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万見
- PDB-1xyr: Poliovirus 135S cell entry intermediate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xyr
タイトルPoliovirus 135S cell entry intermediate
要素(Genome polyprotein, Coat protein ...) x 7
キーワードVIRUS (ウイルス) / BETA BARREL (Βバレル) / VIRAL CAPSID (カプシド) / CELL ENTRY INTERMEDIATE / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid ...symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Peptidase S1, PA clan / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11 Å
データ登録者Bubeck, D. / Filman, D.J. / Cheng, N. / Steven, A.C. / Hogle, J.M. / Belnap, D.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2005
タイトル: The structure of the poliovirus 135S cell entry intermediate at 10-angstrom resolution reveals the location of an externalized polypeptide that binds to membranes.
著者: Doryen Bubeck / David J Filman / Naiqian Cheng / Alasdair C Steven / James M Hogle / David M Belnap /
要旨: Poliovirus provides a well-characterized system for understanding how nonenveloped viruses enter and infect cells. Upon binding its receptor, poliovirus undergoes an irreversible conformational ...Poliovirus provides a well-characterized system for understanding how nonenveloped viruses enter and infect cells. Upon binding its receptor, poliovirus undergoes an irreversible conformational change to the 135S cell entry intermediate. This transition involves shifts of the capsid protein beta barrels, accompanied by the externalization of VP4 and the N terminus of VP1. Both polypeptides associate with membranes and are postulated to facilitate entry by forming a translocation pore for the viral RNA. We have calculated cryo-electron microscopic reconstructions of 135S particles that permit accurate placement of the beta barrels, loops, and terminal extensions of the capsid proteins. The reconstructions and resulting models indicate that each N terminus of VP1 exits the capsid though an opening in the interface between VP1 and VP3 at the base of the canyon that surrounds the fivefold axis. Comparison with reconstructions of 135S particles in which the first 31 residues of VP1 were proteolytically removed revealed that the externalized N terminus is located near the tips of propeller-like features surrounding the threefold axes rather than at the fivefold axes, as had been proposed in previous models. These observations have forced a reexamination of current models for the role of the 135S particle in transmembrane pore formation and suggest testable alternatives.
履歴
登録2004年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 999SEQUENCE VP1: Chain 1 consists of residues 71-302 of VP1. The residues that make up Chain 8 have ...SEQUENCE VP1: Chain 1 consists of residues 71-302 of VP1. The residues that make up Chain 8 have been identified as residues 42-52 but the identification is very tentative at this point. Residues 1-41 and 53-70 of VP1 are not present in the model. The authors suspect that residues 1-41 are mostly disordered, and that residues 53-70 may be differently ordered than in the native, but are not buildable at this resolution. VP2: Chain 2 consists of residues 28-264 of VP2. Chain 7 includes residues 13-26 from a (icosahedral-symmetry-related) copy of VP2. An alpha carbon from residue 27 is deliberately missing from the rigid-body model to create a hinge point for the modeling. Residues 26 (of chain 7) and 28 (of chain 2) are very far from one another in space because they come from different icosahedral-symmetry-related copies of VP2. Residues 1-12 of VP2 are probably disordered. Residues 265-272 of VP2 could not be modeled. VP3: Alpha carbons for 13 and 49 were deliberately omitted from the rigid-body model, to create hinge points for the modeling. C-terminal residues 232-235 or 233-235 (chain 3) are missing from all of the high-resolution (type 1 mahoney) native poliovirus structures, either due to disorder or proteolysis. AUTHOR HAS MODELLED RESIDUES 123 OF CHAIN 3 AS SER, WHEREAS THE CORRESPONDING RESIDUE 463 IN SWISSPROT IS PHE. THE AUTHOR CLAIMS THERE IS AN ERROR IN SWISSPROT AND THAT RESIDUE 123 SHOULD BE SER.

