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- PDB-1zeg: STRUCTURE OF B28 ASP INSULIN IN COMPLEX WITH PHENOL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zeg
タイトルSTRUCTURE OF B28 ASP INSULIN IN COMPLEX WITH PHENOL
要素(INSULINインスリン) x 2
キーワードHORMONE (ホルモン) / METABOLIC ROLE / CHEMICAL ACTIVITY (活量) / INSULIN MUTANT / CROSS-LINK (架橋) / GLUCOSE METABOLISM (炭水化物代謝) / DIABETES (糖尿病)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / 認識 / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / 小胞体 / ゴルジ体 / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フェノール / インスリン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Whittingham, J.L. / Edwards, E.J. / Antson, A.A. / Clarkson, J.M. / Dodson, G.G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Interactions of phenol and m-cresol in the insulin hexamer, and their effect on the association properties of B28 pro --> Asp insulin analogues.
著者: Whittingham, J.L. / Edwards, D.J. / Antson, A.A. / Clarkson, J.M. / Dodson, G.G.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Role of C-Terminal B-Chain Residues in Insulin Assembly: The Structure of Hexameric Lysb28Prob29-Human Insulin
著者: Ciszak, E. / Beals, J.M. / Frank, B.H. / Baker, J.C. / Carter, N.D. / Smith, G.D.
#2: ジャーナル: Biopolymers / 年: 1992
タイトル: The Structure of a Rhombohedral R6 Insulin Hexamer that Binds Phenol
著者: Smith, G.D. / Dodson, G.G.
履歴
登録1998年5月1日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,15511
ポリマ－11,6714
非ポリマー4847
水1,946108
1
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1256
ポリマ－5,8362
非ポリマー2894
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area4330 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0315
ポリマ－5,8362
非ポリマー1953
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area4190 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,46633
ポリマ－35,01412
非ポリマー1,45221
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area21440 Å2
ΔGint-317 kcal/mol
Surface area12100 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area6690 Å2
手法PISA
5
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,15511
ポリマ－11,6714
非ポリマー4847
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
6
A: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,52521
ポリマ－24,6589
非ポリマー86712
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7880 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area15350 Å2
手法PISA
7
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,80824
ポリマ－24,6589
非ポリマー1,15015
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area15470 Å2
手法PISA
8
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,37418
ポリマ－17,5076
非ポリマー86712
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area10730 Å2
手法PISA
9
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,09215
ポリマ－17,5076
非ポリマー5859
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area10020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.730, 77.730, 39.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

ZN

21B-32-

CL

31D-31-

ZN

41D-32-

CL

51B-34-

HOH

61D-33-

HOH

71D-34-

HOH

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN / インスリン / B28ASP-PHN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 変異: CHAIN B, D, P28D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN / インスリン / B28ASP-PHN


分子量: 3451.926 Da / 分子数: 2 / 変異: CHAIN B, D, P28D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 115分子

#3: 化合物 ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル / フェノール


分子量: 94.111 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化手法: batch method / pH: 6.5
詳細: BATCH METHOD, COMPOSITION OF CRYSTALLISATION SOLUTION 3.5 MG INSULIN + 0.5 ML 0.02M HCL + 0.05 ML 0.12M ZINC ACETATE + 0.25 ML 0.2M TRI-SODIUM CITRATE + 0.2 ML 2.5% (W/V) PHENOL IN ETHANOL + ...詳細: BATCH METHOD, COMPOSITION OF CRYSTALLISATION SOLUTION 3.5 MG INSULIN + 0.5 ML 0.02M HCL + 0.05 ML 0.12M ZINC ACETATE + 0.25 ML 0.2M TRI-SODIUM CITRATE + 0.2 ML 2.5% (W/V) PHENOL IN ETHANOL + 60 MG NACL, pH 6.5, batch method
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 50 ℃ / 手法: batch method / PH range low: 6.8 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
20.02 M110.500mlHCl
30.12 Mzinc acetate110.050ml
40.2 Mtrisodium citrate110.250ml
52.5 %phenol in ethanol110.200ml
1insulin113.5mg
61160mgNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→14.7 Å / Num. obs: 11469 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.023
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.038 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 74966
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
精密化開始モデル: B28ASP INSULIN WITH M-CRESOL DIMER

解像度: 1.6→14.7 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 -5 %5
Rwork0.145 ---
obs-11469 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→14.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数812 0 25 106 943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0340.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.5892
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.3633
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.3142
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.4023
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0270.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0840.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1650.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2780.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1340.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor15.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 11469 / Rfactor all: 0.145
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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