[日本語] English
万見
- PDB-1zn1: Coordinates of RRF fitted into Cryo-EM map of the 70S post-termin... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zn1
タイトルCoordinates of RRF fitted into Cryo-EM map of the 70S post-termination complex
要素
  • 30S ribosomal protein S12
  • Ribosome recycling factor
  • ribosomal 16S RNA
  • ribosomal 23S RNA
キーワードBIOSYNTHETIC/structural protein/RNA / ribosome recycling factor / elongation factor G (EF-G) / 70S / post-termination complex / BIOSYNTHETIC-structural protein-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational termination / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding ...cytoplasmic translational termination / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12 signature. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Small ribosomal subunit protein uS12 / Ribosome-recycling factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.1 Å
データ登録者Gao, N. / Zavialov, A.V. / Li, W. / Sengupta, J. / Valle, M. / Gursky, R.P. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2005
タイトル: Mechanism for the disassembly of the posttermination complex inferred from cryo-EM studies.
著者: Ning Gao / Andrey V Zavialov / Wen Li / Jayati Sengupta / Mikel Valle / Richard P Gursky / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: Ribosome recycling, the disassembly of the posttermination complex after each round of protein synthesis, is an essential step in mRNA translation, but its mechanism has remained obscure. In ...Ribosome recycling, the disassembly of the posttermination complex after each round of protein synthesis, is an essential step in mRNA translation, but its mechanism has remained obscure. In eubacteria, recycling is catalyzed by RRF (ribosome recycling factor) and EF-G (elongation factor G). By using cryo-electron microscopy, we have obtained two density maps, one of the RRF bound posttermination complex and one of the 50S subunit bound with both EF-G and RRF. Comparing the two maps, we found domain I of RRF to be in the same orientation, while domain II in the EF-G-containing 50S subunit is extensively rotated (approximately 60 degrees) compared to its orientation in the 70S complex. Mapping the 50S conformation of RRF onto the 70S posttermination complex suggests that it can disrupt the intersubunit bridges B2a and B3, and thus effect a separation of the two subunits. These observations provide the structural basis for the mechanism by which the posttermination complex is split into subunits by the joint action of RRF and EF-G.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Locking and unlocking of ribosomal motions
著者: Valle, M. / Zavialov, A. / Sengupta, J. / Rawat, U. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Study of structural dynamics of E.coli 70S ribosome using real-space refinement
著者: Gao, H. / Sengupta, J. / Valle, M. / Korostelev, A. / Eswar, N. / Stagg, S.M. / Van Roey, P. / Agrawal, R.K. / Harvey, S.C. / Sali, A. / Chapman, M.S. / Frank, J.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the ribosome recycling factor from E.coli
著者: Kim, K.K. / Min, K. / Suh, S.W.
履歴
登録2005年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / em_image_scans / Item: _citation_author.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 999SEQUENCE This entry contains C alpha and P atoms only.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1127
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1128
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • PDB-1zn0 との合成表示
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1127
  • + PDB-1zn0
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: ribosomal 23S RNA
C: ribosomal 16S RNA
A: Ribosome recycling factor
L: 30S ribosomal protein S12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4414
ポリマ－63,4414
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: RNA鎖 ribosomal 23S RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 18952.248 Da / 分子数: 1 / 断片: fragment of large subunit rRNA helix 69-71 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 ribosomal 16S RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 12988.728 Da / 分子数: 1 / 断片: fragment of small subunit rRNA helix 44 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 Ribosome recycling factor / / Ribosome releasing factor / RRF / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20671.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A805
#4: タンパク質 30S ribosomal protein S12 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10828.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: 70S ribosomeリボソーム / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: Polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: Polymix buffer
試料濃度: 0.032 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holey carbon film grids
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2003年2月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49700 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.8 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.4 nm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

-
解析

CTF補正詳細: CTF correction of 3D maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching; conjugate gradient with regularization
解像度: 14.1 Å / 粒子像の数: 37379 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual fitting in O
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11P6G

1p6g
PDB 未公開エントリ

11P6G1PDBexperimental model
21P85

1p85
PDB 未公開エントリ

11P852PDBexperimental model
31EK8

1ek8

11EK83PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数282 99 0 0 381

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る