71.8 M11K2HPO4

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.709→30 Å / Num. obs: 19526 / Rmerge(I) obs: 0.0314 / Net I/σ(I): 11.83
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→30 Å
Rfactor反射数%反射
Rwork0.16 --
all-18220 -
obs-18220 88 %
溶媒の処理Bsol: 418 Å2 / ksol: 1.05 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 6 148 1463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0161332
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.3981589
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d14.6813
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.01336
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.014191
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.321329
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.04821
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg14.6
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.014

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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