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  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
1: Genome polyprotein, Coat protein VP1
2: Genome polyprotein, Coat protein VP2
3: Genome polyprotein, Coat protein VP3
5: Genome polyprotein, Coat protein VP3
6: Genome polyprotein, Coat protein VP3
7: Genome polyprotein, Coat protein VP2
8: Genome polyprotein, Coat protein VP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5497
ポリマ－80,5497
非ポリマー00
水0
1
1: Genome polyprotein, Coat protein VP1
2: Genome polyprotein, Coat protein VP2
3: Genome polyprotein, Coat protein VP3
5: Genome polyprotein, Coat protein VP3
6: Genome polyprotein, Coat protein VP3
7: Genome polyprotein, Coat protein VP2
8: Genome polyprotein, Coat protein VP1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,832,957420
ポリマ－4,832,957420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: Genome polyprotein, Coat protein VP1
2: Genome polyprotein, Coat protein VP2
3: Genome polyprotein, Coat protein VP3
5: Genome polyprotein, Coat protein VP3
6: Genome polyprotein, Coat protein VP3
7: Genome polyprotein, Coat protein VP2
8: Genome polyprotein, Coat protein VP1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 403 kDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)402,74635
ポリマ－402,74635
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: Genome polyprotein, Coat protein VP1
2: Genome polyprotein, Coat protein VP2
3: Genome polyprotein, Coat protein VP3
5: Genome polyprotein, Coat protein VP3
6: Genome polyprotein, Coat protein VP3
7: Genome polyprotein, Coat protein VP2
8: Genome polyprotein, Coat protein VP1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 483 kDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)483,29642
ポリマ－483,29642
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Genome polyprotein, Coat protein ... , 7種, 7分子 1235678

#1: タンパク質 Genome polyprotein, Coat protein VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26135.506 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 649-880 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#2: タンパク質 Genome polyprotein, Coat protein VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26244.518 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 96-332 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#3: タンパク質 Genome polyprotein, Coat protein VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20488.623 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 390-571 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#4: タンパク質・ペプチド Genome polyprotein, Coat protein VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 1214.349 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 341-352 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#5: タンパク質・ペプチド Genome polyprotein, Coat protein VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 3947.482 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 354-389 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#6: タンパク質・ペプチド Genome polyprotein, Coat protein VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 1488.682 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 81-94 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#7: タンパク質・ペプチド Genome polyprotein, Coat protein VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 1030.129 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 620-630 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Virus was propogated in HELA cell suspension / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 属: Enterovirusエンテロウイルス / 生物種: Poliovirusポリオウイルス / 株: Type 1 Mahoney / 参照: UniProt: P03300

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: POLIOVIRUS 135S CELL ENTRY INTERMEDIATE / タイプ: VIRUS
詳細: 135S was made by heating native virus in 20mM HEPES pH 7.4, 2mM CaCl2 at 50 degrees for 3 minutes
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens / 株: HELA
緩衝液名称: 20mM HEPES, 2mM CaCl2 / pH: 7.4 / 詳細: 20mM HEPES, 2mM CaCl2
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil Holey Carbon Grids (R2/2)
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunge freezing into liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2002年9月17日 / 詳細: Focal pairs were taken
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1INSOUTモデルフィッティングrigid body
2EM3DR３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of each particle. Phase flipped correction for particles included in the orientation search, and deconvoluted and gaussian decay corrected for the particles used in the reconstruction
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: icosahedrally symmetric model-based orientation search (PFT and EM3DR)
解像度: 11 Å / 粒子像の数: 3641 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.69 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.69 Å
倍率補正: radial scaling to previous low-resolution reconstruction which had been calibrated to crystal structure of native virus
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
Target criteria: amplitude-weighted phase error, and the summation of the squared model-based amplitudes.
詳細: METHOD--gradient search REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body (chains 1 and 6 as one rigid body, chains 3 and 7 as one rigid body, chains 2 and 8 as individual rigid bodies, chain 5 placed along 5fold axis visually)
原子モデル構築PDB-ID: 1HXS

1hxs


Accession code: 1HXS / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数724 0 0 0 724

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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