[日本語] English
万見
- PDB-1zap: SECRETED ASPARTIC PROTEASE FROM C. ALBICANS -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zap
タイトルSECRETED ASPARTIC PROTEASE FROM C. ALBICANS
要素SECRETED ASPARTIC PROTEINASE
キーワードASPARTIC PROTEASE (アスパラギン酸プロテアーゼ) / SECRETED (分泌) / CANDIDA ALBICANS
機能・相同性
機能・相同性情報


: / protein catabolic process => GO:0030163 / カンジダペプシン / : / signal peptide processing / fungal-type cell wall organization / adhesion of symbiont to host / fungal-type cell wall / protein metabolic process / : ...: / protein catabolic process => GO:0030163 / カンジダペプシン / : / signal peptide processing / fungal-type cell wall organization / adhesion of symbiont to host / fungal-type cell wall / protein metabolic process / : / protein catabolic process / extracellular vesicle / aspartic-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A70 / Secreted aspartic protease 2 / Candidapepsin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Abad-Zapatero, C. / Muchmore, S.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Structure of a secreted aspartic protease from C. albicans complexed with a potent inhibitor: implications for the design of antifungal agents.
著者: Abad-Zapatero, C. / Goldman, R. / Muchmore, S.W. / Hutchins, C. / Stewart, K. / Navaza, J. / Payne, C.D. / Ray, T.L.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Crystal Structure of a Major Secreted Aspartic Proteinase from Candida Albicans in Complexes with Two Inhibitors
著者: Cutfield, S.M. / Dodson, E.J. / Anderson, B.F. / Moody, P.C. / Marshall, C.J. / Sullivan, P.A. / Cutfield, J.F.
履歴
登録1996年1月16日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年1月18日Group: Non-polymer description

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SECRETED ASPARTIC PROTEINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1263
ポリマ－36,3221
非ポリマー8042
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.600, 98.260, 49.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 SECRETED ASPARTIC PROTEINASE / SAP / CANDIDA ALBICANS PROTEASE / CAP


分子量: 36321.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: CLOSEST ATTC HOMOLOG IS SAP2 ISOLATED FROM C. ALBICANS
由来: (天然) Candida albicans (酵母) / Variant: PATHOGENIC CLINICAL ISOLATE FROM SKIN / 株: VAL-1 / 組織: SKIN皮膚
参照: UniProt: P28871, UniProt: P0CS83*PLUS, カンジダペプシン
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-A70 / N-ethyl-N-[(4-methylpiperazin-1-yl)carbonyl]-D-phenylalanyl-N-[(1S,2S,4R)-4-(butylcarbamoyl)-1-(cyclohexylmethyl)-2-hydroxy-5-methylhexyl]-L-norleucinamide / A70450


分子量: 739.042 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H70N6O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENZYME IS A VERY CLOSE HOMOLOGUE OF THE SECRETED ASPARTIC PROTEASE FROM C. ALBICANS (ATCC ...THIS ENZYME IS A VERY CLOSE HOMOLOGUE OF THE SECRETED ASPARTIC PROTEASE FROM C. ALBICANS (ATCC 10261) REFERRED TO AS SAP2. THE DEPOSITORS REFER TO IT AS SAP2X.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.96 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-10 mg/mlprotein11
225 mMglycine11
325 mM11NaCl
440 mMimidazole/malate12
51 mM12Zn2+
622-24 %PEG800012

-
データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→8 Å / Num. obs: 10193 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.099
反射
*PLUS
Num. measured all: 30743

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
R-AXISデータ収集
DENZO(HKL)データ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
R-AXISデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.145 -
obs0.145 10193
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2535 0 54 189 2778
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.78
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.66

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る